Până în prezent, decodat structura primară a zeci de mii de proteine diferite, care este o realizare de Biochimie. Cu toate acestea, acest număr este neglijabil, atunci când ia în considerare faptul că natura aproximativ 1012 proteine diferite. Sub structura primară se referă la ordinea secvența resturilor de aminoacizi în aranjamentul lanț polipeptidic. Cunoașterea structurii primare, localizarea fiecărui rest de aminoacid se poate scrie cu exactitate formula structurală a moleculei de proteină, în cazul în care este reprezentat printr-un singur lanț polipeptidic. Atunci când sunt combinate într-o singură proteină moleculă structura proteinei conține mai multe lanțuri de polipeptide prin legături disulfidice și nekovalent interacțiunile, sau dacă un lanț polipeptidic conține legăturile disulfidice interne, problema determinării structurii primare este oarecum complicat, deoarece este necesară o separare preliminară a acestor circuite și conexiuni . Separarea lanțurilor polipeptidice produse folosind agenți de denaturare (soluții de uree 8M sau clorhidrat de guanidină 6M), ruperea legăturii necovalente. Bisulfura-LARG comunicare distrug prin oxidare sau reducere (sau acid performic # 946-mercaptoetanol, respectiv), cu formarea de polipeptide libere care conțin reziduuri sau acid cisteic sau cisteină:
Pentru a determina structura primară a lanțului polipeptidic individuale, chimic omogen în principal metode de hidroliză stabili compoziția de aminoacizi, mai precis, raportul dintre fiecare dintre cei 20 de aminoacizi într-o probă a unei polipeptide omogene. Apoi se procedează la determinarea naturii chimice a terminalului de aminoacizi ai lanțului polipeptidic conținând o NH2-grup liber și un grup liber-COOH.
Proprietățile funcționale ale proteinelor sunt determinate prin conformația lor, adică aranjament al lanțului polipeptidic în spațiu. conformații Unicitatea pentru fiecare proteină este determinată de structura sa primară. Proteinele sunt două niveluri de conformație a lanțului peptidic - structura secundară și terțiară. Structura secundară a proteinelor este determinată de capacitatea grupurilor de legătură peptidică la interacțiunile hidrogen: C = O. HN.
Pe ambele părți ale unei legături peptidice rigid poate rotatia: y și j sunt unghiurile care caracterizează rotația în jurul legăturilor simple și C, -C C o grupare -N.
Conformația lanțurilor polipeptidice: a - a-helix, b - foaie -skladchaty b.
Într-una și aceeași proteină pot fi prezente toate cele trei metode de lanț polipeptidic styling:
Structura terțiară a proteinelor globulare este orientarea în spațiu a lanțului polipeptidic care conține o-helix, b-structura și porțiunile fără structura periodică (încâlceală dezordonat). pliere forme suplimentare de lanț polipeptidice răsucite o structură compactă. Acest lucru are loc în primul rând ca rezultat al interacțiunii dintre catenele laterale ale resturilor de aminoacizi. Există mai multe tipuri de interacțiuni între grupări R, cea mai mare parte caracterul non-covalentă:
Comunicare, stabilizarea structurii terțiare:
electrostatic forță de atracție între grupări R care poartă grupări ionice încărcate opus (legături ionice);
legături de hidrogen între cele polare (hidrofile) grupări R;
interacțiuni hidrofobe între nepolari (hidrofobi) R-grupuri;
legături disulfurice între cele două molecule de radicali cisteină. Aceste legături sunt covalentă. Acestea cresc stabilitatea structurii terțiare, dar nu este întotdeauna necesar pentru moleculele de răsucire corespunzătoare. Un număr de proteine care pot fi absente.
Structura spațială a mioglobinei.
Lanțurile polipeptidice prezintă doar un atom de carbon. Red arată hem (componenta non-proteine).
Proteinele de domeniu cuprind globulelor distincte - domenii sunt formate din același lanț peptidic. Domenii conectate prin punți peptidice. lanț polipeptidic stivuire secundară și terțiară este complet determinată de structura sa primară.