lanțuri de polipeptide liniare ale proteinelor individuale prin interacțiuni ale grupărilor funcționale de aminoacizi dobândesc structură tridimensională spațială determinată sau conformație. In proteine globulare, există două tipuri principale de conformație a lanțurilor peptidice: structura secundară și terțiară.
Structura secundară a proteinei - este structura spațială formată ca rezultat al interacțiunilor dintre grupările funcționale ale aminoacizilor care alcătuiesc proteina. Astfel lanț peptidic pot dobândi structuri regulate de două tipuri: structura spirală a- și b-. lanț polipeptidic Helix este asigurată prin legături de hidrogen care au loc între grupele carboxil ale amino, o legătură peptidică situat la înfășurări elicoidale opuse, și grupările hidroxil ale tirozină și serina.
Forma cea mai raspandita structurii secundare este a- (lanț polipeptidic este înfășurat pe cilindru imaginar în sensul acelor de ceasornic, datorită compoziției L-amino acid a proteinelor naturale) helix. Prin Pauling de cercetare în structura helices a- a deschis o serie de legi (pentru această descoperire, Pauling a primit Premiul Nobel). La fiecare rotire (pas) pentru restul de aminoacid 3,6 helix, un pas de 0,54 nm pe rândul său, și un rest de aminoacid are la 0,15 nm. Unghiul helix 26 0. 5 se transformă în spirală (resturile de acid 18 aminoacizi sau 2,7nm) configurația structurală a lanțului polipeptidic se repetă. Nu toate proteinele globulare în întregul lanț polipeptidic elicoidal. Molecula de proteină a- regiuni elicoidale alternează cu liniară. În special, în cazul în care a- și lanțurile de hemoglobină spiralized b-, cum ar fi 75%, lizozim - 42%, și pepsina - doar 30%.
Un alt tip de configurație a lanțurilor polipeptidice găsite în proteine de păr, mătase, mușchi și alte proteine fibroase, numite b- structura. În acest caz, două sau mai multe lanțuri polipeptidice liniare aranjate în paralel sau, mai uzual, antiparalel, ferm legat de intercatenare legături de hidrogen între CO-NH- și grupurile de lanțuri adiacente pentru a forma un pliat structura de tip strat (formă plană similară cu un acordeon și blană).
În natură, există proteine a căror structură, cu toate acestea, nu corespunde b-. Structura a- audio ( „kolagenovaya helix“) Un exemplu tipic de astfel de proteine este de colagen. - proteină fibrilară, care constituie baza masei de țesut conjunctiv la oameni și animale.
Structura terțiară a proteinei - o orientare spațială a metodei helix stivuire polipeptidă sau polipeptidă lanț într-un anumit volum. Stabilizarea structurii spațiale a proteinelor, în plus față de legături covalente (disulfidice și peptida), rolul principal este jucat de așa-numitele necovalente (hidrogen, interacțiune electrostatică între grupurile încărcate - așa numita punte de sare, intermoleculare van der Waals, interacțiuni hidrofobe).
Structura terțiară a proteinei după terminarea sintezei sale în ribozomii se formează în mod automat, în mod spontan și complet predeterminate structură primară. Principala forță motrice în cazul unei structuri tridimensionale este radicali amino ce reacționează cu moleculele de apă. În acest caz, nepolari hidrofobi aminoacizi radicali ca înmuiat în molecula de proteină formând-o „zonă uscată“, în timp ce radicalii polari sunt orientate spre apă.
astfel Structura terțiară determină forma moleculei de proteină:
- proteine globulare (forma bobina cu o suprafață rugoasă);
- Proteinele fibrilare (forma alungită toroane acestea îndeplinesc funcții de sprijin).
Funcțiile biologice proteinele lor exercită asupra nivelului structurii terțiare și cuaternare.
Structura cuaternară a proteinei - este o metodă de stabilire a unui spațiu de mai multe lanțuri de polipeptide, având structura primară, secundară și terțiară. Multe proteine funcționale compuse din lanțuri polipeptidice multiple, legate prin legături necovalente. Fiecare lanț polipeptidic individ, numit protomer, monomer sau subunitate, de multe ori nu posedă activitate biologică. Aceasta proteina capacitatea capătă o metodă specifică de combinare spațială a protomers sale componente, și anume există o nouă calitate, nu este caracteristic proteină monomerică. Molecula rezultată este numită oligomer (sau multimer). Proteinele oligomere sunt adesea construite dintr-un număr par de protomers (2 până la 4, cel puțin 6 la 8) cu greutăți moleculare egale sau diferite.
Toate subiectele acestei secțiuni:
Aminoacizii.
Clasificarea aminoacizilor se bazează pe structura chimică a radicalilor. Distinge între acizii ciclici și alifatici (aciclici) amino. Conform cu numărul de grupări amino și carboxil ale aminoacizilor
peptide
Peptidele - molecule organice, care includ mai multe resturi de aminoacizi legate prin legături peptidice. În funcție de numărul de resturi de aminoacizi și greutatea moleculară se disting:
Analiza membranei Donnan echilibrului
În cazul în care nu conțin proteine în celulă și sărurile sale, apoi C1 = 0, atunci. t. e. în absența celulei BM
enzimele
Enzime (enzime) - catalizatori biologici care accelerează reacțiile chimice ale metabolismului în organism. Cataliza - o rampă chimie proces
Spre deosebire de enzimele din catalizatori anorganici
1. Enzimele au o activitate catalitică ridicată (peste mln.raz); 2. Activitatea catalitică se manifestă în condiții foarte blânde (37-40ºS temperatură moderată, normală
Structura enzimelor
Până de curând se credea că absolut toate enzimele sunt substanțe de natură proteică. Dar activitatea catalitică a unor ARN cu masă moleculară mică a fost detectată în anii 80. acestea fer
Site-ul activ al enzimei.
Enzime - substanțe macromoleculare, greutatea moleculară ajunge la mai multe milioane de molecule de substrat care interacționează cu enzimele de obicei, au o dimensiune mult mai mică .. Prin urmare, este firesc
Mecanismul de acțiune al enzimelor
Mecanismul de acțiune al enzimelor este după cum urmează. Când substratul compus cu enzima produsa instabil complex substrat enzimatic. Aceasta molecula de activare a substratului se produce din cauza:
specificitate
Capacitatea unei enzime pentru a cataliza un anumit tip de reacție se numește specificitate. Specificitatea este de trei feluri: 1 - specificitate relativă sau de grup
Cinetica reacțiilor enzimatice
Viteza reacției enzimatice depinde de următorii factori principali: 1. Concentrația enzimei; 2. Concentrația substratului; 3. Temperatura; 4. p
Specificitatea acțiunii enzimei
Conform specificului acțiunii enzimelor este împărțită în 2 grupe: având specificitate absolută și relativă specificitate. Relativ (grup) specificitate este observată când ferma
Regulamentul de modificare covalentă
Prin acest mod sunt: 1) proteoliză parțială 2) de asociere - disociere 3) fosforilare - defosforilare. 1) proteoliza parțială. unele zână
Regulamentul de tipul de feedback.
În plus față de enzimele site-ul activ poate include un centru - alosteric la care mo-intestin să se alăture substanțe cu greutate moleculară mică și de schimbarea activității enzimelor. alosteric (
tipuri de inhibare
Distinge inhibării enzimei reversibil și ireversibil. Inhibarea este ireversibilă, dacă inhibitorul se leagă ireversibil la enzimă (inhibitorul complex Vanny imagine substrat nu dezintegrare
inhibare competitivă
Inhibarea competitivă are loc atunci când în gibitor și substratul au structuri similare și concurente-ruyut pentru legarea la situsul activ al enzimei. În cazul în care enzima E adăuga ingibit competitivă
izoenzime
Izoenzime - sunt enzime care catalizează aceeași reacție, dar diferă una de cealaltă printr-un AK-compoziție, ordinea de legare AK, mobilitate electroforetică Km, localizarea în celule și organe
Caracterizarea cantitativă a activității enzimei
O unitate de activitate enzimatică (E) Prien mayutsya cantitatea de enzimă care catalizează transformat-set 1 micromol de substrat pe 1 minute:
Enzimodiagnostika
În condiții normale, activitatea enzimelor serice este relativ mică în comparație cu activitatea lor în țesuturi. Odată cu înfrângerea unui număr de organe și țesuturi, care este asociată cu permeabilitatea alterată
enzymotherapy
a fost mult timp folosit utilizarea enzimelor în scopuri terapeutice. In ultimul secol, după descoperirea pepsinei, ea a început să fie utilizat în tratamentul dispepsie (indigestie la-Rushen) și hardhealed
metabolismul lipidic
transformarea lipidelor în procesul de digestie și absorbție. Lipidele - o componentă importantă a produselor alimentare. Adult cere de la 70 până la 145 g de grăsimi pe zi, în funcție de t
Transportul de lipide
triacilgliceroli Resynthesize, fosfolipide, colesterol și esterii acestuia în celulele epiteliale intestinale asociate | cu o cantitate mică de proteine și forma chilomicroni (HM- particule Diamé
Carbohidratii Subiect
Termenul „carbohidrat“ așa cum sa propus în secolul H1H, sa bazat pe presupunerea că toate carbohidratii cuprind două componente - carbon și apă, iar compoziția lor elementară poate fi exprimată prin formula generală C m (H
Monozaharide.
Monozaharidele - derivați ai alcoolilor polihidroxilici care conțin o grupare carboxil. În funcție de poziția în moleculă o grupare carboxil sunt împărțite în monozaharide ai aldoz și cetoză.
Stereoizomerii de monozaharide.
Toate monozaharidele conțin atomi asimetrici (chirali) de carbon. Toți izomerii sunt împărțiți în monozaharide D- și formele L similitudinea aranjamentului atomic din urmă grup cu centrul de distribuție de asimetrie
Ciclici (hemiacetal) forme de monozaharide.
Orice monozaharidă cu proprietăți specifice fizice (punct de topire, solubilitatea, etc.), caracterizate printr-o valoare specifică a rotației specifice [# 945;] 20D, la
reacția hidroxil semiacetal.
Monozaharide în stare cristalină și în soluție, există în principal, într-o formă de hemiacetal. hidroxil hemiacetal diferă reactivitate ridicată și pot fi substituite
Reacțiile care implică gruparea carbonil.
- oxidarea monozaharide. aldozelor de prelucrare Agenți oxidanți slabi rezultate din conversia grupării aldehidă în poziția C-1 atom al unei grupări carboxil pentru a forma așa
oligozaharide
Oligozaharidele - carbohidrații ale căror molecule conțin de la 2 până la 10 resturi de monozaharide unite prin legături glicozidice. În consecință distinge dizaharide, trizaharide, etc. Dis
polizaharidele
Polizaharide - policondensați înaltă moleculare ale monozaharide legate între ele prin legături glicozidice și formează catene liniare sau ramificate. Cele mai frecvente mon
Heteropolizaharid.
Cei mai importanți reprezentanți ai heteropolizaharide în organele și țesuturile animale și la om - glicozaminoglicani (mucopolizaharide). Ele constau dintr-un lanțuri carbohidrat complex care conține zahăr amino și uronic
metabolismul intermediar al carbohidraților în organism
În metabolismul intermediar al carbohidraților următoarelor procese pot fi distinse în organism: 1. Colectarea glucozei in celulele tesutului. 2. Biosinteza glicogen în ficat și mușchi. 3. Rasp
VITAMINE
Vitaminele - o greutate moleculară scăzută de compuși organici, care, atunci când sunt prezente în hrana pentru animale, în cantități mici, sunt indispensabile componentele sale, ambele
vitamine liposolubile
Vitaminele din grupa A (retinol) antikseroftalmichesky 3 cunoscut vitamina A grup: A1, A2 și cis sub formă de vitamina A1 (neovitamin A)
Rolul biologic
1. Vit. A este implicată în reglarea permeabilității membranei; 2. angajate în monozaharide transport necesare pentru sinteza glicoproteinelor; 3. Influențe digestia proteinelor
vitamine solubile în apă
Vitamina B1 (tiamina, antinevrichesky) vitamina cristalin Origine alocate Funk 1912 Structura chimica a celor 2 inele - pi
Rolul biologic
1. TPP este implicată în reacțiile de decarboxilare # 945 Acid-ceto; 2. TPP este implicat în scindarea și sinteza # 945; hidroxi acizi (de exemplu, ketosaharov), adică Reacțiile în sinteza și clivaj
Vitamina C (acid ascorbic, vitamina antiskorbutny).
Structura chimică. Vitamina C este un acid cu structura lactonă structură similară a L-glucoză. Datorită celor doi atomi de carbon asimetrici
deficit de vitamina și hipovitaminozele
Deficitul de vitamina PP provoaca pelagra boala (piele aspră). Liderul simptom al bolii - dermatita. Reddens pielii, devine aspră, vezicule, fisuri, lopayusch locale
Caracteristicile generale ale acizilor nucleici
Acid Nucleic - o cu greutate polimeri organici moleculare (polinucleotide), care asigură stocarea și transmiterea informației genetice. Acestea au fost descoperite în 1870 de către ucheny germană
Structura chimică a ARN și ADN.
Acizii nucleici sunt compuse din mononucleotidele. Acizii nucleici mononucleotidele la rândul său, format din trei componente: Acid Nucleic
ADN-ARN
Bazele H3PO4 H3PO4 Riboze deoxiriboz azotate (A, G, C, Y) (A, G, C, T) SOST In tabelul 1 sunt prezentate
Structura primară a ADN-ului și ARN-ului.
Structura primară a ARN și ADN din aceeași - un lanț de polinucleotide liniară în care nucleotidele sunt interconectate 3/5 legături / fosfodiester care formează Remainder
Structura secundară a ADN-ului.
Structura secundară a ADN-ului se caracterizeaza prin regula Chargaff, E. (conținut model cantitativ al bazelor azotate): 1. ADN proporția molară de purină și pirimidină
Structura terțiară a ADN-ului.
Structura terțiară a ADN - o elice și buclă încolăcită în combinație cu proteine. ADN-ul poate exista în formă liniară (în cromozomii eucariotelor) și inelare (în procariote și în mitocondriile). spiralat
Structura ARN și funcția.
Spre deosebire de ADN, molecula de ARN constă dintr-un singur fir de polinucleotidă la care elicoidală însăși, adică diferite formează „buclă“ și „ac de păr“, ca urmare a interacțiunilor de azot complementare
Subiect: Schimb de acizi nucleici și nucleotide în corpul uman.
Schimbul de nucleotide într-un organism include procesele de anabolism (purine biosinteză - calea principală și rezervă-lea - și nucleotide pirimidinice) și MA kataboliz (acid nucleic descompunere
transcriere
Transcrierea - biosinteza moleculelor de ARN pe ADN matrice-CE, este localizată în nucleul celulei, este constantă, nu depinde de ciclul celular. Substraturi și surse de energie pentru biosinte
biosinteza proteinelor
Biosinteza proteinelor (traducere), are loc în polizomilor și conduce la construcția lanțului polipeptidic de aminoacizi (structura primară a proteinei). Pentru trans-lyatsii proces necesită: matricea
Reglementarea transcriere. Teoria Operon
Operon - proteine de tip segment ADN structura de codificare od picior cuprinzând o regiune de reglare, sinteza c-roliruyuschuyu acestor proteine. Reglementarea transcripția ARNm include inducție
ciclu acid citric - TCA - ciclul Krebs
ciclul acidului citric este o serie de reacții care au loc în mitocondrii, în care catabolismul grupărilor acetil (la 2CO2) Voss și educație
Regulament al ciclului Krebs
Limitarea reacție numai ciclul Krebs - citratul de reacție pentru sinteza (enzima sintetazei citrat). Reglementare Krebs enzime ale ciclului: inhibitori piruvat dehidrogenază (ATP, NADH +
Rolul oxigenului în metabolismul
Funcțiile corpului uman în stare de aerobic-condiți: 90% din energia pe care le primește, cu participarea oxigenului. Oxigenul îndeplinește două funcții importante în Metabo-formalismul în procesul de viață
toxicitatea oxigenului
Pentru toxicitatea organismului uman oxigen Obus-prinderea toxicității formelor sale active, care mo-gut formate în transferul de electroni de substraturi oxidate-Mykh la oxigen
nucleozidic
Cele mai frecvente intermediari E-high-energie, în general, sunt UNS-leozidtrifosfaty (NTF), care poate transmite o energie ridicată end f