Structura moleculelor de proteină. Proprietăți de comunicare, funcțiile și activitatea proteinelor din organizarea structurală (specificitate, specii care aparțin efectului de recunoaștere, dinamică, efectul interacțiunilor de cooperare).
Proteine - o substanță ridicată care conține azot care constă din resturile de aminoacizi legați împreună prin legături peptidice. Proteinele sunt de asemenea numite proteine;
Proteinele simple sunt construite din aminoacizi și hidroliză se descompun în aminoacizi, respectiv, numai. proteine complexe - un proteine din două componente, care constau din orice component proteic și neproteic simplu numit gruparea prostetică. In hidroliza proteinelor complexe, în plus față de aminoacizi liberi, parte neproteic eliberat sau produsele de descompunere sale. Proteinele simple sunt împărțite în continuare pe baza unor criterii arbitrar selectate într-un număr de subgrupuri: protamina, histone, albumine, globuline, prolamines, gluteline și altele.
Clasificarea proteinelor complexe se bazează pe natura chimică a componentelor lor nonproteinici constituent. În conformitate cu această distincție: phosphoproteins (conținând acid fosforic), chromoproteins (în compoziția lor include pigmenți), nucleoproteine (conțin acizi nucleici), glicoproteine (care conțin carbohidrați), lipoproteine (conținând lipide) și metaloproteinelor (conțin metale).
3. Structura proteinei.
aminoacizi locația secvență în lanțul polipeptidic al moleculei de proteină este numită structura primară a proteinei. Structura primară a proteinei, în plus față de un număr mare de legături peptidice, în mod tipic conține, de asemenea, un număr mic de bisulfura (-S-S-) obligațiuni. Configurația spațială a unui lanț polipeptidic, mai exact tipul de proteină opredelyaetvtorichnuyustrukturu polipeptidă helix. este prezentat în principal α-helix, care este fixat prin legături de hidrogen. Structura terțiară a lanțului -polipeptidnaya, laminată în întregime sau parțial, într-o spirală, este situată în spațiul sau ambalate (în Globula). Proteina cunoscută stabilitatea structurii terțiare este asigurată prin legături de hidrogen, intermoleculare forțe van der Waals, interacțiunea electrostatică a grupurilor încărcate și așa mai departe.
Structura belka- Structura cuaternară constând din op-determinare a lanțurilor polipeptidice care ocupă poziția strict fik-xa în raport cu altele.
Un exemplu clasic al unei proteine care are o structură cuaternară, yavlyaetsya hemoglobinei.
Proprietăți fizice ale proteinelor: vâscozitatea ridicată a soluțiilor,
mici de difuzie, capacitatea de umflare într-o mare măsură, activitatea optică, mobilitatea într-un câmp electric, presiune osmotică scăzută și presiune oncotică ridicată, capacitatea de a absorbi razele UV la 280 nm, precum și aminoacizi, amfoteri, datorită prezenței libere NH2 și COOH respectiv, și caracterizat prin all-you acizi și baze de comunicare. Ei au pronunțat proprietăți hidrofile. Soluțiile lor sunt presiunii osmotice foarte scăzută, viscozitate ridicată și capacitate de difuzie scăzută. Proteinele sunt în măsură să se umfle într-o gamă foarte largă. Cu proteinele coloidale asociate fenomenului de difuzie a luminii care stă la baza determinarea cantitativă a proteinei prin nefelometrie.
Proteinele pot adsorbi compuși organici cu greutate moleculară mică și ioni anorganici pe suprafața lor. Această proprietate determină funcțiile de transport ale proteinelor individuale.
Proprietățile chimice ale proteinelor sunt variate ca grupuri laterale de resturile de aminoacizi RAT conține grupe funcționale diferite (-NH2, -COOH, -OH, -SH, și altele.). Caracteristic pentru reacția proteinelor este hidroliza legăturilor peptidice. Datorită prezenței și amino și carboxil grupe de proteine au proprietăți amfoter-vă.
Proteine Denaturarea - distrugerea legăturilor care stabilizează cuaternar, structura terțiară și secundară, conducând la dezorientarea și configurația moleculei de proteină, urmată de pierderea nativ de legare in.
Distinge fizic (temperatură, presiune, impacturi mecanice, ultrasunete și radiații ionizante) și chimice (metale grele, acizi, baze, solvenți organici, alcaloizii) factorii care cauzează denaturarea.
Procesul invers este renaturare. adică, restaurarea proprietăților biologice ale proteinei fizice, chimice și. Renaturarea nu poate fi afectată în cazul în care structura primară.
Cele mai multe proteine sunt denaturate prin încălzire într-o soluție de peste aproximativ 50-60 manifestări C. externe Denaturarea reduc la pierderea solubilității, în special la punctul izoelectric, creșterea vâscozității soluțiilor de proteine, a crescut în cazul în funcțiune fără funcțional SH-rpypp și schimba natura imprastiere de raze X, sunt desfășurate globulelor moleculele de proteine native și formă structură aleatorie și dezordonat.
funcției contractile. actina si miozina - proteine specifice musculare. Funcția Structură. Proteinele fibrilare în special în colagen de țesut conjunctiv, keratina in par, unghii, piele, elastina in peretele vascular, și altele.
Funcția Hormonal. Mai mulți hormoni proteine sau polipeptide reprezentate, de exemplu, hormoni, hipofiză, pancreas și altele. Unii hormoni sunt derivați de aminoacizi.
Nutrienților (de rezervă) caracteristica. Proteinele de rezervă, care sunt surse de energie pentru proteine din lapte principal fetus (caseina) servește, de asemenea, funcția în principal nutrițional.
Funcția biologică a proteinelor. Varietatea de proteine pentru organizarea structurală și funcția biologică. Polimorfism. compoziția Diferențele de proteine de organe și țesuturi. Modificări în compoziția în ontogenie și în bolile.
-Prin gradul de complexitate a structurii proteinelor sunt împărțite în simple și complicate-Nye. Proteinele simple sau cu un component constau numai dintr-o parte de proteine și hidroliză dă aminoacizi. Pentru cele două componente proteine sau complexe includ, care includ proteine și natura nonproteinici a grupului aditiv numit protetice. (Cator poate acționa, lipide, carbohidrați, acizi nucleici); în mod corespunzător proteinelor complexe numite lipoproteine, glicoproteine, NAA-leoproteinami.
- Forma unei proteine proteine molecula au fost separate în două grupe: fibrilare (fibros) și globulare (corpuscular). Proteinele fibrilare sunt caracterizate printr-un raport lungime mare în diametru (câteva zeci de unități). moleculele lor audio-filamentare și, de obicei, sunt asamblate în mănunchiuri care formează fibrele. (Componentele principale sunt în aer liber strat temp-TION a pielii, formând un capac de protecție a corpului uman). Ele sunt, de asemenea, implicate în formarea țesutului conjunctiv, inclusiv cartilagiile și tendoanele.
Cantitatea mare de proteine naturale legate de GLOBE polar. Pentru proteine globulare lungime mică la raportul caracteristic diametru al moleculei (mai multe unități). Cu mai complicate conformație-ing, proteinele globulare au mai mult timp-noobraznye.
-În ceea ce privește solvenții selectați izolați convențional albuminyiglobuliny. Albumine sunt foarte ușor solubile în apă și sare concentrată rastvorah.Globuliny nu solubilă în apă și în soluții de concentrație moderată sare clorhidric ..
--Clasificarea funcțională a proteinelor mai mulțumiți-TION, deoarece se bazează pe nici un semn aleatoriu și funcțiile îndeplinite. În plus, puteți evidenția similitudinea structurilor, proprietățile și activitatea funcțională în cadrul ka-Coy orice clasă de proteine.
• Proteinele catalitica active numite enzime. Ei transporta aproape toate cataliza chimice transformat-TION în celulă. Detaliile acestui grup de proteine vor fi discutate în capitolul 4.
• hormoni regleaza metabolismul în interiorul celulelor și schimbul integral-riruyut în diferite celule ale organismului ca întreg.
• receptori se leagă selectiv de diferite regulatoare (hormoni, neurotransmițători) pe suprafața membranei celulare.
Proteinele de transport transporta legarea și transportul substanțelor între țesutul și prin membrana celulară.
• proteine structurale. În primul rând, acest grup include proteine implicate în construirea diferitelor membrane biologice.
• Proteinele cuprind numeroși inhibitori endogeni grup-ingibitoryfermentov lea. Ei efectuează regularizarea-TION a activității enzimei.
• Sokratitelnyebelki oferă reduceri de proces mecanic folosind energie chimică.
• proteine toxice - unele proteine si peptide secretate de organisme (șerpi, albine, microorganisme) care sunt toxice pentru alte organisme.
• protecție la belki.antite - substanțe ale naturii proteine, animale produse de organism ca răspuns la antigenul respectiv. Anticorpi-Vuia interacțiunea cu antigeni le inactiveze protejând astfel op. - organisme din efectele compușilor străini, virusuri, bacto ry și t D.
Compoziția proteinelor depinde fiziologic. Activitatea, compoziția alimentelor și nutriție, bioritmurilor. În dezvoltarea modificărilor de compoziție în mod semnificativ (de la zigot pentru a forma organisme specializate diferențiate f-E). De exemplu, celulele roșii din sânge contin hemoglobina, oferind transportul de oxigen din sange, celule de șoarece-e-ki contin proteine contractila Actin si miozinei, proteina rodopsinei retiniene și așa mai departe. In bolile proteinei fără modificarea compoziției proteopathy. proteopathy Hereditary dezvolta ca urmare a leziunilor aparatului genetic. O proteină nu este sintetizata deloc, sau sintetizat, dar structura sa primară este schimbat (siclemia). Orice boală este însoțită de o modificare a compoziției de proteine, care este dezvoltă proteopathy dobândite. În acest caz, structura primară a proteinei nu este perturbată, iar modificarea cantitativă se produce proteine, în special în acele țesuturi și organe, în care procesul patologic dezvoltă. De exemplu, pancreatită cu scăderea producției de enzime necesare pentru digestia nutrienților în tractul gastrointestinal.
Factori deteriora structurile și funcțiile de rol proteine in patogeneza bolii daune. proteopathy
Compoziția de proteine a unui corp uman adult sănătos este relativ constant, cu toate că pot exista modificări ale numărului de proteine individuale din organe și țesuturi. In diverse boli este o modificare a compoziției proteinelor din țesuturi. Aceste modificări sunt numite proteopathy. Distinge între ereditară și proteopathy dobândite. proteopathy Hereditary dezvolta ca urmare a leziunilor aparatului genetic al individului. O proteină nu este sintetizata deloc, sau sintetizat, dar structura sa primară sa schimbat. Orice boală este însoțită de o schimbare în compoziția de proteine a organismului, de exemplu, dezvoltă proteopathy dobândite. În acest caz, structura primară a proteinei nu este deranjat, dar de obicei se produce proteine de schimbare cantitative, în special în acele țesuturi și organe, în care procesul patologic dezvoltă. De exemplu, pancreatită cu scăderea producției de enzime necesare pentru digestia nutrienților în tractul gastrointestinal.
În unele cazuri, a achiziționat proteopathy dezvolta ca urmare a modificărilor în condițiile în care proteinele sunt funcționale. Astfel, schimbarea pH-ului la partea alcalină (alcaloză natură diferită) variază în formarea con-hemoglobină, crește afinitatea pentru livrare O2 și a redus țesuturi O2 (hipoxie tisulară).
Uneori, boala este crescută ca urmare a nivelului metaboliților în celulele și ser, ceea ce conduce la modificarea anumitor proteine și perturbarea funcției lor
Mai mult decât atât, celulele deteriorate ale organelor de sânge poate ieși din proteine care în mod normal nu sunt definite numai în cantități infime. In diverse boli sunt adesea utilizate studii biochimice ale compoziției proteinelor din sânge pentru a confirma diagnosticul clinic.
4. Structura primară a proteinelor. Dependența proprietăților și funcțiilor proteinelor din structura lor primară. Modificări în structura primară, proteopathy.