Capitolul 9. Funcția biologică a proteinelor
(Enzimă) funcția de catalizator:
Numeroase reacții biochimice vii-organisme continua în condiții blânde la temperaturi apropiate de 40S și valori ale pH-ului apropiate de neutru. În aceste condiții, viteza de curgere a majorității reacțiilor sunt catalizatori neglijabile, atât biologice specifice pentru exercitarea acestora rezonabil necesare - enzime. Chiar și o simplă reacție, cum ar fi deshidratarea de cărbune pentru tine: catalizată de anhidraza carbonică enzimă. In general, toate reacțiile, cu excepția reacției fotoliza apei 2H2 O4H + + 4e - + O2. în organismele vii sunt catalizate de enzime. De obicei, enzimele - este fie proteine sau complexe de proteine cu orice cofactor - ion metalic sau o moleculă organică specială. Enzimele au o selectivitate ridicată, uneori unic de acțiune. De exemplu, enzimele catalizează unesc acizii -amino corespunzând t-ARN în biosinteza proteinelor, catalizează adăugarea de acizi numai L-amino și nu catalizează adăugarea de D-aminoacizi.
Funcția de transport de proteine:
în interiorul celulelor trebuie să primească numeroase substanțe care furnizează materiale de construcție și de energie. În același timp, toate membranele biologice sunt construite pe același principiu - un strat dublu de lipide, care sunt imersate în diferite proteine, macromolecule și regiuni hidrofile sunt concentrate pe suprafața membranei, iar „cozile“ hidrofobe - în grosimea membranei. O astfel de structură este impermeabilă la astfel de componente esențiale cum ar fi zaharuri, aminoacizi, ioni ai metalelor alcaline. intrarea lor în celulă prin intermediul unor proteine specifice de transport incorporate in membrana celulelor. De exemplu, bacteria are o proteină specială care asigură transportul prin membrana exterioara lactoză - lactoză.
Lactoza de către nomenclatura internațională desemnată ß-galatkozid, deci o proteina de transport numit ß-galaktozidpermeazoy.
Un exemplu important al transportului de substanțe prin membrane biologice împotriva gradientului de concentrație este o pompă de Na-K-lea. Pe parcursul activității sale privind transferul a trei ioni pozitivi de Na + din celulă pentru fiecare doi ioni pozitivi K + in celula. Această lucrare este însoțită de acumularea de diferență de potențial electric în membrana celulară. ATP-ul este scindat care da energie. Baza moleculara a pompei de sodiu-potasiu a fost inaugurat recent, sa dovedit a fi enzima care descompune ATP - sodiu kaliyzavisimaya ATPaza. Pompa funcționează pe principiul deschiderii și închiderea canalelor. Legarea moleculelor de „canal“ a unei proteine cu ioni de sodiu duce la o perturbare a legăturilor de hidrogen, schimbând astfel conformația. Usual -helix, în care fiecare bobina cade pe resturile de 3,6 aminoacizi devine mai „liber“ -helix (resturile de aminoacizi 4.4). Rezultatul este o cavitate interioară, suficientă pentru trecerea ionilor de sodiu, dar prea îngustă pentru ionul de potasiu. După trecerea Na + -helix devine strâns încolăcit spirală 310 (o rundă de resturi de acid 3 aminoacizi, și legătura de hidrogen - fiecare a 10-atom). Unde canalul de sodiu este închis, iar canalul de perete adiacent de potasiu în expansiune, ionii de potasiu trec prin ele în celulă. Sodiu-potasiu pompa funcționează pe principiul unei pompe peristaltice (amintește promova bolus alimentar prin intestine), al cărui principiu de funcționare se bazează pe o compresie alternativă și extinderea țevilor flexibile.
In organismele multicelulare, există un sistem de transport al substanțelor de la un organ la altul. Primul este deja menționat în capitolul 6 (p.26) hemoglobină. albumină serică - În plus, proteina de transport constă în plasmă. Această proteină are o capacitate unică de a forma complecși stabili cu acizi grași generați prin digestia grăsimilor, cu anumiți aminoacizi hidrofobi (de exemplu, triptofan) cu hormoni steroizi, precum si cu multe medicamente, cum ar fi aspirina, sulfonamidele, unele peniciline. Ca un alt exemplu de proteină purtător comun poate conduce transferină (transport fier furnizează ioni) și tseruplazmin (ioni purtătoare de cupru).
Funcția receptorului:
De mare importanță, în special pentru funcționarea organismelor multicelulare, sunt proteine receptor. montat în membrana plasmatică a celulelor și care servește pentru a citi și de a transforma diferitele semnale în celulă, atât asupra mediului, cât și asupra altor celule. Cel mai studiat poate provoca receptorii acetilcolinei. situat pe membrana celulelor, in unele contacte interneuron, inclusiv cortexul cerebral, și la joncțiunile neuromusculare. Aceste proteine interacționează în mod specific cu acetilcolină CH3 C (O) - OCH2 CH2 N + (CH3) 3 și răspunde prin transmiterea unui semnal în celulă. După primirea și conversia semnalului neurotransmițătorului trebuie îndepărtat la celula pregătită să perceapă semnalul următor. În acest scop, o enzimă specială - acetilcolinesterazei. catalizează hidroliza acetilcolinei la acetat și colină. Mulți hormoni nu pătrund în interiorul celulelor țintă și se leagă la receptori specifici de pe suprafața acestor celule. O astfel de legare este un semnal care declanseaza procesele fiziologice in celula. Un exemplu este acțiunea hormonului insulină în sistemul adenilatciclază. Insulina este un receptor plasmalemei glicoproteină penetrant. După legarea hormonului la partea de receptor a acestei proteine complexe este activarea părții interioare catalizatorului reprezentând enzimei adenilatciclază. Această enzimă sintetizeaza de la ATP la adenozină ciclic monofosforic-tu (cAMP), care, la rândul său, catalizează o etapă cheie de oxidare polizaharide - conversia glicogenului în glucoză derivat monomeric glucoză 1-fosfat, care este în continuare supus degradării oxidative, însoțită de o cantitate mare de ADP fosforilare.
Funcția de protecție:
Sistemul imunitar are capacitatea de a răspunde la apariția de generare a particulelor străine număr foarte mare de limfocite capabile aceste particule specifice sunt deteriorate, care pot fi celule străine, cum ar fi bacteriile patogene, celulele canceroase, particule supermolecular cum ar fi virusurile, macromolecule, inclusiv proteine străine. Unul dintre grupurile de limfocite - celule B. Ea produce proteine speciale secretate în sistemul circulator, care recunosc particule străine, formând astfel un set foarte specific al acestei etape de distrugere. Aceste proteine numite imunoglobuline. substanțele străine care provoacă răspunsul imun sunt numite antigene. și relevante pentru ei imunoglobuline - anticorpi. În cazul în care acționează antigen ca o moleculă mare, de exemplu, o moleculă de proteină, anticorpul nu recunoaște întreaga moleculă și aria sa specifică, numită determinant antigenic. Faptul că imunoglobulinele interacționează cu o parte relativ mică a antigenului polimer, care să permită producerea de anticorpi specific recunosc unele molecule mici, care nu se găsesc în natură. Un exemplu clasic - reziduu dinitrofenil. Atunci când se administrează la animale experimentale dinitrofenol conjugat cu orice proteină începe să producă anticorpi care recunosc în mod specific diferiți derivați dinitrofenol. Dar, cu introducerea de dinitrofenol pur, răspunsul imun nu este. Astfel de substanțe care pot servi ca determinanți antigenici, dar nu sunt capabili să declanșeze un răspuns imun, numit haptene.
Anticorpii sunt construite din patru lanțuri de polipeptide legate între ele prin punți disulfurice. Structura simplificată a imunoglobulinei G diagrama de clase este prezentată în figura următoare.
Două lanțuri polipeptidice au o dimensiune de aproximativ 200 de resturi de aminoacizi și sunt numite lanț ușor (L-lanț). Două alte două ori în dimensiune și sunt denumite lanțuri grele (H-lanțuri). La capătul N-terminal al ambelor catene are o regiune variabilă a mărimii un pic mai mult de 100 de resturi de aminoacizi, care este diferit de imunoglobuline, reglate la antigene diferite - determină specificitatea populației de limfocite.
Variabelnaya on-domeniu formează un centru guvernamental Prin directă legătură-yuschiysya cu definit lennym antigen-nom sau repaus hapten, în componenta polo molecula de vin a lanțului ușor, în timp ce grele - ¾. Ea nu depinde de tipul de immunoglobu-Ling. Această zonă se numește INDICA-con stantnoy.
Structura circuitului a moleculei immunoglobu lin-: H-chain - lanț greu, L-lant - lant ușor, VH și VL - regiunea variabilă a lanțurilor grele și ușoare.
Conform prezent-leniyam reprezentare, fiecare tip immunoglo grup Bulina-produs de limfocite B, care au avut loc de la un precursor comun. Acest grup este numit clona limfocite. Primele succese în studiul structurii de imunoglobuline au fost asociate cu studiul de imunoglobuline derivate de la pacienți cu mielom (patologie asociată cu supraproducția de anumite tipuri de imunoglobuline). Pacienții de la o clonă malignă năpădit de limfocite B, a generat un număr foarte mare de imunoglobulină individuale, care este relativ ușor să se separe de restul. producând în continuare fuziune de celule de mielom ca abilitatea purtători pentru reproducerea nelimitată cu B-limfocite normale ca un program specific de anticorp nativ dat de specificitatea experimentator. Celulele rezultate, hibridoamele își păstrează capacitatea de a produce o reproducere nelimitată și anticorpi, astfel, numai specific. Deoarece hibridoamele sunt derivate dintr-un singur celule fuzionate, ele reprezintă o singură clonă; Anticorpii obținuți de la ei așa numite anticorpi monoclonali (MAbs).
caracteristică structurală:
Împreună cu proteine performante funcții subtiri foarte apreciate, sunt proteine care au înțeles în principal structurale. Ele oferă rezistență mecanică și alte proprietăți mecanice ale diferitelor țesuturi ale organismelor vii. Acest colagen in primul rand - componenta principala proteină a matricei extracelulare a țesutului conjunctiv. La mamifere, colagen constituie 25% din greutatea totală a proteinelor. Colagenul este sintetizat în fibroblastele - principalele celule ale țesutului conjunctiv. Inițial, aceasta este formată în formă de procolagen - precursor care se extinde in fibrocite anumite tratamente chimice, constând în oxidarea resturilor de prolină la hidroxiprolina și anumite reziduuri de lizină la -hidroxilizina. Colagenul este format într-o perioadă de trei răsucite într-o spirală lanțuri de polipeptide, care este deja combinat în fibroblastică colagen diametru fibrilă de cateva sute de nanometri, iar ultimul - în vizibil microscopic firul de colagen.
Țesuturile elastice - piele, pereții vaselor de sânge, plămâni - în afară de matrice extracelulara de colagen conține elastina proteine. capabil de o gamă destul de largă pentru a întinde și a reveni la starea inițială.
Un alt exemplu structural de proteine - fibroină omizi mătase molie secretate în timpul formării Pupa și care este componenta principală a firului de mătase.
motor de proteine
Contracția musculară este procesul care are loc în timpul conversiei energiei chimice stocată sub formă de molecule bogate în energie în legăturile pirofosfat de ATP în lucru mecanic. Direct implicat în procesul de reducere sunt două proteine - actină și miozină.
Miozina este o structură neobișnuită proteină constând din porțiuni lungi filamentar (coadă) și două capete globulare. Lungimea totala a unei molecule este de aproximativ 1600 nm, dintre care ponderea capete reprezintă aproximativ 200 nm. Miozina este de obicei alocate ca un hexamer format de cele două lanțuri de polipeptide identice cu greutate moleculară de 200.000 fiecare ( „lanț greu“) și patru „Lanțurile ușoare“, cu o greutate moleculară de circa 20 000. lanțuri spiral Heavy răsucite unul în jurul celuilalt, formând coadă și transporta la un capăt al capului globular, asociată cu lanțuri ușoare. Pe miozina capete sunt două importante centru funcțional - centrul catalitic, capabil în anumite circumstanțe, pentru a efectua scindarea hidrolitică legături --pirofosfat de ATP, și centrul, oferind posibilitatea de a se lega în mod specific la alte proteine musculare - actin.
Actina este o proteină globulară cu o greutate moleculară de 42 000. În această formă se numește G-actina. Cu toate acestea, are capacitatea de a polimeriza, pentru a forma o structură lungă, numită F-actina. Într-o astfel de formă, capabilă să interacționeze cu cap actina miozina, cu o caracteristică importantă a acestui proces depinde de prezența ATP. La o concentrație suficient de mare a complexului ATP actină format și miozină, se prăbușește. După acțiunea miozinei ATPase (enzimă) are loc hidroliza ATP, complexul este recuperat din nou. Acest proces este ușor de observat într-o soluție care conține ambele proteine. In absenta ATP, ca urmare a formării de înaltă moleculare complexe, soluția devine vâscos. La adăugarea de ATP viscozitate scade brusc în distrugerea complexului și apoi restaurat treptat ca hidroliza ATP. Aceste interacțiuni joacă un rol important în contracția musculară.
antibiotice:
Mare și extrem de important din punct de vedere practic, un grup de compuși organici naturali sunt antibiotice - substanțe de origine microbiană, tipuri speciale de alocă, microorganisme și inhibă creșterea altor microorganisme concurente. Descoperirea și utilizarea antibioticelor produse în anii 40-. o revoluție în tratamentul bolilor infecțioase cauzate de bacterii. Trebuie remarcat faptul că, în cele mai multe cazuri, virusurile nu acționează antibiotice și utilizarea lor ca medicamente antivirale ineficiente.
Primul în practica antibioticelor de grup de penicilină au fost introduse. Exemplele includ benzii penicilina și ampicilina: