Distinge exopeptidază scindeze legăturile din apropierea C- sau capătul N-lanț (resp. Aminopep-carboxipeptidază și tidazy) și endopeptidazei (proteinaza) hidrolizarea conexiune la distanță de la resturile terminale (ex. Tripsinei). Doar un număr limitat de enzime proteolitice are o specificitate de substrat strict. Acestea includ, de exemplu. renină. conexiune hidrolizată-lipire între resturile de leucină de la pozițiile 10 și 11 din angiotenzinogene (precursor de peptidă angiotensină. implicată în reglarea tensiunii arteriale), sau scindează Enteropeptidase hexapeptide N-terminală în trypsinogen (tripsina precursor). Specificitatea majorității enzimelor proteolitice este definit în DOS. Structura unui rest de aminoacid localizat în apropierea legăturii scindabil. enzime de tip Tripsina catalizează hidroliza legăturilor formate prin gruparea carboxil a aminoacizilor bazici (lizină și arginină). Pentru mulți alții. enzime (chimotripsina. pepsină. subtilisins și colab.), este important să existe aproape de conexiune scindabili resturi hidrofobe voluminoase (fenilalanină. tirozina. triptofan și leucină). enzime proteolitice, cum ar fi elastaza (pancreas enzimă) a fost hidrolizată legături formate din resturile de aminoacizi cu grupa mică parte (de ex. alanina și resturile de serină). Se plasează divizarea depinde de localizarea legăturii peptidice în spațiile. structura substratului conexiunea este cel mai ușor hidrolizat prin lanțuri p-la- situate pe încovoiere molecula-dressing sti. lanțuri carbohidrat din glicoproteine poate inhiba accesul enzimei la acest link.
Multe enzime proteolitice sunt puternic asociate cu membranele celulare și, prin urmare, acționează numai la anumite proteine (de ex. Este numit. Compartimentarea). Acestea includ, de exemplu. Signal proteaza implicate în transportul proteinelor în spațiul extracelular. În funcție de localizarea proteoliza enzimei are loc la în dec. pH. Astfel, enzimele proteolitice gastrice (de ex. Pepsina. Gastriksin) funcționează la un pH de 1,5-2, enzime lizozomale, la pH 4-5, și ser enzime proteolitice. intestin subțire, etc și la valori neutre sau ușor alcaline ale pH-ului. enzime proteolitice Nek- sunt utilizate ca ioni de metal cofactor Ca 2+. Mg 2+ și alte.
Defectiv și degradează proteinele străine în celulă cu ajutorul unui sistem proteolitic ATP-dependent. In eukariote (toate organismele. Cu excepția bacteriilor și a algelor albastre-verzi), acest sistem include nizkomol. proteină ubiquitin, formând o proteină-conjugat substraturi, și proteaze care scindează conjugat.
enzime P roteoliticheskie joacă un rol important în plural. procesele care au loc in organism. de ex. la fertilizare, biosinteza proteinelor. coagularea sângelui și fibrinoliza. răspuns imun (activarea sistemului complement), reglarea hormonală. În plural. aceste cazuri, scindează substratul enzimei la unul sau mai multe. obligațiuni (proteoliză limitată). Activitatea enzimelor proteolitice este reglementată la posttranslyats. etapa prin activarea precursorilor lor inactive (zi-MOGEN) precum și acțiunea de la p. inhibitori ai enzimei (a macroglobulina 2, 1 antitripsina. reatich punk secretorie. inhibitor și colab.). Dereglarea mecanismelor de activitate a enzimei proteolitice-cauza a multor altora. boli severe (distrofie musculară, tulburări autoimune, emfizem pulmonar, pancreatita, etc.).
N enzime roteoliticheskie utilizate în medicină, de exemplu. pentru a corecta tulburări digestive. vindecarea rănilor și arsurilor și altele. Ele sunt de asemenea utilizate pentru a obține amestecuri de aminoacizi. utilizat pentru nutriție parenterală în producerea-ve de hormoni și anumite antibiotice. în pishch. și piele bal-STI, producția de detergenți-ve fri-in.
