enzime proteolitice, proteaze (enzime proteolitice, proteaze) [fr. Proteine - proteina din greacă. Protos - primul și liza - dizolvarea, dezintegrarea, greacă. lytikos - capacitatea de a elibera, se dizolvă; Lat. fermentum - plămadă] - enzimele din clasa hidrolază (vezi hidrolaze, enzime hidrolitice.), care catalizează scindarea hidrolitică (proteoliza) legăturilor peptidice în proteine și peptide. site-ul Scindarea legăturii peptidice în lanțul polipeptidic este determinat de PF specificitatea pozițional și substratul și structura spațială a substratului hidrolizabil (proteină sau peptidă). Distinge exopeptidază conexiune scindeaza în apropierea (proteinaze) de capăt N-lanț (respectiv carboxipeptidaza și aminopeptidază) C-sau, și endopeptidaze hidrolizarea conexiune la distanță de la resturile terminale (ex. Tripsinei). Doar un număr limitat de PF Ea are o specificitate de substrat strict; Acestea includ, de exemplu. bond renina hidrolizarea între resturile de leucină de la pozițiile 10 și 11 din angiotenzinogene (precursor al angiotensinei peptid implicat în reglarea tensiunii arteriale) sau enteropeptidase, scindează hexapeptidul N-terminală în trypsinogen (tripsina precursor). Specificitatea majorității PF Acesta este determinat în primul rând de structura restului de aminoacid localizat în apropierea legăturii scindabil. enzime de tip Tripsina catalizează hidroliza legăturilor formate prin gruparea carboxil a aminoacizilor bazici (lizină și arginină). Pentru mai multe enzime (chimotripsina, pepsina, subtilină etc.) Este important să existe aproape de legătură resturi hidrofobe scindabili (fenilalanină, tirozină, triptofan și leucină). PF tip elastaza (enzime pancreatice) a fost hidrolizat legături formate de reziduuri de aminoacizi cu grupa mică parte (de ex. alanina și resturile de serină). Clivajul legătură peptidică site-ul depinde de localizarea în structura spațială a substratului. Multe PF solid asociate cu membranele celulare și, prin urmare, acționează numai asupra anumitor proteine. Acestea includ, de exemplu. Signal proteaza implicate în transportul proteinelor din celula în spațiul extracelular. În funcție de localizarea proteoliza enzimei are loc la pH diferit. Astfel, PF stomac (ex. pepsina, gastriksin) funcționează la un pH de 1,5-2, enzime lizozomale - la pH 4-5, și PF ser, intestin subțire, etc. - la valori neutre sau ușor alcaline ale pH-ului. unele PF este utilizat ca un cofactor, ionii metalici (Ca2 +. Mg 2+, etc.). proteine străine defective si degradeaza in celula, cu ajutorul sistemului proteoliză ATP-dependent (vezi. Adenozintrifosfat, ATP). In eucariotelor, acest sistem include o ubiquitina proteină cu greutate moleculară mică, formând o proteina conjugata substraturi și proteaze care scindează conjugat. În organism, PF efectua digestia proteinelor, joacă un rol important în multe procese, de exemplu. la fertilizare, biosinteza proteinelor, coagularea sângelui și fibrinoliza, răspunsul imun (activarea sistemului complement), reglarea hormonală, apoptoza (vezi. Apoptoza). În multe dintre aceste cazuri, PF cliva numai una sau mai multe legături în substrat (proteoliza limitată). Activitate PF reglementate la etapa post-translațională prin activarea precursorilor lor inactive (zimogenii) și acțiunea inhibitorilor enzimei naturale (? 2 macroglobulina. 1 antitripsina, inhibitor de secretorii pancreatice etc.). Mecanisme de activitate Dereglarea PF Este o cauza multor boli grave (distrofie musculară, tulburări autoimune, emfizem pulmonar, pancreatita, etc.). PF utilizat în medicină, de exemplu. pentru corectarea tulburărilor digestive, arsuri și vindecarea rănilor și altele. Ele sunt de asemenea utilizate pentru a obține amestecuri de aminoacizi utilizate pentru nutriție parenterală, în producția de hormoni și anumite antibiotice (vezi. antibiotice), în industria alimentară și de bronzare, producția de detergenți.
desen aleatoriu din baza de cunoștințe:
Atenție! Informații pe site
www.humbio.ru este destinat exclusiv pentru învățământ
și în scopuri științifice