Dintre toate materia organică rolul de proteine de conducere. Ponderea de proteine in celula au 10-12% din greutatea totală. Protein - este heteropolimeri neregulate, monomeri, care sunt aminoacizi.
Aminoacizi - o greutate moleculară compus amfoteric relativ scăzută în compoziție care, în plus față de carbon, hidrogen și oxigen include azot. amino amfoter manifestată în abilitatea grupării carboxil (-COOH) pentru a da H +. funcționând ca un acid și o grupare amino - (-NH2) - accepta un proton, care prezintă proprietăți de bază, prin care în celula să joace un rol de sisteme de tamponare.
Majoritatea aminoacizilor - neutri: conțin un amino și o grupare carboxil. aminoacizi bazici conțin mai mult de un aminoacid și - mai mult de o grupare carboxil.
In organismele vii, există aproximativ 200 de aminoacizi, dar numai 20 dintre ele sunt parte din proteine - un belokobrazuyuschie (în principal, proteinogenici) aminoacizi (Tabelul 2), care, în funcție de proprietățile radicale sunt împărțite în trei grupe:
1) nepolar (alanină, metionină, valină, prolină, leucină, izoleucină, triptofan, fenilalanină);
2) neîncărcați polar (asparagină, glutamină, serină, glicină, tirozină, treonina, cisteina);
3) polar încărcat (arginina, histidina, lizina - încărcat pozitiv; aspartic și acid glutamic - negativ).
Douăzeci de aminoacizi conținute în proteine.
catene laterale de aminoacizi (radicalii) sunt proteine hidrofobe sau hidrofile și conferă proprietăți corespunzătoare. Acești radicali proprietăți joacă un rol decisiv în formarea structurii spațiale (conformație) de proteină.
Gruparea amino a unui aminoacid este capabil să reacționeze cu gruparea carboxil a unui alt aminoacid printr-o legătură peptidică (CO-NH), formând o dipeptidă. La un capăt al moleculei este dipeptide gruparea amino liberă, în timp ce celălalt - gruparea carboxil liberă. Din cauza acestei dipeptidei este de a prelua ceilalți aminoacizi, formând oligopeptide (10 aminoacizi). Dacă este așa conectat 11 - polipeptid 50 amino care se formează. Peptidele și oligopeptide joacă un rol important în organism:
- oligopeptide: hormoni (ocitocină, vasopresina), antibiotice (gramicidina S); unele otrăvuri foarte toxice (amanitin fungi);
- polipeptide: bradichinină (peptida durere); unele opioide ( „medicamente naturale“ persoana), pentru a îndeplini funcția de gestionare a durerii (administrarea de medicamente încalcă sistemul opioid al organismului, astfel încât în mare durere comisarul - „break-up“, care este în mod normal îndepărtat opiacee); Gaumont (insulina, ACTH și colab.); antibiotice (gramicin A), toxine (toxina difterica).
Proteinele s-au format în mod considerabil mai monomerice - de la 51 la câteva mii, cu o masă moleculară relativă de peste 6000 de molecule de proteine diferite sunt distinse una de alta greutate moleculară mică, numărul, compoziția și secvența de aminoacizi din catena polipeptidică. Aceasta este ceea ce explica marea varietate de proteine; numărul tuturor tipurilor de organisme vii este zecelea octombrie - zece decembrie.
Conectate între ele printr-o legătură peptidică, formează un lanț de aminoacizi, numită structura primară a proteinei. Structura primară este specifică pentru fiecare proteină și informație genetică determinată (secvență de nucleotide de ADN). Din structura primară depinde de conformația finală și proprietățile biologice ale proteinei. Prin urmare, înlocuirea chiar și un singur aminoacid în lanțul polipeptidic, sau modificarea aranjament resturilor de aminoacizi de obicei ca rezultat o modificare a structurii proteinelor si reducerea sau pierderea activității biologice.
Structura secundară rezultă din formarea de legături de hidrogen în același lanț polipeptidic (configurație elicoidală, un alfa-helix) sau între două lanțuri polipeptidice (beta-strat pliat). Gradul helix 11-100%. La acest nivel de proteine biologic active sunt tesut cu un nivel scăzut al proceselor metabolice: keratină - proteină structurală de păr, lână, gheare, coarne și pene, stratul cornos al pielii de vertebrate, hialin de sânge fibrină (structura elicoidală); fibroină mătase (structura pliată). Proteinele fibrilare pot fi formate prin răsucirea multiple helix (3 y colagen, keratina 7 y) lanțuri laterale de legare sau structuri pliate.
Structura terțiară globulară) - este caracteristic majorității proteinelor - formarea de formă sferică tridimensională, care sunt formate în spirală și porțiuni nonspiral ale lanțului polipeptidic. Structura terțiară stabilizată prin legături ionice și de hidrogen, legăturile disulfidice covalente între atomii S, interacțiuni hidrofobe (porțiuni laterale hidrofobe sunt ascunse în interiorul Globula și hidrofil expuse în exterior).
Structura cuaternară - rezultatul asociațiilor prin interacțiuni hidrofobe prin legături de hidrogen și mai multe lanțuri polipeptidice ionice. moleculă de proteină globulară hemoglobină este compus din patru (doi alfa - si beta 2 -) subunități polipeptidice individuale (protomers) și porțiunea non-proteină (grupare prostetică) - hemului. Numai Datorită acestei structuri, hemoglobina poate îndeplini funcția sa de transport.
Conform compoziției chimice a proteinelor au fost separate pe un simplu (proteine) și un complex (proteid). Proteinele simple constau numai aminoacizi (albumine, globulinele, protamina, histone, gluteline, prolamine). Complex în structura sa, în plus față de aminoacizii (porțiunea de proteină) cuprind o parte neproteic - acizi nucleici (nucleoproteine), glucide (glicoproteine), lipide (lipoproteine) metale (metaloproteinelor), fosfor (fosfoproteidy).
Proteinele au capacitatea de a schimba structura sa reversibil ca răspuns la fizic (temperatură ridicată, iradiere, de înaltă presiune, etc.) și chimici (alcool, acetonă, acizi, baze, etc.). Factorii care sta la baza iritabilitate, și există denaturând și recoacere:
- Denaturarea - proces perturbărilor naturale (nativ) structura de proteine; Acesta poate fi reversibil, menținând în același timp structura primară.
- renaturare - procesul de recuperare spontană a structurii proteinei la returnarea condiții de mediu normale.
a) fac parte din membranele biologice constituie citoscheletului celulelor;
b) componenta principală a structurilor de susținere ale corpului (colagen de piele, cartilaj, tendoane, elastină piele, păr keratina, unghii, gheare, copite, coarne, pene);
b) păianjeni fir de păianjen;
3) de transport: se leaga si transporta molecule specifice, ioni (hemoglobina transportă oxigenul, albumine din sânge transportă acizi grași, ioni metalici și hormoni globulinele; creioane cu membrana sunt implicate în transportul substanțelor în celulă și nu de la);
4) de protecție: protejează organismul de invazia de către alte organisme și prejudiciul (anticorpi bloc antigeni străini, fibrinogen și trombină proteja organismul de la pierderea de sânge);
5) contractila: asigurarea unei mișcări (actina si miozina in fibrele musculare tubulina cilia și flageli);
6) de reglementare: sunt implicate în reglarea proceselor metabolice in celula si in organism (insulina reglează metabolismul carbohidraților, histone - activitatea genei etc.).
7) receptor: Membrana de proteine (integrale), sub influența factorilor de mediu poate altera conformația și transmite astfel informațiile în celulă (phytochrome reglarea răspunsului photoperiodic în plante; rodopsinei in retina ochiului);
8) Putere: scindarea 1 g de proteină 17,6 kJ de energie este eliberată.