Acasă | Despre noi | feedback-ul
Îndepărtarea agenților prin rezultate dializa denaturante în recuperarea conformației proteinelor și funcția-TION, adică krenativatsii (renaturare).
Într-un tub de testare (in vitro), adesea este - un proces ireversibil. În cazul în care proteina denaturată este plasat în condiții similare cu un nativ, ea poate renatureze, dar foarte lent, iar acest fenomen nu este toate proteinele.
In vivo, în organism poate fi rapid renaturare. Acest lucru este asociat cu dezvoltarea in vivo a proteinelor specifice, care „recunosc“ structura proteinei denaturate a aderat la acesta printr-un tip de conexiune slabe și creează condiții optime pentru renaturare. Astfel de proteine specifice cunoscute sub denumirea „chaperon“.
Proteinele posedă -sha-Peron comunicare capacitatea vatsya parțial denaturat prin găsirea, agregarea predispusă condiție proteine schimisya instabile și restaurarea conformația lor native. Însoțitorii formează un complex, care se află în interiorul cavității. Proteină având, la fragmentele de suprafață bogate în hidrofob resturile de aminoacizi-TION, intră în complexul cavitatea shaperoninovogo. In acest polo-STi în condiții de izolare de alte molecule ale citoplasmă celulei la alegerea conformații posibile ale proteinei are loc atâta timp cât nu se va găsi conformația cea mai favorabilă energetic. Formarea Shaperonzavisimoe a conformației native din cauza cheltuielilor de cantitate considerabilă de energie-TION, care servește ca sursă de ATP.
Clasificarea universală satisfăcătoare a proteinelor încă. Clasificarea existentă contrazic adesea reciproc și au o valoare limitată. Există sisteme de clasificare a proteinelor pe baza solubilității lor, conformație, structura chimică, funcțiile.
Solubilitatea. Introdus în 1907-1908 gg. Acesta continuă să fie utilizate până în prezent. Conform acestei clasificări sunt împărțite în proteine solubile în apă (albumine), solubil în sare (globulinele), solubile în alcool (prolamine) și insolubile (scleroproteins). Cu toate acestea, există un set strict de limite între grupuri de proteine.
Prin structura conformațională. fibroase, globular și membrană legat. Un exemplu de proteină legată de membrană este de potasiu, sodiu - ATFza.
Structura chimică: proteine simple sau proteine - constau numai din aminoacizi, proteine complexe - proteid - sunt compuse din porțiunea neproteic a adăugării de aminoacizi (glucide, lipide, metale, acizi nucleici).
Prin proteine simple, includ: albumine, globuline, histone, protamina, scleroproteins (colagen) etc.
Albumina alcătuiesc majoritatea proteinelor plasmatice. Datorită conținutului ridicat de albumina aminoacizi dicarboxilici reține cationii și joacă un rol major în menținerea presiunii osmotice coloidale. De asemenea, o parte din albumina transporta metaboliții hidrofobe și de droguri.
Globuline - amestec complex eterogen de molecule de proteine cu o greutate moleculară mare. Efectuam transporturi, protecție și alte funcții. Globuline conțin adesea un fragment carbohidrat.
Scleroproteins (colageni) - proteine fibrilare. lanț peptidic de colagen conține aproximativ 1000 de aminoacizi, dintre care fiecare al treilea aminoacid - glicină, 20% sunt prolină și hidroxiprolină, alanină 10%, 40% - aminoacizii rămași. Funcția principală - proteină structurală.
Proteinele complexe sunt compuse dintr-o porțiune de proteină (apoproteina) și porțiunea non-proteină (grupare prostetică) și se numesc holoproteinami. Pentru proteine complexe includ:
1) nucleoproteine - grupare prostetică - acid nucleic. Dintre numeroasele clase de ribozomi nucleoproteinici sunt cele mai studiate, constând din molecule multiple de ARN si proteine ribozomale si cromatinei - celule eucariote miez nucleoproteine, constând dintr-un ADN și proteinele care formează structura - histone.
2) hemoproteins - aceste componente neproteice proteide - hem construite din patru inele pirolului legate de acestea ionii de fier (prin atomii de azot). Aceste proteine includ hemoglobina, mioglobina, citocromii. Această clasă de proteine este numit chromoproteids deoarece hem este un compus colorat. Funcțiile hemoglobinei - funcția de transport de oxigen miogiobina - depozitarea oxigenului în mușchi. funcția citocromului (enzimă) - vosstanovaitelnyh cataliza oxidare reacții și transportul de electroni în lanțul respirator.
3) metaloproteinelor - din gruparea prostetică includ metale. Exemple: citocrom - cuprinde cupru.
4) Lipoproteinele - conțin lipide (triacilgliceride, fosfolipide, colesterol)
5) Fosfoproteidy - conțin reziduuri de acid fosforic
6) glyukoproteidov - conțin zahăr (zaharuri neutre, amino zaharuri, derivați de acid ai monozaharidelor);
În orice organism viu cuprinde mii de proteine care efectueaza o varietate de funcții (Figura). Pentru a da o idee despre diversitatea proteinelor din schema 1, cu o mărire de circa x 1500000 este o vedere de ansamblu a moleculelor (în conformitate cu forma și mărimea) a unui număr de proteine extracelulare și intracelulare. Funcțiile îndeplinite de proteine, sunt distribuite aproximativ după cum urmează.
Structură-funcție. Proteinele structurale sunt responsabile de menținerea formei și stabilității celulelor și țesuturilor. Ca un exemplu de proteine de colagen structurală este prezentată în fragmentul moleculă Schema. La o scară, având în vedere dimensiunea întregii molecule de colagen 1500000 • 300 nm ar lua trei pagini. Proteinele structurale pot include, de asemenea, histone. funcția care este organizarea ADN-ului in ambalaj cromatinei. Unitățile structurale ale cromatinei, nucleozomul. Se compune din complexul histone octameric, care este înfășurat pe molecula de ADN (ADN).
Funcții de transport. proteina de transport cel mai cunoscut este hemoglobina, celulele roșii din sânge (stânga jos), responsabil pentru transportul oxigenului și a dioxidului de carbon între plămâni și țesuturi. Plasma sanguină conține multe alte proteine care îndeplinesc funcții de transport. Deci, prealbumin transportă hormoni tiroidieni - tiroxina si triiodotironina, transferina transportă fier. Canalele ionice și alte proteine membranare integrate se realizează transportul ionilor și a metaboliților prin membranele biologice.
Funcții de siguranță. Sistemul imunitar protejează organismul împotriva agenților patogeni și a substanțelor străine. Ca o componentă cheie a acestui sistem este predstavlenimmunoglobulin G. pe eritrocite care formează un complex cu glicolipide cu membrana.
Funcțiile de reglementare. Biochimice proteine de semnalizare circuite efectuează funcțiile de substanțe de semnal (hormoni) și receptori hormonali. Ca un exemplu, aici este prezentat un complex de somatotropina hormonului de creștere cu receptorul adecvat. In acest extracelulari domenii (extracelulare) ale celor două molecule de receptor leagă o moleculă de hormon. legarea de receptor activeaza domeniile citoplasmatice ale complexului și, prin urmare, oferă o transmisie suplimentară a semnalului. Reglementarea proceselor metabolice și diferențiere iau ADN rol decisiv assotsirovaniye proteine (factori de transcriere).
Cataliza. Printre proteinele constituie cel mai mare grup de enzime. Cele mai multe dintre ele sunt dig low-moleculara. greutate de 10-15 kDa. Proteinele de dimensiuni medii, cum ar fi alcoolul dehidrogenaza prezentat în diagramă. au o greutate moleculară de 100-200 kDa. Greutatea moleculară a enzimelor cu greutate moleculară ridicată, care includ glutamin sintetazei. 12 construite din monomeri pot fi de până la 500 kDa. Această caracteristică în 1982 nu mai este considerat unic. Sa constatat că unele posedă, de asemenea, activitatea catalitică a ARN. Ele sunt numite RNKzimami sau riboza.
Funcții motorii. Interacțiunea dintre actină și miozină responsabil pentru contracția musculară, precum și alte forme de mobilitate biologică. Miozinei (stânga) de 150 nm - una dintre principalele proteine. actina filamentoase (F-actina) format prin polimerizarea unei molecule relativ mici actin globular (G-actină). Controlul procesului de reducere a asociat cu F-actin-tropomyosin și alte proteine regulatoare.
Funcția de rezervă. Plantele contin proteine de stocare. yavlyuschiesya substanțe nutritive de valoare, cum ar fi gliadina - proteină din grâu. In organismele proteine musculare animale servesc ca nutrienți de rezervă care sunt mobilizate atunci când este absolut necesar. Laptele contine cazeina proteine.
Referință - tendoane, os articulații compuse suprafețele formate în mare parte de proteine, de exemplu, colagen, elastină.
Energie - proteină aminoacizi pot introduce calea glicolizei, care furnizează celula cu energie.
transformare a energiei. Rodopsinei proteine sechatki ochi retinene și transformă energia luminoasă în energie electrică.
Orice proteină - un polielectrolit amfoter. Proteinele ajuta la menținerea unor valori ale pH-ului în diferite compartimente ale celulei, oferind acest compartimentarea.
Izofunktsionalnye proteine - o familie de proteine care efectuează aceeași sau similară funcției, dar având caracteristici mici în structura, ceea ce le conferă caracteristicile lor fiziologice. De exemplu, hemoglobine umane.
Hemoglobina A - tetramer: (2a2b). Este eritrocite umane aproximativ 98% hemoglobină adulți.
Hemoglobina A2 - tetramer (2a2d). His-set care conține în adult eritrocite egal cu 2%.
Hemoglobina embrion - tetramer (2a2e). Detectat în primele stadii ale dezvoltării fetale.
Hemoglobina F - tetramer (2a2g). Acesta înlocuiește hemoglobina fetale mai devreme in luna a 6-a de dezvoltare.
Astfel, toate conțin aceleași tipuri de hemoglobină cu catenă și diferă în al doilea circuit. Hemoglobine îndeplini o funcție - transportul oxigenului, dar datorită particularităților structurii diferite grade de afinitate pentru oxigen. Y F afinitate oxigen a hemoglobinei mai mare acest lucru asigură difuzia oxigenului din hemoglobina A sângele matern a hemoglobinei fetale F.
Izobelki - sunt multiple forme de proteina care se gaseste in corpul de un singur tip. De exemplu, colageni.
Proteinele omologe - sunt proteine care realizează aceleași funcții în corpul diferitelor specii.
Familie de proteine înrudite. Pe parcursul evoluției în cadrul acelorași substituții biochimice acide de tip aminoacizi pot da naștere la proteine diferite care îndeplinesc funcții similare și cu diferențe minore în secvența de aminoacizi. De exemplu, proteinele din superfamilia de imunoglobuline (Figura 6).
Imunoglobulinele (Ig) sau anticorp. Ele sunt o familie de formă Y (în structura spațială) glicoproteinelor, în care ambele vârfuri ( «Y mesaj„) se poate lega antigenul. Imunoglobulinele sunt prezente ca membrana de proteine de pe suprafata de limfocite într-o formă liberă în plasmă. Diagrama arată structura cea mai importantă dintre ele - un G din clasa imunoglobulina (IgG). Este o mare molecula tetramer (H2 L2 150 kDa) a celor două lanțuri grele identice (lanțuri H) și două lanțuri ușoare identice (L lanțuri). În ambele H catene a legat covalent de oligozaharide.
Imunoglobulinele sunt scindate în proteinaza papaina fragment Fab două și un fragment Fc. Atât fragmentul Fab (din fragmentul de legare a antigenului englezesc -. Un fragment de legare la antigen), respectiv, constau dintr-un singur L-lanț și partea N-terminală a lanțului-H. Fragmentele Fab izolate păstrează capacitatea de a lega antigenul. Fc Fragment (din fragmentul cristalizabil English -. Cristalizabil) constă într-o jumătate de C-terminal al ambelor catene H. Această parte îndeplinește funcția de legare IgG la suprafața celulei care interacționează cu sistemul complement și este implicat în transferul de anticorpi de către celule.
În ciuda marea diversitate în structura de ansamblu a imunoglobulinelor este principiul observat. Ambele lanțuri grele de peptide (lanț H) de IgG constă din patru globular domenovVH, CH1, CH2 și CH 3. (lanțul L-) Cele două lumină - a doua domenii globulare CL și VL. În acest caz, litera C și respectiv V denotă regiunea constantă (Engl. Constant) și variabil (Engl. Variabilă). Ambele lanțuri grele de lanț greu și cu lumina, legate prin punți disulfidice. punți disulfurice în interiorul domeniilor stabilizează structura terțiară. Domenii au o lungime de aproximativ 110 aminoacizi și au o omologie reciprocă. O astfel de structură de anticorpi aparent a apărut prin duplicarea genei.
În regiunea centrală a moleculelor de imunoglobulină situată porțiunea de balama care se ataseaza la anticorpii de mobilitate intramoleculară.