Proprietăți totale microfilaments. Microfilamente găsite în toate celulele eucariote. Acestea sunt deosebit de abundente în fibrele musculare si celule - celule foarte specializate care efectuează funcțiile de mușchi. Microfilamente (MF), sunt de asemenea incluse în componentele de celule specifice, cum ar fi microvilozități, compus banda de celule epiteliale in stereocilia celulelor senzoriale. formă mănunchiuri MF se deplasează în citoplasmă celulelor animale și formează un strat sub membrana plasmatică - cortex (Fig 244a, 245.). Multe celule de plante și celule fungice ale ei sunt mai mici în citoplasmă straturilor în mișcare.
Principalele microfilamente proteină actină este. Actina - proteina eterogena in celule diferite pot fi izoforme diferite sau variante ale acestora, fiecare codificat de genomul său. De exemplu, la mamifere există 6 actina diferite: unul în mușchii scheletici, mușchiul cardiac intr-unul, două tipuri - musculare netede (una dintre ele, în vasele de sânge), și două non-musculare, actina citoplasmatic este o componentă universală a tuturor celulelor de mamifere.
Actina are o greutate moleculară de aproximativ 42 de mii. Și, în formă monomerică are forma globulelor (G-actină), care cuprinde în componența sa o moleculă de ATP. Când este o polimerizare fibrilă subțire (F-actina), cu o grosime de 8 nm, care este o bandă elicoidală superficială (Fig. 246). microfilamente actină sunt polare în proprietățile lor. La concentrații suficiente de G-actină începe polimerizează spontan. Cu o astfel de polimerizare spontană a actinei în microfilamente formate firul unul dintre capetele sale se leagă rapid la G-actină (+) - sfârșitul microfilamentefor) și, prin urmare, crește mai repede decât la capătul opus (capătul negativ). Dacă concentrația de G-actină este insuficientă, fibrilele formate F-actina încep să înțeleagă. Soluțiile care conțin așa-numitul concentrație critică a G-actină este un echilibru dinamic între polimerizare și depolimerizare, rezultând în fibrilă F-actină să aibă o lungime constantă (Fig. 247). Din aceasta rezultă că microfilaments actină sunt structuri foarte dinamice, care pot aparea si sa creasca, sau, dimpotrivă, acordul și dispar în funcție de prezența actinei globulare. În final tot mai mare de filamente de actină monomeri conținând ATP încorporat. Deoarece acumularea polimerului are loc hidroliza ATP și monomeri rămân asociate cu ADP. Actina molecule asociate cu ATP, mai puternic interacționează unii cu alții decât monomerii asociate cu ADP.
Celulele astfel de sistem fibriielor aparent fragil stabilizează greutatea de proteine specifice, asociate cu F-actina. Astfel, tropomyosin proteine. interactiunea cu microfilamente, îi conferă rigiditatea necesară. Un număr de proteine, de exemplu filamin și un clip actinin formă transversală între firele F-actină, ceea ce conduce la formarea unei rețele tridimensionale complexe care conferă citoplasmă gelificat. Alte proteine suplimentare se pot lega filamentelor în fascicule (Fimbrin) etc. Mai mult, sunt proteine care interactioneaza cu capetele microfilamente și prevenirea dezasamblarea lor, să stabilizeze ei. Interacțiunea F-actină cu întreg acest grup de proteine reglează starea fizică a microfilamente, relația lor liber sau invers spațiate strâns, cu alte componente. Un rol deosebit în interacțiunea proteinelor de tip joc actina-miozină. care formează împreună cu actina complex capabil de reducerea scindării ATP (vezi. de mai jos) (Fig. 262).
Astfel, fibrile MF polimerizează actin asociate cu multe alte proteine. Practic microfilamente in toate celulele non-musculare pot efectua cel puțin două dintre un număr de funcții: să fie o parte a aparatului contractil, care interacționează cu proteinele motorii (miozina), sau să participe la formarea structurilor scheletice care sunt capabile de mișcare corespunzătoare din cauza procesului de polimerizare și depolimerizarea actinei.
Myosins sunt una dintre componentele MF. Activitatea principală a celulelor sau a componentelor interne se deplasează prin intermediul MF are loc ca urmare a funcționării complexului AKTO-miozina în cazul în care fibrilele actina acționează ca ghidaje ( „șine“) și Myosins - translocators. Examinați complexul AKTO-miozina este un ATPase, iar mișcarea se datorează energiei hidroliza ATP.
Myosins sunt o familie de proteine similare. Toate acestea au o parte cap (motor), responsabil pentru activitatea ATPazei a complexului, a gâtului. care este asociat cu mai multe subunități de reglementare de proteine si coada. caracteristic pentru fiecare tip de miozină, care determină funcțiile specifice în celulă. Există trei tipuri principale de miozină. Myosin Myosin II și V sunt dimeri în care-o porțiune elicoidală forme coadă superrăsucită porțiune rodlike. Miozina I este o moleculă monomeric (Fig. 252). Două molecule myosin II se pot asocia între ele pentru a forma fibrilară gros bipolară care participă la o contracție musculară, reducând în același timp grinzile intracelulare MF și în timpul diviziunii celulare. Myosins I și de tip V sunt implicate în interacțiunile dintre elementele citoscheletului și membrană, cum ar fi vezicule de transport.
Mecanismele complexe locul de muncă actomiozin sunt foarte similare, indiferent de tipul de miozină: începe cu conectarea capului miozina din filamentul de actină și de a anula fixarea sa de îndoire ulterioară. Pentru fiecare cap ciclu miozina se mișcă în (+) - filamente de actină termina 5-25 nm în timpul hidrolizei unei molecule de ATP. Astfel, există o schimbare sau unidirecțională diapozitiv în raport cu moleculele de miozină MF (Fig. 253).
ACP-miozină complexe de celule non-musculare. Complexe ACP-miozina sunt implicate în lamelloplazmy mișcare. Deoarece moleculele de miozină I au fost detectate la marginea conducătoare a formelor în mișcare amoebic diktiosteliuma, în timp ce a fost detectat miozina de tip II în corp și capătul celulei. de tip I miozina este implicat în mișcarea microvililor enterocitelor. Microvililor sunt subțiri (0,1 mm) și lung (aproximativ 1 micron) excrescențe, spațiate strâns aproape unul de altul, ca o perie groasă care acoperă întreaga suprafață a celulei, uitându-se în lumenul intestinal. În fiecare celulă a epiteliului intestinal, există câteva mii de microvililor, care măresc suprafața de aspirație în zeci de ori (Fig.). În cadrul fiecărui microvililor este fascicul dens de 20-30 microfilamente de actină. filament Actin asigurat său (+) - se termină la partea superioară a microvililor. Rigiditatea întregului fascicul definit printr-un număr de proteine care se leaga ligamentele transversale actină și Fimbrin fascin (Fig. 254). Partea inferioară a grinzii este țesut în rețeaua actin de molecule spectrin, proteine de membrană. Această consolidare a fibrilelor face microvilozități subțire rigid și puternic. Acest lucru reflectă scheletul, microfilamente rol scheletice. Ca parte a microvililor are myosin I, care conține doar un singur cap și coadă scurtă, care este asociată cu membrana plasmatică. Biți I miozinei se leagă la actină filamentele și poate provoca o scurtare sau o prelungire a microvililor pe principiul filamentelor în mișcare.
Miozina I este implicat în transportul vacuolelor. Astfel, în celulele epiteliului intestinal este asociat cu unele vezicule ale aparatului Golgi. Deoarece veziculele aparatului Golgi in celulele creierului asociate vertebrată tip miozină V. Cel mai larg reprezentate în complexele actomiozin tip miozină II.
pachete de actină în complex cu miozina II este bine identificat în fibroblaste. Aceste fascicule fibroase (ele sunt numite fire sau fibre de stres intens) și conține toate componentele țesutului muscular (Fig. 256, 257). Ele sunt atașate prin intermediul contactelor focale asupra membranei plasmatice și reduce cauza lor în afara tensiunii cușcă fibrilele matrice (fibre de colagen), care contribuie probabil la componentele orientate spre polimerizare ale matricei extracelulare. Acest lucru este dovedit de faptul că, dacă fibroblasti stau pe substratul de film subțire, după formarea fibrelor de stres în jurul filmului de celule incepe încrețirea, colectate în falduri.
Un alt exemplu al unei conexiuni microfilamentefor actină a membranei plasmatice sunt contacte intercelulare, cum ar fi o bandă adezivă în celulele epiteliale intestinale și fibroblaste de contact focale. curea adezivă în contact cu fasciculul circular microfilamentefor, care le includ pe cele altele decât actinei și miozinei molecule acolo. Actul de reducere a fasciculului periferic circular poate comprima celula pentru a schimba forma.
In timpul mitozei animalele sunt divizate prin formarea canelurilor de divizare sau strangulări. Acest lucru se datorează formării unei celule de divizare la stratul de acumulare cortical se extinde fibrile actin paralele, formând un inel plasmalemei anulabil. Compoziția include o alta decât actina miozina II și alte proteine musculare inel.
Actina mikrofilameny sunt printre cele mai dinamice elemente ale citoscheletului, care a reconstruit rapid în celule în mișcare.
Celulele musculare. Celulele musculare specializate de organisme multicelulare sunt animale în citoplasmă fibrile contractile myofibrils. Mai ales o mulțime de myofibrils in celulele musculare scheletice si a celulelor musculare cardiace, celulele musculare netede. mușchii scheletici sunt compuse nu dintr-o singură celulă, și de fibre musculare, symplasts formate prin fuziunea celulelor musculare - mioblastelor. În miofibre musculaturii scheletice si cardiace au o trăsătură caracteristică - ele arata pătată sau striat (de unde și numele - țesutul muscular striat) (figura 259, 260.). Lumina microscopului, se observă că grinzile myofibrils colorate neuniform la intervale regulate, a căror lungime văzută în alternarea zonelor de lumină și întuneric. zonele întunecate se numesc discuri anizotrope (A-disc) și lumină - izotropă (I-discuri). Bright I-disc intersectează benzi z. Astfel, miofibrilă este un fir (1-2 microni grosime) cu porțiuni alternante.
Unitatea structurii și funcționării myofibrils este sarcomer - Z- secțiune între două unități. Amploarea Sarcomeres în starea de relaxare este întotdeauna aceeași (1.8-2.8 microni, în funcție de specie). La rândul său, miofibrilă este împărțit într-un număr de subțire - protofibrils. Diametrul lor în diferite părți ale sarcomere diferite. In discurile I-întâlnesc (aproximativ 8 nm) fire subțiri de aproximativ 1 mm în lungime și în A discuri subțiri cu excepția prezente mai groase (aproximativ 16 nm grosime) fire și 1,5 microni lungime. Toate aceste fire, protofibrils, sunt situate paralel cu cealaltă și nu merg una în cealaltă. O examinare detaliată a structurii sarcomere, se vede că există trei protofibrils porțiune: a lungul acestuia (fig.) Subțire asociate cu z-drive, apoi din nou gros și subțire asociat cu următorul ROM Z. În zona A disc alta decât fibrile groase aranjate capetele amenda, venind din două unitatea Z-ROM.
A fost elucidat faptul că filamente subțiri sunt compuse în principal din proteine actina și grăsimi - proteine din miozina II. Z-ROM sunt compuse din proteina actinin a- și desmin. În plus față de filamente subțiri de actină sunt proteine tropomyosin și troponină.
Myosin, o parte din filamente groase, - o proteina foarte mare (greutate moleculară de 500 mii ..) compusă din șase circuite: două spiralare lungi în jurul unul în jurul celuilalt (lanțul greu) și patru scurte (lanțuri ușoare) care se leaga de capete globulare lanțurile lungi. Acestea din urmă au activitate ATPase, poate reacționa cu actina fibrilară pentru a forma complex actomiozin, capabil să reducă. fibrile miozină Grosime datorită faptului că lung (150 nm) a moleculelor de miozină formează fascicule, care includ aproximativ 300 de astfel de molecule. Miozina gros (16 nm) protofibrils molecule lungi mint „coadă la coadă“, astfel încât capul miozina aranjate la capetele acestor elemente nu este prezent (Fig. 261), la o parte de mijloc a acesteia capete. Biții formează punți transversale care leagă actină și miozină filamente.
Prin aceste capete de conexiune myosin cu complexe actină apar actomiozin, activitate care de sute de ori mai mare decât activitatea ATPazei a unor Myosins.
protofibrils actin conectate la un capăt la Z-ROM, care constă dintr-o proteină în formă de tijă, bipolare molecule un actinin, care se leaga de fascicule de fibrile actină. Pe ambele părți la atașat-Z disc (+) - capetele de filamente de actină sarcomeres adiacente. Funcția de discuri Z este ca și în cazul în care în sarcomeres vecine reciproc cu caracter obligatoriu; Z-ROM nu sunt structuri pot fi anulate.
Gros, miozina, protofilamente de asemenea asociate cu Z-drive: capetele protofilamente groase și ancorate în Z-drive cu proteine fibroase lungi și flexibile - Titina. filamentele de miozină peste myofibrils sunt aranjate într-un mod hexagonal, astfel încât fiecare filament miozina este înconjurat de șase filamente de actină (Fig. 262). Reducerea are loc prin reducerea distanței dintre Z-drive, adică prin reducerea lungimii sarcomerului cu aproximativ 20%. Mecanismul de contracție musculară este în scurtarea cooperativ a sarcomeres de-a lungul întregii lungimi a miofibrilă. G.Haksli a arătat că baza reducerii constă mișcare în raport cu fiecare alte filamente subțiri și groase. În acest caz, filamentele groase de miozină ca în cazul în care o parte a spațiului dintre filamente Actin mai aproape de fiecare alte Z-discuri. Acest model de fire în mișcare poate explica nu numai reducerea striat musculare, dar, de asemenea, orice structuri contractile (Fig. 263).
Celulele musculare netede au, de asemenea, actină și miozină filamente, dar ele nu sunt poziționate corect, atât în mușchii striați. Nu există nici un sarcomeres, iar printre mănunchiuri de protofibrils actină sunt aranjate în nici un ordin particular molecule de miozină care nu formează agregate groase ca în cazul mușchilor somatici, cum sunt complexele de 15-20 molecule myosin (Fig. 264).