In procesele corpului plantelor de sinteză și descompunerea proteinelor are loc în mod constant. Deosebit schimb intensiv expuse și funcțional proteine active, în special proteine-enzime. Ca inactivarea proteinelor enzimatice, moleculele lor digerate de enzime proteolitice. Mai mult, există mecanisme speciale de biodegradare și alte proteine active, funcțional. - reglementare, transport, etc. In imunospecifică functioneaza activ celule, sinteza proteinelor si degradarea sunt în echilibru dinamic. Procesul de completare a moleculelor de proteine care au suferit o degradare, proteina numita reîmprospătare.
procesele de degradare de proteine sunt activate în plante îmbătrânire, atunci când intensitatea sintezei substanțelor azotate în ele este slăbită, dar întărit proteinele de frunze de divizare și a altor organe vegetative la aminoacizi, care se deplasează în organele reproductive și să le folosească pentru formarea proteinelor structurale, enzimatice și de stocare.
Intensive proteinelor de stocare de clivaj se produce în timpul germinării semințelor, tuberculi, rădăcinoase. Aceste țesuturi crește foarte repede activitatea enzimelor proteolitice prin acțiunea care moleculele proteice de stocare sunt degradate rapid la peptide și aminoacizi liberi necesari pentru neoplasmele substanțe azotate în țesuturile răsadurilor. Inalta Activitatea proteolitică se găsește și în drojdie și mucegai ciuperci. Modificări în activitatea enzimelor proteolitice în timpul germinării boabelor de orz este prezentată în Fig.
descompunere procesează proteine și alte substanțe sunt amplificate când deteriorate țesutul plantei. In tesutul intact trece intens procesele metabolice și de sinteză prevalează asupra cariilor. Așa cum sa indicat anterior, pentru biosinteza proteinelor este necesară pentru a menține integritatea structurilor intracelulare și, în moleculele lor proteice neoplasmul de degradare a încetat. enzime proteolitice sunt capabile să funcționeze într-un mediu lichid fiziologic în stare dizolvată. Astfel, pentru descompunerea proteinelor nu necesită cantități mari de energie, dimpotrivă, în aceste condiții scade energia liberă, ceea ce indică posibilitatea desigur spontană a acestor reacții.
distrugerea proteinei începe cu degradarea structurală a moleculelor sub acțiunea reductaze specifice scindează legături disulfurice care conduce, de asemenea, să ruptură o parte a legăturilor de hidrogen, și asigură o accesibilitate ușoară de proteine pentru mai alterate enzime proteolitice molecula care hidrolizează proteina la polipeptide de aminoacizi liberi. Enzimele proteolitice sau proteazele sunt împărțite în două grupe: proteinazelor și peptidaze.
Proteinaza - enzime monocomponente care catalizează scindarea legăturilor peptidice în proteine și peptide, pentru a forma o mai mici fragmente de polipeptide cu greutate moleculară și o anumită cantitate de aminoacizi liberi. Majoritatea proteazele sunt direcționate pentru a scinda legături peptidice care leagă radicalii de aminoacizi definiți. De exemplu, un bine-cunoscut papaina proteinaza plantă a fost hidrolizat în mod avantajos legături peptidice la radicalii de bază, alifatici și aminoacizi aromatici, care sunt implicate formarea. Proteinaza eliberat de mucoasei gastrice umane și numit pepsinei. catalizează selectiv hidroliza legăturilor peptidice care leagă în proteine și peptide și resturile de tirozină ale fenilalanina de aminoacizi cu alți radicali.
La plante, există două tipuri de proteaze, unul dintre ele conținând grupul activ site-ul sulfhifril (HS-grup) și, prin urmare, ele sunt numite proteinaze tiol. Alte proteaze din plante nu conțin centrul activ al grupelor tiol, și ele sunt în structura centrului catalitic seamănă cu proteazele de origine animală - pepsină și tripsină.
+2H F-S-S F ¾¾® F-SH + P-SH ¬¾¾ -2H reducerea formei oxidate a redus enzimatic sub forma formă enzimatică a enzimei
Proprietatea caracteristică a proteinaze tiol - capacitatea lor de a-ACTI virovatsya cianuri și compuși sulfhidril care conțin HS-grupuri (cisteină, glutation redus etc.). Acești compuși sunt transformați în enzimă formă oxidată recuperată, care posedă activitate hidrolitică. Schematic, procesul de restabilire a proteazei tiol este după cum urmează:
Sub acțiunea de oxidare enzimatică devine oxidat formă bisulfura.
reprezentanții tipici ai acestor enzime sunt papaina. izolat din suc de fructe de copac papaya; bromelaină. obținute din tulpini de ananas și fructe; ficin. conținute în sucul lăptos al smochinului. Frunzele multor plante gasit compusi sulfhidril-activat proteinza. Pentru proteaze tiol includ, de asemenea, mai multe enzime proteolitice izolate din malț de grâu. Din semințe și fructe de multe plante subliniat, de asemenea netiolovye proteinază. Acestea includ arvensin semințele de mazăre; arahain. conținute în semințele de arahide; solanain. izolate de la fetuși Nightshade. Acest grup de enzime sunt proteaze ale multor fungi.
Peptidaze cataliza hidroliza legăturilor peptidice în peptide. Există trei varietăți ale acestor enzime, aminopeptidaza. carboxipeptidaza și dipeptidaza.
Aminopeptidase hidrolitică clivate din molecula de peptide N-terminale resturile de aminoacizi care formează aminoacidul corespunzător:
Diverse dipeptidaza. De exemplu, glitsilglitsinpeptidaza (3.4.13.11) hidrolizarea dipeptide glicilglicină în două molecule de glicină și prolinaza enzimă (3.4.13.8) dipeptide despica care formarea legăturii peptidice implică gruparea carboxil a prolină.
Peptidaze, mai ales enzime care pot prezenta o activitate catalitică în diferite condiții fiziologice ale mediului în funcție de localizarea în organe și țesuturi de plante și celule ale altor organisme conținând metal. Acțiunea comună a întregului complex de enzime proteolitice hidrolizarea proteinelor la aminoacizi liberi, care pot fi refolosite pentru formarea de molecule de proteine, sinteza nucleotidelor și a altor substanțe azotate incluse sau procese de descompunere ale mecanismelor deja cunoscute pentru noi.
activitatea proteolitice detalii enzime sunt de o mare importanță practică. Acestea sunt deosebit de importante atunci când evaluarea calității producției culturilor de cereale. In primele stadii ale maturării boabelor de cereale în ele nayulyudaetsya activitate mare de enzime proteolitice. Cu toate acestea, atunci când o cariopsă maturizare sinteza crescută a proteinelor - inhibitorilor proteazei endogene care leagă proteinele enzimatice în complexe inactive, în care timpul de cereale plin de coacere există aproape este detectată nici o activitate proteolitică. Legarea proteazelor la complexele inactive pot fi, de asemenea, o proteină de depozitare a cerealelor și a structurilor membranei celulare.
Cu toate acestea, în condiții de umezeală în timpul maturării grăunte sintezei atenuata a proteinelor de stocare și proteine - un inhibitor de protează, în care sfârșitul maturării cariopsei rămâne activitate crescută de proteaza. Și dacă o astfel de cereale folosit pentru a face pâine, procesul de formare a aluatului sub acțiunea enzimelor proteolitice, există o degradare semnificativă moleculară a proteinelor de stocare, ceea ce duce la o slăbire a complexului gluten. Rezultatul este reducerea capacității de reținere a gazelor și testul de dizolvare îmbunătățit, reducând astfel calitatea pâinii coapte. Prin utilizarea de cereale cu o activitate proteaza îmbunătățită pentru producția de paste făinoase și cereale deteriorarea, de asemenea, observate în calitatea acestor produse datorită slăbirii complexului de proteine gluten.
In leziunile Chinch cereale deteriorării sale de calitate se produce datorită faptului că aceste insecte sunt introduse în maturare boabe complex activ de enzime proteolitice care produc degradarea unei proteine de cereale, în special proteinele de gluten. Din acțiunea enzimelor proteolitice, în mare măsură depinde de calitatea malțului, care este produs din cereale încolțite.
Examinați Întrebări:
1. Care sunt compoziția nucleotidică a ADN-ului și ARN-ului? 2. Cum de a stabili rolul genetic al ADN-ului? 3. Care sunt regulile Chargaff? 4. Care este structura ADN-ului? 5. Forma unor formațiuni structurale sunt molecule de ADN in cromozomi organismelor superioare și inferioare? 6. Care sunt structura și rolul biologic al ARN-ului ribozomului, transport și mesager? 7. Cum a fost descifrat codul genetic? 8. Care sunt principalele proprietăți a codului genetic? 9. Care este semnificația biologică a degenerării codului genetic? 10. Care este mecanismul de sinteză (replicare) a ADN-ului? 11. Care sunt informațiile cunoscute despre enzima care catalizează sinteza ADN-ului? 12. Care este probabilitatea de erori în sinteza ADN-ului și modul în care protecția acestor erori? 13. Care este mecanismul de transcriere ADN-ului? 14. Care sunt reacțiile biochimice au loc în timpul transcrierii? 15. Care sunt caracteristicile sintezei matricei, ribosomal și transferul ARN? 16. Cum este reglarea sintezei ARN-ului? 17. Care este mecanismul de procesare în timpul formării moleculelor ARN funcțional activă? 18. Care este rolul ribozomale, matrice și transportul de ARN in sinteza proteinelor de polipeptide? 19. Cum sunt procesele de formare a polipeptidelor cu ribozomii activi funcțional? 20. Prin ce mecanisme pot transfera informatii genetice de la ARN la ARN si de la ARN la ADN? 21. Care sunt schimbările biochimice care au loc în sinteza nucleotidelor pirimidinice și purinici? 22. Cum este formarea de deoxiribonucleotide? 23. Cu participarea unor enzime descompune acizi nucleici și nucleotide și care sunt astfel formate produse intermediare și finale? 24. Care sunt mecanismele biochimice sunt puse în aplicare în cursul defalcare de proteine? 25. Care sunt particularitățile acțiunii enzimelor care catalizează descompunerea proteinelor? 26. Care este efectul enzimelor proteolitice asupra calității produselor vegetale.
Rezumatul unității modulare 10. Cele două tipuri de acizi nucleici conținute în celulele organismelor - ADN si ARN. Moleculele de acid nucleic sunt catene lungi care constau din resturi de nucleotide și care sunt conectate prin legături fosfodiesterice resturi de acid ortofosforic. ADN-ul este conținut în virusuri, organisme unicelulare (procariote) și în nucleele celulelor organismelor superioare (Eukariotele), mitocondrii și cloroplaste în organisme superioare. În citoplasmă procariote și eucariote conțin ADN circular mic. ARN localizată în principal în citoplasmă celulelor în care acestea sunt principalii factori care initiaza sinteza enzimelor si alte proteine.
Moleculele de ADN conțin informația genetică care determină proprietățile ereditare ale organismelor. Această informație este înregistrată ca un set și secvența de codoni, fiecare dintre acestea reprezentând o secvență de trei resturi nukletidnyh și codifică un rest de aminoacid particular la polipeptidă proteină stuktura. D. Watson și Crick F. Sa stabilit că molecula de ADN este un pravozakruchennuyu dublu helix constând din două lanțuri polinucleotidice care sunt răsucite împreună și în jurul axei comune. catenă de ADN ca urmare a specificității formării legăturilor de hidrogen au o structură complementară. Molecula de ADN nucleilor celulelor organismelor superioare într-un complex cu proteine histone sunt ambalate în structurile de formă ordonată - nucleosomes.
Sinteza proteinelor polipeptide începe cu restul metionină aderarea la codonul de inițiere ca parte a complexului inițiator care include mARN asociat cu subunitatea mică factorii de proteine ribozomale și inițierea sintezei proteinei. După aderarea la inițiere complexă a subunității mari ribozomului intră în etapa de alungire a lanțului polipeptidic în care un rest de metionină s-au alăturat secvențial prin alte resturi de aminoacizi, pentru a forma o legătură peptidică. Astfel se deplasează de-a lungul lanțului de ribozomi ARNm polinucleotide în direcția de la terminația 5 'la 3' terminal. polipeptidic Sinteza ribozom se oprește la codonul stop în lanțul ARNm. In timpul sintezei proteinelor se realizează transferul informației genetice de la ADN la ARN la proteine și mai mult. Majoritatea plantelor Viruși material genetic de bază nu este ADN-ul și ARN-ul, astfel incat acestea sa efectuat transferul de informații de la ARN la ARN.
nucleotide pirimidinice sunt sintetizați din karbamoilfosfata acid aspartic, resturi de riboză și surse de acid fosforic care sunt molecule ATP. In sinteza nucleotidelor purinice sunt molecule implicate glutamină, acid aspartic, glicină, SB # 8322;, derivați de acid folic. Donatorii de resturile de fosfat sunt molecule de ATP. Deoxiribonucleotide din ribonucleotide generate de reducerea resturilor de riboză a enzimei ribonucleotid reductază. Acizi nuklenovyh dezagregare catalizează enzime hidrolitice ribonuclează și deoxiribonucleoză. Nucleotidele hidrolizate prin nucleotidază și nucleozidelor care rezultă din acestea implicând nuklezidfosforilaz transformate în baze azotate și riboză sau dezoxiriboză fosfat. In descompunerea bazelor purinice sunt importante alantoină intermediari, alantoidian și acid uric.
Polipeptide cataliza hidroliza enzimelor de proteine proteinaza, clivarea polipeptida direcțională specifică datorită formării de polipeptide, care sunt supuse în continuare la acțiunea peptidazelor. legături disulfidice în proteine alipi reductaza specific pentru a forma grupările tiol recuperate. Cu un set combinat de toate identitățile enzimatice proteinele sunt scindate la aminoacizi menționați mai sus. Informații despre activitatea enzimelor proteolitice sunt utilizate în evaluarea calității produselor vegetale.
Testele la curs. Testele № 253-283.