În prezent, există
5 Mill. Proteine. Ei au încercat să fie clasificate în funcție de proprietățile lor fizico-chimice, cum ar fi solubilitatea, densitatea, formă moleculară (globulară și fibros), originea și localizarea, AK-compozitie, rolul biologic. Cu toate acestea, aceste clasificări nu corespund cunoașterea proteinelor, care sunt cunoscute până în prezent.
Clasificarea se bazează pe compoziția chimică a proteinei. Pe această bază toate proteinele sunt împărțite în simple și complexe.
Proteinele simple - proteine se formează lanțuri numai polipeptide, constând numai din AK-reziduuri.
Proteinele complexe au două părți: o proteină sau peptidă construite din AK-resturi și neproteic parțiale (protetice).
Prin proteine simple, includ: histone, protamina, albumină, globulină, prolamine glutelină și protenoidy (scleroproteins).
Pentru proteine complexe includ: chromoproteins, nucleoproteine, phosphoproteins, carbohidrat de proteine si complexe lipidă-proteină.
Comunicarea cu partea de proteine a non-proteină poate fi covalentă, ionică, și altele.
Caracteristicile proteinelor simple,
Clasificarea (stabilită în 1908.) Este solubilitatea proteinelor. Pe această bază alocă:
I. histone și protamina, care sunt solubile în soluții saline. Ele sunt proteine cu greutate moleculară mică (M<5 000 дальтон, Да). В своем составе эти белки содержат большое количество диаминомонокарбоновых кислот (аргинина и лизина). В водной среде они имеют «+» заряд, изоэлектрическая точка (ИЭТ) лежит в области pH 9-12 (щелочная среда).
Principalele funcții ale protamina și histonelor:
1. structurală, adică acestea mențin organizarea spațială a ADN-ului și fac parte din NPD.
2. reglementare - histone reglementa procesul de transcriere.
Protamina au o greutate moleculară mai mică decât histonelor; ele conțin mai mult de arginină (85%). protamina Origine: Salmin izolate din Milt somon, skumbrin - macrou.
În organism, albumina îndeplini următoarele funcții:
1. Transportul - metaboliți transferate, droguri, IVH (gras mai mare la tine), colesterol, hormoni, pigmenți biliari, ionilor de Ca2 +, și altele.
2. pentru a menține presiunea oncotică, ca tensiunii arteriale osmotică
75-80% este asigurată de albumină.
Globulinele sunt slab solubili în apă, dar bine în soluții saline. M pentru a avea o mai mare de 150 kD. Planșa fie proprietăți acide sau neutre blânde. PI este la pH 6-7,3.
III. Prolamine și gluteline. Acestea sunt proteine din plante de bază. Ele nu se dizolvă nici în soluții apoase, fie în etanol liber, dar solubilă în soluție de etanol 65%. Pentru AK-glutamina este compoziția prezentă (25%), prolină (15%). La porumb conține zein, orz - hordeina din grâu - gliadina.
Caracterizarea proteinelor complexe
Ei au proteine si nonproteinici parte (protetice). Porțiunea de proteină a polipeptidei, construită de la un AK-reziduurile. Compoziția porțiunii neproteic pot include: un hem, un metal, un rest de acid fosforic, glucide, lipide etc.
Rolul biologic al proteinelor:
1. Catalizatorul (enzime efectuate);
2. bloc, adică Proteinele sunt o componentă majoră a structurilor celulare;
3. (hormoni transporta-proteine) reglementare;
4. receptor, adică receptorii membranei celulare sunt proteină în natură;
5. Transporturi - proteine implicate in transportul lipidelor, substanțe toxice, oxigen, etc;.
6. sprijin - realizează proteine de colagen;
7. Energie. Este că stă 17,6 kJ (4,1kkal) energie în oxidarea 1 g de proteină;
8. contractile - operează proteine actină și miozină;
9. genetice de reglementare - este efectuarea de proteine histone, care participă la reglementarea de replicare;
10. imunnologicheskaya - sa opereze proteine de anticorpi;
11. hemostatice - sunt implicate în coagularea sângelui, pentru a preveni sângerarea;
12. antitoxică, adică Proteinele se leagă multe substanțe toxice (în special săruri de metale grele) și împiedică dezvoltarea de toxicitate în organism.
Chaperones (Chaperones Engl.) - o clasa de proteine a căror funcție principală este de a restabili structura terțiară corespunzătoare a proteinelor deteriorate precum formarea și disocierea complexelor proteice. Termenul „chaperon molecular“ a fost folosit pentru prima data de Lasky [cine?] Și alții [1] în descrierea proteinei core nucleoplasmin capabile să prevină proteinele agregare histone formarea DNKpri de nucleosomes. Chaperone este prezent în toate organismele vii, iar mecanismul lor de acțiune, atașament non-covalentă a proteinelor și a lor „detorsiunii“ folosind energia hidrolizei ATP ca conservator.
Multe Chaperones sunt proteine de șoc termic, proteine adică a căror expresie este inițiată ca răspuns la creșterea temperaturii sau a altor tensiuni celulare. [2] Căldură afectează în mare măsură de proteine pliere si unele chaperones sunt implicate în corectarea prejudiciului potențial care apare din cauza misfolding proteine. Alte chaperones sunt implicate în plierea proteinelor nou create la un moment dat, atunci când sunt „trase“ din ribozomului. Deși cea mai mare parte a proteinei nou sintetizat poate plia și în absența chaperones, unele minorități implică în mod necesar prezența lor.
Alte tipuri de chaperones sunt implicate în transportul substanțelor prin membrana, cum ar fi mitocondriile si ueukariot reticulului endoplasmic.
Continuă să descopere noi funcții ale chaperones, de exemplu, să participe la distrugerea proteinei, activitatea adezină bacteriene și răspunsurile la boli asociate cu agregarea proteinelor
Prioni (din particule infecțioase proteiforme engleză. - particulă proteinaceu infecțioase) - o clasă specială de agenți infecțioși, proteine pure care nu conțin acizi nucleici care cauzează boli grave ale sistemului nervos central la om și la un număr de animale mai mari (așa-numita „infectie lent.“.).
proteină prionică având structură tridimensională anormală, capabilă să catalizeze direct transformare structurală omoloagă a proteinei normale celulare el o structură similară (prion), aderarea la proteina țintă și modificarea conformația. In general, proteina prion caracterizata prin starea de tranziție a proteinei a-helix în p-straturi. Prioni - singurii agenți infecțioși care icrelor are loc fără participarea acizilor nucleici.
Prion proteine de mamifere nu seamănă cu proteinele prionice drojdie în secvența de aminoacizi. În ciuda acestui fapt, principalele caracteristici structurale (fibre formirovanieamiloidnyh și specificitate înaltă, care împiedică transmiterea prioni de la o specie de organism la altul), au în comun. În același timp, prionice responsabil pentru boala vacii nebune, are capacitatea de a se transmite de la o specie la alta.