Oxidarea substanțelor organice în țesuturile vii ale plantelor și animalelor are loc cu participarea enzimelor dehidrogenazei - activatori și purtători de hidrogen (electroni) și oxidaze materiale de respiratie - activatori de oxigen molecular.
Dehidrogenază (de la de novolat și hudrogenium - .. hidrogen), enzime care catalizează scindarea hidrogenului din substanțe organice. D. coenzima sunt, de obicei dinucleotide:
- dinucleotid nicotinamid adenin (NADH) sau flavin adenin dinucleotid (FAD)
- flavin mononucleotidă (FMN), care acceptă substanțe oxidabile hidrogen. D. efectuat prima etapă a biooxidation.
Acestea joacă un rol important în ciclul Krebs în glicoliză și ciclul fosfat pentozo. D. Unele non coenzime, substanțe cataliza reacția de oxidare directă cu oxigenul. Cea mai mare parte DA ca parte a centrului activ conține metale - zinc, mangan.
Dehidrogenaza funcționează pe tot parcursul procesului de respirație și natura activităților sunt împărțite în aerobe și anaerobe. În primul rând de hidrogen de transfer direct la oxigen molecular, iar al doilea - la un acceptor de hidrogen. enzimele dehidrogenază aparțin două componente - proteide cu piridină și flavin (alloksazinovymi) coenzime.
dehidrogenaze Piridină sunt un grup de dehidrogenaze anaerobe care sunt hidrogen substrat acceptor. Specificitatea acțiunii lor este abilitatea de hidrogenare și dehidrogenare a nucleelor de piridină.
Fig. 1 - Piridina
Prin dehidrogenaze flavoproteidnym includ enzime a căror compoziție de ester fosfat riboflavină.
Fig. 2 - Riboflavina
2. Nikolaev A. Ya. Biological Chemistry. M High School, 1989, pp 199-221.
5. Lehninger A. Bazele de Biochimie. Mir, 1985. T. 2. S. 403-438, 508-550.
7. Skulachev VP energie biologicheskihmembran. M. Știință. 1989.
8. Este un proces de consum de oxigen de celule ale țesuturilor organismului, care este implicată în oxidarea biologică. Acest tip de oxidare se numește oxidare aerobă. Dacă nu final acte acceptor de oxigen ca un circuit de transfer de hidrogen și alte substanțe (de exemplu, acid piruvic), un astfel de tip se numește oxidare anaerobă.
9. Astfel, oxidare biologică - un substrat de dehidrogenare folosind vectori intermediari de hidrogen și acceptor final. oxidarea biologică a nutrienților are loc în mitocondrii. Acestea au fost detectate enzime implicate în ciclul acidului citric, a lanțului respirator, fosforilarea oxidativă, în scindarea acizilor grași și unii aminoacizi.
10. Lanțul respirator (enzime respirație tisulară) - este protonul și electroni purtătorii ai substratului oxidabil la oxigen. Agentul oxidant - un compus capabil de a accepta electroni. Această capacitate este cuantificat prin potențialul de oxidare-reducere în raport cu electrodul standard de hidrogen, pH-ul este egal cu 7,0. Mai mică potențialul compusului, cu atât proprietățile sale reducătoare și vice-versa.
11. Caracteristici ale respirației țesutului
12. procese biooxidation identice Procesul de respirație de țesuturi nu pot fi luate în considerare (procese de oxidare enzimatice a diferitelor substraturi, care apar la animale, plante și celule microbiene), deoarece o parte semnificativă a acestor transformări oxidative în organism are loc în condiții anaerobe, adică fără participarea oxigenului molecular, față de țesuturile respiratorii.
Cea mai mare parte din energia generată în celulele aerobe prin respirație tisulară și cantitatea de energie produsă depinde de intensitatea acesteia. . D. Intensitatea t a determinat rata de absorbtie de oxigen pe unitatea de masă de țesut; în mod normal, aceasta se datorează nevoii de țesut de energie. Intensitatea ei este cea mai mare la nivelul retinei, rinichi, ficat; este semnificativă în mucoasa intestinală, tiroida, testiculele, cortex cerebral, glanda pituitara, splină, măduvă osoasă, plămân, placentă, timus, pancreas, diafragma, inimă, mușchi scheletic, situat în stare de repaus. În piele, corneea și cristalinul viteza de respirație a țesutului ochiului este scăzută. hormoni tiroidieni, acizi grași și alte substanțe biologic active se pot activa respirația tisulară.
Intensitatea astfel determinată polarographically respiratorie sau metoda manometrica într-un aparat de Warburg. În acest ultim caz utilizat pentru caracterizarea așa-numitului coeficient respirator - raportul de dioxid de carbon gazos evoluat la volumul de oxigen absorbit o anumită cantitate de țesut în timp.
13. Astfel. orice compus poate dona electroni decât un compus cu un potențial redox mai ridicat. În fiecare link ulterioară a lanțului respirator are un potențial mai mare decât cea anterioară.
14. Lanțul respirator
15. Lanțul respirator este alcătuit din DNA - dehidrogenaze dependente; FAD- dehidrogenazei dependente; Ubichinonă (KoQ); Tsitohrmov b, c, a + a3.
16. dependente de NAD dehidrogenaza. Deoarece coenzimei includ DNA și ANPH. inel piridină Nicotinamida este capabil de a atașa protoni de hidrogen și electronii.
17. FAD și FMN dependente coenzima dehidrogenaza conțin ca ester fosforic al vitaminei B2 (FAD).
18. Ubiquinone (KoQ) preia hidrogen din flavoproteinelor și este transformată într-un hidrochinona.
19. - chromoproteids proteine Enzimele citocromului capabile atașarea electronilor datorită prezenței în compoziția sa ca grupări prostetice ferroprotoporphyrin. Ei iau un electron dintr-o substanță, care este un pic de agent de reducere puternic Bole, și trece-l pe un oxidant mai puternic. atom de Fier atașat la atomul de azot al inelului imidazolic de rest de histidină aminoacid din aceeași parte a planului porfirinei al inelului, iar pe de altă parte, cu atomul de sulf al metioninei. De aceea, capacitatea potențială a atomului de fier din citocromilor oxigenul legarea suprimat.
20. citocrom c planul porfirinei legat covalent la proteină prin intermediul a două resturi de cisteină, și citocromii b și, aceasta nu este legată covalent la proteină.
21. citocromul un a3 + (citocromoxidază) conțin în schimb protoporfirina porfirinic A care diferă număr de caracteristici structurale. Poziția de coordonare a cincea ocupată de fier amino aparținând reziduurilor aminozahar care constituie proteina însăși.
22. Spre deosebire de atomul de fier din hem citocromilor gemolgobina poate trece în mod reversibil de la o stare de două trivalentă asigură transportul de electroni.
23. Cererea de oxigen de țesut și a stocurilor
Cererea de tesuturi de oxigen depinde de starea funcțională a celulelor din structura sa. Rata consumului de oxigen este de obicei exprimat în mililitri de oxigen per 1 g de greutate pe minut. In repaos, oxigenul este absorbit relativ rapid de miocard, creier, materia cenușie (în special, cortexul), ficatul și rinichii substanță cortical. În același timp, mușchi scheletic, splină, si materia alba a creierului singur consumă puțin oxigen.
Prin creșterea activității unui organ nevoie de ea pentru a crește de oxigen. Atunci când efortul consumului de oxigen miocardic poate creste in 3 - 4 ori, și de lucru mușchii scheletici - mai mult de 20 - 50 de ori în comparație cu restul. Oxigen rinichi Consumul crește odată cu intensitatea reabsorbția ionilor de sodiu.
foame de oxigen din țesuturi
dehidrogenază NADH conține mai multe centre de tip Fe2 S2 și S4 Fe4. Atomii de fier din astfel de centre pot accepta și dona electroni, la rândul său, trecând în Ferro (Fe 2+) și ferri- (Fe 3+) stare. Din fier-sulf centre electroni sunt transferate Q coenzima (ubiquinone) (Fig.).
