Furnizarea de proteine ale corpului din mai multe surse determină tulburări ale metabolismului proteic diversă etiologie.
Violarea metabolismului proteinelor pot fi de natură primară sau secundară.
Una dintre cele mai frecvente cauze ale tulburărilor comune ale metabolismului proteic este un deficit de proteină primară (exogenă) origine cantitativă sau calitativă. Defecte asociate cu aceasta, din cauza restricție proteinelor exogene Incoming cu foame totală sau parțială, biodisponibilitatea scăzută a proteinelor dietetice, esențial deficit de aminoacizi.
In unele boli, tulburări ale metabolismului proteic pot dezvolta ca urmare a tulburărilor de digestie și produse proteice de aspirație (pentru gastroenterită, colita ulcerativă), a crescut descompunerea proteinelor in tesuturi (sub stres, boli infecțioase), pierderea crescută a proteinelor endogene (cu pierderi de sange, nefroză, traume), încălcarea sintezei proteinelor (pentru hepatita). Consecința acestor tulburări este adesea deficiența secundară (endogeni), proteine cu echilibrul caracteristic de azot negativ.
In timpul deficienței prelungite de proteine deranjat foarte mult biosintezei proteinelor din diferite organe, ceea ce conduce la modificări patologice ale metabolismului în general.
deficit de proteine poate dezvolta și de aprovizionare suficiente de proteine cu alimente, dar în încălcarea metabolismului proteic.
Ea poate fi cauzata de:
încălcarea digestia și absorbția proteinelor în tractul gastrointestinal;
încetinind adiții de aminoacizi la nivelul organelor și țesuturilor;
încălcarea sintezei proteice;
încălcarea metabolismul intermediar al aminoacizilor;
modificări ale ratei de catabolism;
Formarea patologiei produselor finale ale metabolismului proteic.
Violarea digestia si absorbtia proteinelor.
In tractul digestiv proteinele sunt descompuse sub influența enzimelor proteolitice. Astfel, pe de o parte, materialele proteinice și alți compuși azotați incluse în produsul alimentar pierde propriile caracteristici specifice, pe de altă parte, aminoacizi ale proteinelor produse din acidul nucleic - nucleotid etc. Formată în digestia alimentelor sau staționate în acesta azot care conține substanțe cu greutate moleculară mică sunt supuse la aspirație.
Principalele motive pentru clivaj insuficiente a proteinelor sunt reducerea cantitativ secreția de acid clorhidric și enzime, reducerea activității enzimelor proteolitice (pepsina, tripsina, chimotripsina) și o formațiune insuficientă legată de aminoacizi, reducând (peristaltism accelerare) lor timpul de expunere. Astfel, atunci când se slăbește aciditatea gastrică a secreției de acid gastric redus, ceea ce conduce la o reducere a umflarea proteine dietetice în stomac și slăbirea convertirii pepsinogen la forma sa activă - pepsină. În aceste condiții, o parte a structurii de proteine trece din stomac în duoden în aceeași stare, ceea ce complică acțiunea tripsinei, chimotripsina și alte enzime proteolitice intestinale.
producție insuficientă de aminoacizi liberi de proteine dietetice pot să apară în cazul unei restricții în intestin sucului pancreatic (pancreatita, ocluzie a conductei). Insuficiența pancreatică duce la un deficit de tripsina, chimotripsina și alte proteaze, care reduce intensitatea cavității și a peretelui digestia.
sucțiune Amino provoacă perturbări sunt deteriorate pereții intestinali (edem la nivelul mucoaselor, inflamație) sau absorbție neuniformă în timp de aminoacizi individuali. Acest lucru duce la o perturbare (dezechilibru) al aminoacizilor în raporturile de sânge și sinteza proteinelor, în general, ca și aminoacizii esențiali trebuie să fie ingerate în cantitățile și rapoartele specificate. Cel mai adesea există o lipsă de metionină, triptofan, lizină și alți aminoacizi.
Temperarea continuă aminoacizi în organe și țesuturi.
Absorbit din intestin aminoacizi intra direct în sânge, și parțial în sistemul limfatic, oferind o sursă de o varietate de substanțe azotate, care apoi sunt implicate în toate tipurile de schimb. In mod normal, aminoacizi, absorbit în sânge din intestin, sunt absorbite rapid de ficat și alte organe (rinichi, inimă, mușchi). Cresterea circulatiei timpului acest lucru indică faptul că abilitatea țesuturilor și organelor (în special ficat) absorb aminoacizi.
Deoarece numărul de aminoacizi este materia primă pentru formarea de amine biogene, întârzie sângele lor creează condiții pentru acumularea în țesuturi și proteinogenici de sânge amine și manifestarea efectului lor patogen asupra diferitelor organe și sisteme corespunzătoare.
Violarea sinteza proteinelor.
Sinteza structurilor de proteine din organism este esentiala pentru metabolismul proteinelor. Chiar și încălcări minore ale specificității sintezei proteinelor poate duce la o schimbări patologice profunde în organism.
Printre cauzele de încălcare a sintezei proteinelor, ocupă un loc important de diferite tipuri de insuficiență alimentară (complet înfometare, incomplet, lipsa de aminoacizi esențiali în alimente, raporturi cantitative între depreciate aminoacizi esențiali ingerate). In absenta celulelor din cel puțin unul dintre cei 20 aminoacizi esențiali oprește sinteza proteinelor în general.
Violarea ratei sintezei proteinei se poate datora boli genetice a funcțiilor structurilor respective, pe care se realizează sinteza. Violarea sintezei proteinelor poate provoca unele antibiotice. Astfel, erori în citirea codului genetic poate avea loc sub influența streptomicină, neomicină și alte antibiotice. Tetraciclinele inhibă atașarea de noi aminoacizi la catena polipeptidică în creștere. Mitomicina inhibă sinteza proteinelor datorită alchilarea ADN (formarea de legături covalente puternice între lanțurile), prevenind clivajul ADN-ului.
Una dintre cele mai importante cauze de violare a sintezei proteinelor, poate fi o încălcare a regulamentului acestui proces. Intensitatea și direcția metabolismului proteic reglează sistemul nervos și endocrin, efectul care este, probabil, în impactul acestora asupra diferitelor sisteme de enzime.
Când boala de ficat si boli de rinichi, anumite procese inflamatorii acute și cronice (artrita reumatoida, miocardită infecțioasă, pneumonie) in organism incepe sa sintetizeze proteine specifice cu proprietăți modificate sau rata neobișnuită. Un exemplu clasic de boli cauzate de prezența proteinelor anormale, sunt boli asociate cu prezența hemoglobinei anormale (hemoglobinopatii), tulburări de coagulare a sângelui, atunci când un fibrinogen patologic. Proteinele neobișnuite includ crioglobulinele sanguine capabile să precipite la o temperatură sub 37 ° C, ceea ce duce la tromboză. Aspectul lor însoțește nefroză, ciroza hepatica si alte boli.
Patologia metabolismul proteinelor intermediare (afectarea metabolismului aminoacizilor).
Locul central în metabolismul intermediar al proteinelor ia reacție transaminare, ca sursă principală a formării de aminoacizi noi.
încălcarea transamination poate să apară ca urmare a eșecului de vitamina B6. Acest lucru se datorează faptului că piridoxal fosfat este o coenzimă a aminotransferazelor - enzime specifice transaminare între grupările amino și ceto acizi. Sarcina, utilizarea prelungită a sulfonamide inhiba sinteza vitaminei B6 poate provoca tulburări ale metabolismului aminoacizilor.
Procese transamination aminoacizilor sunt strâns înrudite cu procesele de dezaminare oxidativă are loc în timpul căreia scindarea enzimatică a amoniacului din aminoacizi. Dezaminarea determină formarea produselor finale ale metabolismului proteinelor și intrarea aminoacizilor în metabolismul energetic. Slăbirea dezaminare pot apărea din cauza încălcări ale proceselor de oxidare în țesuturi. Datorită încălcării dezaminarea oxidativă a aminoacizilor este o formațiune de slăbire a ureei, creșterea concentrației de aminoacizi și crește excreția în urină (acidaminuria).
schimbul intermediar al unor aminoacizi este realizată nu numai sub formă de dezaminare oxidativă și transaminare, dar, de asemenea, prin decarboxilare lor (pierderea de CO2 din gruparea carboxil) pentru a forma amina corespunzătoare, cunoscută sub numele de „amine biogene“. Astfel, format prin decarboxilarea histidinei, histamina, tirozina - tiramina, 5-hidroxitriptofan - serotonina, etc. Toate aceste amine sunt biologic active și au un efect farmacologic pronunțat asupra vaselor sanguine. În cazul în care acestea sunt produse în mod normal în cantități mici și distruse rapid, cu încălcarea condițiilor de acumulare decarboxilare ori în țesuturi și sânge din aminele corespunzătoare și manifestările efectului lor toxic. Deregleze proces decarboxilarea poate servi ca o activitate de armare decarboxilazei.
Modificarea vitezei de degradare a proteinelor.
Proteinele ale corpului sunt întotdeauna într-o stare dinamică: în procesul de degradare continuă și biosinteza. Încălcarea condițiilor necesare pentru realizarea acestui echilibru poate duce, de asemenea, la deficit de proteine arma.
O creștere semnificativă a ratei de tesut de proteine si degradare din sânge observată cu o creștere a temperaturii corpului, inflamatie extinsa, traume severe, hipoxie, tumori maligne, fie datorită acțiunii toxinelor bacteriene (în cazul infecției), sau cu o creștere semnificativă a activității enzimelor proteolitice din sânge (în timpul hipoxie ), sau efectele toxice ale produșilor de degradare tisulară (trauma). În cele mai multe cazuri, să accelereze descompunerea proteinelor în organism însoțită de dezvoltarea echilibrului azotului negativ din cauza proceselor de catabolism predominanță asupra biosinteza lor.
Patologie stadiul final al metabolismului proteic.
Principalele produse finale ale metabolismului proteic sunt amoniac și uree. Patologia fazei finale a metabolismului proteic poate manifesta violare a formării produsului final sau încălcarea eliminării acestora.
Legarea amoniacului în țesutul este de mare importanță fiziologică, deoarece amoniacul are un efect toxic în principal în sistemul nervos central, provocând agitație sa rapidă. Legarea și neutralizarea amoniacului se realizează cu ajutorul a două mecanisme în ficat - prin formarea ureei, ca și în alte țesuturi - prin adăugare de amoniac la acid glutamic (prin aminarea) pentru a forma glutamină.
Mecanismul principal de amoniac de legare este procesul de formare a ureei în ciclul ornitină.
Formarea ureei Disorders poate să apară ca urmare a reducerii activității sistemelor enzimatice implicate în acest proces (hepatita, ciroza), deficit de proteine în teacă.
La baza formării tulburărilor ureei poate consta defecte ereditare activitate enzimatică.
În alte organe și țesuturi (muschi, tesuturi nervoase) leaga amoniacul amidării reacția cu adiția la gruparea carboxil a aminoacizilor liberi dicarboxilici. Substratul principal este acidul glutamic. Violarea procesului amidare poate avea loc cu o scădere a activității enzimatice a sistemelor care furnizează reacția (glutaminaza), sau ca urmare a formării intensive a amoniacului, în cantități care depășesc capacitățile sale de legare.
Un alt produs final al metabolismului proteic, care rezultă din oxidarea creatina (mușchi substanță azotată) este creatinina.
Creatinuria - creșterea nivelului creatininei în urină - se observă la femeile gravide și la copii în perioada de creștere intensivă.
Postul, avitaminoza E, boli infecțioase febrile, hipertiroidism și alte boli în care există încălcări ale schimbului în mușchi, creatinuria constituie o violare a metabolismului creatina.