Metode de preparare. - Aminoacizii sunt foarte mare importanță fiziologică. Din resturile de aminoacizi sunt construite proteine și polipeptide. In hidroliza proteinelor de organisme animale și vegetale sunt produse aminoacizi.
- Acțiunea amoniacului asupra acidului galoidzameschonnye
- # 945-aminoacizi obținut prin acțiunea amoniacului pe rolele oxine-
efect Oksinitrily preparate pe aldehide HCN
Proprietăți fizice. Aminoacizii sunt considerate în prezent ca carboxil și grupele amino neutralizează produsele în aceeași moleculă, adică ca sare internă
Proprietăți chimice. Deoarece există grupări amino și carboxil, acestea intră în reacțiile caracteristice ale acestor grupe funcționale din moleculele de aminoacizi. Aceste reacții au fost discutate anterior în secțiunile relevante ale cursului. In plus, aminoacidul cunoștință cu proprietăți care, datorită prezenței simultane în structura moleculară a ambelor grupe funcționale. - prezența în grupele amino molecule, cauze acide și bazice ale acestor compuși amfoterici și existența lor sub formă de ion bipolar. In mediu acid se formează ca o sare de aminoacizi a unui cation al unei baze, într-un alcalin - săruri de anioni de aminoacizi cum ar fi acidul.
Concentrația ionilor de hidrogen (pH), în care compusul amfoter și disociați cel puțin egal în ambele direcții se numește punctul izoelectric. Punctul izoelectric pentru fiecare aminoacid este caracteristica individuală și pot fi folosite pentru identificarea acestora.
- C aminoacizi formează săruri cu baze. În particular caracterizată prin formarea de săruri de cupru având o culoare albastru intens. Acești agenți sunt compuși chelați
- comportamentul chimic al aminoacizilor într-o mare măsură, determinată de poziția reciprocă a amino și carboxil. Acest lucru este valabil mai ales atunci când aminoacidul este încălzit # 945; .- Aminoacizii când este încălzit ușor să se scindeze fracțiunea de apă și să dea diketopiperazines.
reprezentanți individuali. # 945; Acid -Aminopropionovaya (# 945; -alaninei)
# 945; alanina are un atom de carbon asimetric. Prin urmare, este optic activă. L (+) - alanină este inclus în toate proteinele. Acesta poate fi produs prin hidroliza fibroin de mătase.
acid 2,6-diaminogeksanovaya (lizină)
Structura este alcătuită din două grupări amino ale lizinei și o grupare carboxil. Prin urmare, aceasta este o bază puternică. L (+) - lizină este parte a proteinei și se referă la aminoacizi esențiali.
6-aminohexanoic (# 949; aminocaproic)
Acest acid și lactam sale, caprolactamă, este utilizat pentru a obține un material de nylon din fibre sintetice.
25. Proteine. Clasificarea proteinelor. Funcția proteinelor. Surse de proteine.
Proteine, în funcție de structura chimică este împărțit în simple și complexe. Proteinele simple în timpul hidrolizei se descompun în numai aminoacizi. In hidroliza proteinelor complexe produse substanță natura nonproteinici împreună cu aminoacizi - grupare prostetică. Clasificarea proteinelor simple, pe baza solubilității lor. Albumina - proteine solubile în apă ale hidrofilie, precipitat la 100% saturație de sulfat de amoniu. Aceste proteine includ albuș de ou, proteine din germeni de semințe de culturi cerealiere și leguminoase. albumină de grâu numit leykozin, mazăre - legumelin. Albumina conțin toți aminoacizii esențiali. Globuline - solubil în soluții saline, cel mai des utilizat pentru extragerea globuline soluție 2 -10% clorură de sodiu. Ele sunt depozitate o soluție de sulfat de amoniu 50%. Proteine leguminoase semințe și plante oleaginoase reprezentate în principal globulinele; legumin - mazăre și linte, faseolină - fasole; Glicina - soia. Multe albuminele și globulinele au o activitate enzimatică.
Rolul biologic al proteinelor
1. enzimatici (catalitic). In sistemele biologice, aproape toate reacțiile catalizate de proteine specifice - enzime. 2. Construcția, funcția de structură. Proteinele formează baza protoplasmei tuturor celulelor vii, complexați cu lipide, ele sunt principalul material structural al tuturor membranelor celulare ale organite.
3. Funcția motorie. Orice formă de mișcare în natură (mușchi de lucru, mișcarea cililor și flagella în protozoarele, mișcarea protoplasmei în celulă, etc.), se realizează prin structuri proteice.
4. Funcția de transport. Transferarea molecule diferite, ioni, proteine specifice se efectuează.
5. Funcția de reglementare. Reglementarea carbohidraților, proteinelor și metabolismul lipidic prin hormoni care sunt înrudiți structural cu proteine (insulina) sau peptide (oxitocina, vasopresina și altele.).
6. protecție - imunoglobuline această funcție este realizată (anticorpi). Ei au capacitatea de a neutraliza bacterii, virusuri, proteine străine prinse în organism din exterior.
7. Proteinele fotoreceptoare: de exemplu, rodopsinei implicată în procesul vizual.
8. Proteinele Redundante sunt utilizate ca material de substituție pentru alimentarea fatului in curs de dezvoltare și organismul nou-născut - ea proteine păstăi de semințe, albumina - albuș, cazeină din lapte. Ferretin - țesuturi de proteine animale în care depozitele de fier. Proteinele Redundante sunt componente esențiale ale produselor alimentare vegetale și animale.
Principalele surse de aminoacizi esențiali sunt proteine de origine animală (lapte, brânză, carne, ouă, pește). În produsele de origine vegetală (făină, cereale, leguminoase), proteine nu conțin un set complet de aminoacizi esențiali sau le conțin în cantități insuficiente. Cu toate acestea, proteinele vegetale au digerabilitate scăzut (60% vs. 90% pentru proteinele animale).