cataliza enzimatică
Enzime (enzime) - sunt molecule de proteine care catalizează reacții chimice în sistemele biologice. Ele sunt adesea numite catalizatori biologici sau biocatalizatori. Fără acțiunea lor, de cele mai multe reactii biochimice ar fi prea lent, ceea ce ar împiedica funcționarea normală a unui organism viu.
proprietățile enzimelor
Enzimele au o serie de proprietăți și caracteristici specifice. Cele mai importante sunt enumerate mai jos.
Dimensiune. enzimă cu greutate moleculară relativă are valori de mai înainte. In dimensiune moleculele enzimatice se încadrează în domeniul de aplicare al particulelor coloidale (vezi. Sec. 6.3), ceea ce face imposibil să le atribuie fie catalizatori omogeni sau heterogeni. De aceea, ei sunt izolați într-o clasă separată de catalizatori.
Selectivitatea. Enzimele pot fi caracterizate prin specificitate diferită). Enzime cu un grad redus de specificitate a cataliza o gamă relativ largă de reacții biochimice. In contrast, enzimele cu un grad ridicat de specificitate care pot cataliza reacții numai o gamă limitată.
De exemplu, enzimele din grupul lipazelor sunt caracterizate printr-un grad relativ scăzut de specificitate. Ei cataliza hidroliza majorității esterilor. In contrast, enzima este foarte specific. Ea catalizează hidroliza -glyukozidov dar nu -glyukozidov (vezi. Cap. 20). Un alt exemplu de foarte specific al enzimei este ureazei. Această enzimă se găsește în soia. Ea catalizează hidroliza ureei (carbamidă)
Cu toate acestea, această enzimă nu cataliza hidroliza ureii substituite.
In general, enzimele au o selectivitate ridicată, iar fiecare dintre ele doar unul este capabil de a cataliza o reacție sau o reacție specifică același tip.
Eficiență. Unele enzime au o eficiență ridicată, chiar și în cantități foarte mici. Această eficiență ridicată se datorează faptului că moleculele de enzimă din activitatea catalitică este regenerat în mod continuu. O moleculă tipică a enzimei poate fi recuperată de milioane de ori pe minut.
Un exemplu este renina enzima produsa de mucoasa cheagului (a stomacului rumegătoarelor). Cheagul folosit în producția de brânzeturi. El este capabil să inducă coagularea (formarea de cheaguri) de proteine din lapte în cantități care sunt de milioane de ori mai mare decât propria sa greutate.
Un alt exemplu de eficiență ridicată conferă enzimelor catalază. O molecula a enzimei la 0 ° C se descompune un al doilea aproximativ 50.000 de molecule de peroxid de hidrogen:
Acțiunea catalazei, peroxid de hidrogen este de a reduce energia de activare a acestei reacții este de aproximativ 75 kJ / mol până la 21 kJ / mol. Dacă pentru cataliza această reacție platină coloidal este utilizat, este posibil să se reducă energia de activare a numai 50 kJ / mol.
Dependența de temperatură. Enzimele au cea mai mare eficacitate la temperatura corpului uman, adică. E. La aproximativ 37 ° C Când temperatura crește peste 50-60 ° C, se prăbușesc și, prin urmare, devin inactive. Fig. 9.22 prezintă o reprezentare grafică a vitezei de reacție în funcție de temperatură pentru o reacție tipică catalizată de enzime.
Fig. 9.22. Dependența de temperatură a vitezei de reacție pentru o reacție enzimatică convențională.
Intoxicații enzimelor. Enzimele sunt foarte sensibili la prezența otrăvuri. De exemplu, în procesul de fermentare (fermentare) de zaharuri în intoxicații cu alcool se produce enzime etanol conținute în drojdie, și în cazul în care concentrația de etanol este mai mare de 15,5%, fermentația este oprită. Prin urmare, folosind un singur proces de fermentație nu este de obicei posibil să se obțină o bere sau vin cu o concentrație de etanol mai mare de 15,5%.
Mecanismul de acțiune al enzimelor
In 1902 Henry a speculat că acțiunea enzimei este formarea unui complex cu o moleculă de substrat care este un proces reversibil. complex Enzyme substrat al intermediarilor corespunzători sau intermediari teoria statului de tranziție. Apoi, acest complex descompune și regenerează enzima. Acest proces este descris de ecuația
unde E - enzimă, S - substrat, ES - complex, și - produsul de reacție. Această ecuație a fost propusă pentru prima dată Michaelis și Menten în 1913 și, prin urmare, a fost numită ecuația Michaelis - Menten.
Conform opiniilor existente, molecula de substrat se leagă la o regiune pe suprafața enzimei, care este numit site-ul activ. Activitatea acestui centru este crescută în prezența unor vitamine și minerale. Pentru activitatea enzimelor responsabile în special diferite oligoelemente, în special a tranzițiilor metale, cum ar fi cupru, mangan, fier și nichel.
Activitatea unor enzime este foarte dependentă de prezența coenzime. Coenzime sunt molecule organice relativ mici care se leagă la situsul activ al enzimei. Rolul coenzimei efectua de multe ori vitamine B Fig. 9.23 prezintă schematic principiul acțiunii coenzimei.
Fig. 9.23. imagine schematică a unei legare la enzimă și coenzimei molecula de substrat. După finalizarea produselor de reacție sunt separate de enzima, eliberând-o pentru legarea la următorul substrat molecula.
Rolul enzimei in diverse procese
Enzimele joaca un rol important în reacțiile chimice care au loc în sistemele biologice. De exemplu, în corpul uman în fiecare secundă este format din mii de reactii chimice enzimatice. În plus, enzimele joacă un rol important în desfășurarea multor procese industriale. Ele sunt utilizate, de exemplu, în procesul de gătire, în producția de alimente și băuturi, produse farmaceutice, detergenti, textile, piele și hârtie.
Enzimele din sistemul digestiv uman. In sistemul digestiv suferă o conversie de nutrienți, cum ar fi proteine, carbohidrați și grăsimi în produsele alimentare care pot fi absorbite cu ușurință de către celulele unui organism viu. Aceste transformări au loc și cu participarea enzimelor.
De exemplu, enzima amilaza, care este conținută în secrețiile glandelor salivare, intestinul subțire, ajută la conversia amidonului la maltoză. Apoi maltozei în glucoză în intestinul subțire de către un alt maltase enzimă. In enzimele stomacului și intestinului subțire, cum ar fi pepsină și tripsină, proteinele sunt transformate in peptide. Apoi, aceste peptide sunt transformate în aminoacizi în intestinul subțire prin acțiunea enzimelor numite peptidaze. În intestinul subțire conține o altă enzimă, lipaza. El hidrolizează grăsimi (lipide), formând acizi grași.
procese metabolice. Așa numitele procese chimice din celulele vii. celulă vie tipic constă dintr-un miez înconjurat de citoplasmă. Celula este limitată la membrana celulară. Citoplasmă este implicat în metabolismul folosind și stochează energie și substanțe nutritive pentru a forma conexiunile necesare pentru funcționarea altor celule. Una dintre enzimele, care se găsesc în citoplasmă, este citocromoxidază. Citocromilor - variante de proteine care contin fier sub forma de hem. Împreună cu enzime, cum ar fi citocromoxidază, ele joacă un rol important în procesul de respirație. Acest rol este în oxidarea nutrienților și stocarea energiei. Citocromul microcelulă cuprinde cupru, ceea ce este imposibil de realizat în absența unui metabolism eficient. În celulele vegetale citocromele sunt în cloroplaste, care joacă un rol important în fotosinteză.
Bolile asociate cu lipsa sau excesul de enzime din organism
atacuri de cord poate duce la creșteri semnificative ale concentrației enzimelor din sânge. Acest lucru este cauzat de scurgerile de enzime din celulele deteriorate tesutului cardiac.
Enzimele sunt folosite pentru tratarea anumitor boli, cum ar fi insuficienta cardiaca. De multe ori, atacurile de cord sunt cauzate de cheaguri de sânge
sânge format în arterei coronare. Modul modern tratarea unei asemenea boli bazate pe dizolvarea cheagurilor de streptokinaza enzima administrată direct la inimă.
Proenzime. Aceste substanțe sunt cunoscute ca proenzime. Ele sunt formate în corpul animalelor și plantelor substanțe necatalitic care sunt convertite la enzimele după cum este necesar. De exemplu, în sângele uman conține protrombină care este transformată în enzimă-trombinei, dacă este necesar. Ea catalizează conversia fibrinogenului proteină solubilă conținută în sânge, în fibrina proteină insolubilă.
Fermentația (fermentare)
Asa numitul proces chimic în care, sub influența unor microorganisme, cum ar fi bacteriile de drojdie și anumite, obținute din alcool de zahăr și alte produse. Fermentarea glucozei cu formarea de etanol poate fi descrisă de ecuația
Acest proces are un mecanism complicat. Unul dintre intermediarii săi principali este 2-oxopropanoic (acid piruvic):
Procedeul constă din 12 etape în care fiecare pas pentru apariția necesită o enzimă specifică. Zimază - una din 12 (sau apropiat de acel număr) enzimă din drojdie tipică.
Producția industrială de etanol poate fi realizată prin fermentarea zahărului din trestie, urmată de distilare. Trestia de zahăr cuprinde aproximativ 50% sirop de zahăr zaharoză înainte de fermentare, care este numit un sirop, diluat cu apă. În timpul fermentației zaharozei în glucoză și fructoză. Acest proces este catalizată de enzima invertază.
Berea produsă prin fermentarea unui amestec de malț și hamei. Hameiul sunt adăugate pentru a conferi o aromă specifică de bere. Malțul preparat din cerealele, de obicei orz. Amidonul conținut în malț este convertit în maltoză prin diastaza enzimei. Apoi, o altă enzimă conținută în maltase drojdie, catalizează conversia maltozei în glucoză. Clarificarea berii cu ajutorul enzimei papainei care hidrolizează proteine care contribuie la prezența opacității în bere. Papaina poate fi, de asemenea, utilizat în procesul de carne pentru gătit sale de catifelare.
În timpul preparării zaharurilor de conversie vin prezente în suc de struguri, se efectuează în etanol datorită prezenței în pielea strugurilor drojdie naturală. Uneori, suc de struguri și se adaugă cultura de drojdie. În cazul în care fermentația este efectuată la finalizare, se transformă vin sec. În cazul în care fermentația este oprit prematur, se transformă un vin dulce.
Datorită faptului că soluțiile care conțin etanol mai mult de 15,5% pentru a inhiba acțiunea enzimelor în preparatul de drojdie alkagolnyh băutură alcoolizat necesită distilare. O altă metodă de preparare a vinurilor alcoolizate este de a adăuga un alcool, cum ar fi vodca sau coniac.
Deci, încă o dată!
1. Mecanismul de reacție - această secvență de pași, de obicei propuse pe baza datelor determinate experimental ale vitezei de reacție și la intermediarii de reacție detectate experimental (intermediari).
2. Etapa de limitare (etapa de determinare a ratei) Mecanismul de reacție este cel mai lent pas al mecanismului.
3. Molekulyarnost orice mecanism etapă de reacție este determinată de numărul de particule care yaplyayutsya reactanți în acest stadiu.
4. Teoria coliziune poate explica efectul concentrației și temperaturii asupra vitezei de reacție.
5. Teoria statului de tranziție în vedere modificări în aranjamentul geometric al atomilor moleculelor care reacționează ca un singur sistem.
6. Starea de tranziție sau complexă activată este o configurație critică, ceea ce corespunde cu energia potențială maximă de-a lungul reacției de coordonate. molecule reactive care ating această configurație critică pentru a forma produse ale moleculei.
7. Reacția de lanț cuprinde trei etape: a) inițierea, b) dezvoltarea lanțului, c) terminarea lanțului.
8. Un catalizator - este o substanță care mărește viteza unei reacții chimice, dar nu în sine este consumată în etomprotsesse.
9. Teoria formării compușilor intermediari utilizați pentru explicarea Catalysis, bazat pe presupunerea că acțiunea catalizatorilor este formarea unui intermediar cu substratul.
10. O substanță care reduce viteza de reacție chimică numită inhibitor.
11. Un catalizator omogen acționează în aceeași fază ca și cea a sistemului de reacție.
12. Catalizatorul heterogen nu este în aceeași fază ca și cea a sistemului de reacție. Acesta acționează pe suprafața secțiunii de fază.
13. adsorbția fizică se produce atunci când moleculele se leagă la situsurile active ale unui solid van der Waals de suprafață.
14. Adsorbția chimică sau chemisorpția se produce atunci când moleculele se leagă la situsurile active pe suprafața unei legături chimice solide.
15. Enzimele - acestea sunt proteine care catalizează reacții chimice în sistemele biologice.
16. coenzime ajuta enzime pentru a îndeplini funcția lor. Ei se leagă la situsul activ al enzimei.