Enzyme Catalysis - reacțiile catalitice au loc cu participarea enzimelor - catalizatori biologici ai naturii proteinelor. cataliza enzimatica are două caracteristici:
1. Activitate intensă. câteva ordine de mărime mai mare decât a catalizatorilor anorganici, datorită unei diminuări însemnate de activare energetică a procesului enzimatic. Astfel, constanta de viteză a reacției de descompunere a peroxidului de hidrogen catalizată de ionii de Fe 2+. din 56 s -1; viteză constantă de aceeași reacție catalizată de enzima catalaza, este 3,5 x 10 7 adică reacție în prezența enzimei are loc într-un milion de ori mai rapid (procesele energetice de activare sunt, respectiv, 42 și 7,1 kJ / mol). Ureea rata de hidroliză constantă în prezența acidului ureazei și treisprezece ordine diferite, constituind 7,4 × 10 -7 și 5 x 10 6 s -1 (valoarea energiei de activare este, respectiv, 103 și 28 kJ / mol).
2. specificitate ridicată. De exemplu, amidonul amilază catalizeaza procesul de scindare, care este un lanț de unități de glucoză din aceeași, dar nu cataliza hidroliza moleculei de zaharoză, care este compus din fragmente de glucoză și fructoză.
Conform conceptelor general acceptate ale mecanismului de cataliză enzimatică, enzima și substratul S F sunt în echilibru cu format foarte rapid complex enzimatic substrat FS care se descompune relativ lent în produsul de reacție P cu eliberarea enzimei libere; astfel Etapa dezintegrare complex enzimă-substrat în produșii de reacție este rata (limitare).
F + S <––> FS -> F + P
Dependența vitezei de reacție enzimatică pe concentrația substratului la o concentrație de enzimă constantă a demonstrat că odată cu creșterea concentrației de substrat viteza de reacție este mai întâi crescută și apoi încetează să se schimbe (figura 2.12). Și dependența vitezei de reacție la concentrația substratului este descrisă de următoarea ecuație:
Aici, Km - constanta Michaelis numeric egală cu concentrația substratului la V = ½Vmax. Constanta Michaelis este o măsură a afinității între substrat și enzimă: mai mică Km. cu atât mai mare este capacitatea lor de a forma un complex enzimatic substrat.
O trăsătură caracteristică a acțiunii enzimelor este de asemenea mare sensibilitate activitatea enzimelor la condițiile externe - pH și temperatură. Enzimele sunt activi numai într-un interval destul de îngust de pH si temperatura, enzima caracterizata prin prezenta in acest interval o activitate maximă la un pH optim și temperatură; pe fiecare parte a acestei valori, activitatea enzimei scade rapid.
Fig. 2.12 enzimatice dependența vitezei de reacție de concentrația substratului.