Această reacție este că aminoacidul și acidul ceto sunt schimbate între ele prin grupurile lor funcționale la atomul de carbon alfa. Ca rezultat, nereacționat aminoacidul este transformat în acidul alfa-ceto corespunzător, acid ceto și aminoacizi devine.
Această reacție este catalizată de enzime numite transaminaze (transaminaze). Coenzima de transaminaze este forma activă de vitamina B6 - piridoxal fosfat (fosfopiridoksal).
CARACTERISTICI PRINCIPALE reacție de transaminare:
1. Acest proces ciclic, toate etapele care sunt catalizate de aceeași enzimă - transaminazei dat acizi pereche. În acest ciclu intră un aminoacid și acid ceto (în acest exemplu - este glutamat și ESV). Formează un alt acid alfa-keto și un amino acid (în acest exemplu - alfa-cetoglutarat și alanină).
2. Toate etapele procesului este reversibil. Prin urmare, întregul ciclu poate avea loc atât înainte și direcția inversă. Sensul acestui ciclu depinde de raportul dintre concentrațiile reactanților - toate cele patru acizi. sporind în mod semnificativ concentrația de oricare dintre acid, reacția poate fi direcționată într-o anumită direcție.
3. Fiecare transaminaza obicei specific la o pereche de substraturi și perechea corespunzătoare de produse și toate etapele reacției catalizată de către o singură enzimă. Potrivit participanților la procesul de enzima dau un nume:
Enzima care catalizează următoarea reacție, includ: alanin aminotransferază (ALT) (glutamic-piruvică (GPT)).
4. transaminaze obicei au o mare specificitate de substrat și activitate ridicată. Cel mai activ în celulele sunt cele ale transaminazei, pentru care cel puțin unul dintre substraturi este un acid alfa-keto dicarboxilic - este ALT - alanin aminotransferazei (GPT) și AST - aspartat aminotransferază (GSCHT).
Determinarea activității acestor enzime în ser este importantă în diagnosticul diferențial al bolilor cum ar fi hepatita virală și infarctul miocardic.
AST și ALT sunt enzime intracelulare. Prin urmare, în activitatea lor normală în sânge este foarte scăzut. In hepatita virala sau infarct miocardic observat distrugerea celulelor hepatice sau infarctul respectiv. De aceea, sângele va fi observat o activitate crescută și ALT și AST, dar nu la fel pentru fiecare dintre enzimele.
În celulele mușchiului inimii (miocardul) conține mai mult decât AST ALT și celulele hepatice - dimpotrivă: ALT mult mai mult decât AST. Prin urmare, activitatea de infarct miocardic AST în sânge va fi semnificativ mai mare decât cea a ALT și cu ALT hepatita virala este mai mare decât AST.
Prin urmare, determinarea activității acestor enzime în sânge ajută la medici în diagnostic corect.
BIOLOGICĂ ROLE reacție de transaminare.
1 oferă sinteza de noi aminoacizi din mijlocul substituibil. De aminoacizi esentiali pot forma, de asemenea, acizii cetonici celulei necesare.
În centrul acestui rol - complet reacția reversibilitate transaminare. Pentru fiecare reacții de transaminare caracteristici de direcție specifice și determinarea poziției de echilibru reacție calcul constantă de echilibru (Kravnovesiya):
Pentru majoritatea reacțiilor de transaminare acest echilibru aproape constant la unitate.
Cu un exces de oricare dintre acizii raportul este redus rapid din cauza transaminazei altor perechi. Lipsește orice număr de acizi pot fi luate de la alte căi metabolice celulare (de exemplu, alfa-cetoglutarat pot fi luate din ciclul TCA). Un exces de oricare dintre acizii pot fi eliminate prin alte enzime (de exemplu, o cantitate în exces de glutamat glutamat oxidat).
2.OBESPECHIVAYUT reacția se produce dezaminare INDIRECT.
3.OBESPECHIVAYUT uree
dezaminare INDIRECT (TRANSDEZAMINIROVANIE).
oxidaza de aminoacizi în celulele umane au o activitate foarte scăzută. Prin urmare, dezaminarea oxidativă directă a aminoacizilor are loc cu greu. O excepție este nicotinamida dehidrogenaza glutamat, care dezaminează acidul glutamic ușor să scindeze NH3 și alfa-ketoglutarat. Alfa-cetoglutarat poate reacționa cu ușurință cu alți aminoacizi transaminare, întorcându-se înapoi la acid glutamic.
Unii aminoacizi au „propriile“ transaminaze, pe care le-ar putea aduce o grupare amino la alfa-ketoglutarat (lizină, treonină, prolină, hidroxiprolină), dar pentru acești aminoacizi au o reacție specifică în urma căreia gruparea amino a aminoacizilor este compus din acid glutamic.
Astfel, acidul glutamic este asociat cu un alfa-cetoglutarat-alfa cetoglutaric primește la diferiți aminoacizi în formă de azot aminic, întorcându-se spre glutamat; glutamat ușor deaminat prin glutamat directă foarte pentru a forma amoniac.
Rezultatul global al dezaminare indirect același ca rezultat al dezaminare oxidare directă.
Această opțiune dezaminare, care are loc în două etape:
a) transamination cu acid alfa-cetoglutaric;
b) dezaminarea format în prima etapă de acid glutamic.
dezaminarea indirect este cel mai important, deoarece în acest fel majoritatea aminoacizilor diaminați organism viu. Acest lucru se datorează faptului că enzima glutamat-AT este mai activ decât oxidaza aminoacizi.
AVANTAJELE dezaminare INDIRECT directe:
1. În acest proces nu formează H2 O2. Spre deosebire de dezaminare directă și format H2O și 3 molecule de ATP (energie).
2. dezaminare indirectă furnizează dezaminare mult mai rapidă (datorită activității ridicate a transaminazei enzimei glutamat și DW);
3. dezaminare indirectă are loc nu numai mai rapid, dar viteza acestui proces poate fi reglat. Capacitatea de reglementarea indirectă dezaminarea datorită reversibilitatea procesului și de auto-reglementare autonomă. regulatori alosterici de glutamat sunt ADP (activator puternic) și ATP (inhibitor). Efectul inhibitor asupra enzimei au de asemenea GTP și NADN2.
Dacă începe ATP consumă mai mult este produs în timpul bio-oxidarea în mitocondrie, după activarea DW glutamat deplasarea reacțiile spre formarea de ATP, deoarece glutamat începe dezaminată rapid, iar acidul ceto rezultat, fie imediat, fie după unele reacții, pot și introduceți calea de oxidare mitocondriale. Acest lucru se observă cu un deficit de acizi grași sau carbohidrați. Aceasta este, lipsa de grăsimi și carbohidrați din alimente, ca un corp suplimentar sursă de energie începe să folosească aminoacizi. Noi de multe ori postind distruge proteinele proprii. Ie în timpul pierderii în greutate în organism descompun nu numai grăsimi și carbohidrați, dar, de asemenea, propriile lor proteine. Prezența unei cantități suficiente de grăsimi și carbohidrați din alimente salvează proteine din utilizarea irațională.
Sinteza aminoacizilor esențiali ÎN ORGANISMUL
Uneori, în organism există o situație în care nevoia în anumite aminoacizi mai mult decât aportul lor alimentar. Să presupunem că corpul necesită 7 grame și 15 grame de alanină glutamat și produsele alimentare au primit doar 5 grame de alanină, dar 20 de grame de glutamat. Apoi, corpul cu ajutorul mecanismului transaminare poate sintetiza alanină cantitatea de PVC, care este sintetizat în cantitățile IIR (sute de grame pe zi) lipsesc. Astfel, organismul este corectează în mod constant compoziția de aminoacizi, dar nu reduce nevoia organismului de azot proteic alimentar. Această ajustare se efectuează cu utilizarea acizilor alfa-ceto corespunzătoare formate în timpul metabolismului carbohidraților și grăsimilor.
aminoacizi esențiali nu pot fi formate în organism, deoarece în cursul descompunerii carbohidraților și a grăsimilor se formează acidul alfa-ceto corespunzător.
Rezumând, putem spune că, ca urmare a unor căi comune de catabolism de aminoacizi, acestea sunt defalcate în CO2. NH3 și fragmente de azot liber, care pot degrada, de asemenea, la CO2 și H2O Amoniacul este supus reacțiilor de neutralizare.