afinității anticorpului (Afinitatea anticorpului, lat affinis - legat;. Gr. anti - contra) - puterea legării situsuri active ale moleculelor de anticorp cu un determinant (reactiv) grupe de antigen; principala caracteristică a specificității anticorpului. Afinitatea anticorpului depinde de complementaritatea spațială reciprocă a centrului activ al anticorpului și determinanții antigenici ai antigenului: cu cât complementaritatea între afinitatea mai mare. Anticorpii multivalenți ai claselor IgM și IgA au o afinitate mai mare decât anticorpii IgG. Afinitatea crește cu imunizări împreună cu adjuvanți imunologici. Afinitatea anticorpilor include termenul „aviditatea“, care se referă la cauza anticorp-antigen vigoare după formarea complexelor reversibile.
Interacțiunea antigen - anticorp rata de disociere și reversibil al complexului (adică, puterea interacțiunii anticorp-antigen) depinde de constantele de asociere - afinitate (sau afinitate). Magnitudinea K constantă este determinată de diferența de energie liberă (DG), între starea de antigen și anticorpi atunci când nu interacționează unele cu altele, iar starea în care se formează un complex:
unde R - constanta universală a gazelor,
și T - temperatura absolută.
Afinitate depinde de zona de contact dintre anticorp și epitop. distantele intermoleculare din zona de contact, prin distribuția grupărilor încărcate și hidrofobe, precum și de modificările conformaționale care sunt cauzate de suprapunerea norilor de electroni (dacă norii de electroni ai celor două molecule se suprapun, există forțe puternice de repulsie). O anumită cantitate de energie este nevoie pentru a schimba conformația antigenului, este necesar pentru interacțiunea dintre contactarea resturilor de aminoacizi. modificare conformațională poate fi necesară, fie pentru a se asigura contactul în sine, sau să se retragă din zona de contact sunt reziduuri care ar crea o forță de respingere. Termenul se referă la afinitatea anticorpilor cu legare la haptenă monovalent sau determinant antigenic unic.