Dintre proteinele substanțe organice. sau proteine. - cele mai numeroase, cele mai variate și biopolimeri importanță primară. Acestea reprezintă 50 - 80%, în greutate de celule uscate.
Moleculele de proteine sunt mari, astfel încât acestea sunt numite macromolecule. Pe lângă carbon. oxigen. hidrogen și azot. a proteinei poate include sulf, fosfor și fier. Proteinele diferă unul de altul prin numărul (de la o sută la câteva mii), iar compoziția secvenței monomer. monomeri de proteine sunt aminoacizi (fig. 1)
Infinit Varietatea proteinelor create de diferitele combinații de toți cei 20 de aminoacizi. Fiecare aminoacid are numele său propriu, structura și proprietățile speciale. Formula lor generală poate fi reprezentată după cum urmează:
Molecula de acid amino este format din două părți identice pentru toți aminoacizii, din care una este o grupare amino (-NH2), cu proprietăți de bază, celălalt - gruparea carboxil (-COOH), cu proprietăți acide. Numitul radical radical (R), la diferiți aminoacizi având o structură diferită. Prezența într-o moleculă de aminoacizi și grupe acide este responsabil pentru reactivitatea lor ridicată. prin aceste grupări amino este o legătură cu formarea de proteine. Acest lucru ridică molecula de apă, iar electronii eliberați formează o legătură peptidică. Prin urmare, proteine numite polipeptide.
molecule de proteine pot avea diferite configurații spațiale și structura lor sunt patru niveluri de organizare structurală.
Secvența de aminoacizi care constă din lanțul polipeptidic al proteinei reprezintă structura primară. Este unic pentru fiecare proteină determină forma, proprietăți și funcții.
Cele mai multe proteine au o formă de spirală prin formarea de legături de hidrogen între CO- și grupe -NH- ale diferitelor resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. legături de hidrogen sunt reduse de putere, dar acestea sunt destul de complexe oferă o structură solidă. Această spirală - structura de proteine secundare.
Structura terțiară - lanțul polipeptidic tri-dimensional „ambalaj“ spațial. Rezultatul este un quirky, dar configurația specifică pentru fiecare proteină - globula. Structura terțiară Durabilitate oferă o varietate de conexiuni care apar între radicali amino.
Structura cuaternară nu este caracteristic pentru toate proteinele. Aceasta rezultă din conectarea mai multor macromolecule cu o structură terțiară în setul complex. De exemplu, hemoglobina umană este un complex de patru proteine macromolecule.
Această complexitate a structurii moleculelor de proteine este asociată cu o varietate de caracteristici caracteristice acestor biopolimeri.
Violarea structurii naturale a unei proteine este numit Denaturarea. Aceasta poate avea loc sub influența temperaturii, chimice, energia radiantă și de alți factori. Atunci când un slab impact dezintegrează numai structura cuaternară, cu o puternică - tertiar, iar apoi - secundar, iar proteina este un lanț polipeptidic.
Acest proces este reversibil în parte, dacă structura primară nu este rupt, proteina denaturată este capabil să-și recapete structura. Rezultă că toate caracteristicile structurii macromoleculelor de proteine este determinată de structura sa primară.
Pe langa proteine simple. constând numai din aminoacizi, este de asemenea proteine complexe