Denaturarea - un proces de perturbări niveluri mai ridicate de organizare a moleculei de proteină (secundară, terțiară, cuaternar), sub influența diferiților factori.
În care lanțul polipeptidic are loc în soluție și depozitată într-o formă extinsă sau în bobina aleatoare.
Este pierdut după precipitatele coajă și proteina de hidratare Denaturarea și își pierde astfel proprietățile sale native.
Denaturarea cauza factori fizici: temperatura, presiune, stres mecanic, cu ultrasunete și radiații ionizante; Factori chimici: acizi, baze, solvenți organici, alcaloizi, săruri de metale grele.
Distinge 2 tipuri de denaturare:
- Denaturarea reversibil - renaktivatsiya renaturare sau - un proces în care denaturat proteină după îndepărtarea denaturanților se organizează din nou în structura originală a restaurării activității biologice.
- Denaturarea ireversibil - este procesul prin care activitatea biologică nu este recuperată după îndepărtarea agenților denaturanți.
Proprietățile de proteine denaturate.
1. Creșterea numărului de grupe reactive sau funcționale comparativ cu molecula de proteină nativă (această grupă COOH, NH2. SH, OH, amino radicali grupe laterale acide).
2. Reducerea solubilității și a proteinei precipitarea (datorită pierderii plicului hidrat), detașarea moleculei de proteină, cu „detecție“ radicalii hidrofobi și se neutralizează taxele grupărilor polare.
3. Modificarea configurației moleculei de proteină.
4. Pierderea activității biologice cauzate de încălcarea structurii native.
5. degradarea mai ușor de enzime proteolitice în comparație cu proteina nativă - du-te structura compacta nativ în formă vrac dezvoltat facilitează accesul enzimelor la proteina de legare de peptidă, care se descompun.
Metodele de hidroliză enzimatice se bazează pe selectivitatea acțiunii enzimelor proteolitice legăturilor peptidice între anumiți clivaj aminoacizi.
clivează pepsinului legături formate resturile fenilalanina, tirozina și acid glutamic.
clivează tripsina dintre arginină și lizină.
Chemotripsina hidrolizeaza triptofan datorată, tirozină și fenilalanină.
interacțiuni hidrofobe și legături ionice și hidrogen sunt printre slabi, tk energia lor este doar puțin mai mare decât energia mișcării termice a atomilor la temperatura camerei (de exemplu, chiar și la o temperatură dată se poate rupe legăturile).
Menținerea conformația caracteristicii proteină este posibilă datorită apariției unei multitudini de legături slabe între diferite regiuni ale lanțului polipeptidic.
Cu toate acestea, proteinele sunt compuse dintr-un număr enorm de atomi. sunt în mișcare constantă (browniană), ceea ce duce la mici mișcări ale părților individuale ale lanțului polipeptidic. care de obicei nu încalcă structura globală a proteinei și a funcției sale. Prin urmare, proteinele posedă labilitate conformațională - înclinația spre mici schimbări în conformație datorită ruperii și formarea altor legături slabe. proteina conformație poate varia în funcție de schimbările de mediu chimic și mijloace fizice, precum și interacțiunile proteină cu alte molecule. Astfel, există o schimbare în structura spațială a nu numai porțiunea care intră în contact cu o altă moleculă, dar, de asemenea, conformația proteinei în ansamblu. modificări conformaționale joacă un rol foarte important în funcționarea proteinelor în celula vie.