Curs 2. Denaturarea proteinelor. Degradarea proteinelor.
O proprietate importanta de proteine - capacitatea lor de a denatura. Acest concept denota condiții asociate cu o schimbare ireversibilă în structuri secundare, terțiare și cuaternare ale proteinei sub influența căldurii, acizi, baze, radiațiile UV, radiații ionizante, ultrasunete si altele.
Deoarece formarea de structuri secundare și terțiare implicate parțial obligațiuni relativ slabe, starea fizică a proteinei este în mare măsură independentă de temperatură, pH, prezența sărurilor și a altor factori. Încălzire, de exemplu, cauzele indreptare lanțului polipeptidic al moleculei de proteină; Unele substanțe chimice rupe legăturile de hidrogen. Schimbarea pH-ului, de asemenea, provoacă ruperea legăturilor, instabilitatea electrostatică manifestata.
Proteinele sub influența diferiților factori fizici și chimici își pierd proprietățile lor originale (nativ). Extern- este exprimat în coagularea și precipitarea lor. Un exemplu al acestui fenomen poate fi coagularea albuminei din lapte prin fierbere. perturbarea ireversibilă non-hidrolitice a structurii native a proteinei și se numește Denaturarea. Astfel rupt în principal legături de hidrogen, schimba structura spațială a proteinei, dar ruperea legăturilor covalente din molecula de proteină nu se produce.
Rezultatele denaturante în desfășurarea moleculei de proteină, și merge într-o stare mai mult sau mai puțin dezordonată (nu are bobine, fara straturi, nici un alt orice tip de stivuire cu lanț obișnuit). In catena denaturată peptidică stat grupări amidice formează legături de hidrogen cu moleculele de apă care le înconjoară; aceste legături de hidrogen este mult mai mare decât intramoleculară.
Bătaia albuș de ou, smântână le transformă într-o spumă, care constă din bule de aer, înconjurate de o pelicule subțiri de proteine, a căror formare este însoțită de o desfășurare a lanțurilor polipeptidice ca urmare a rupea legăturile prin acțiune mecanică. Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, în timpul formării filmelor există o denaturare parțială sau completă a proteinei. Acest tip se numește denaturarea suprafeței Denaturarea proteinei.
Pentru procesele de gătit de o importanță deosebită este Denaturarea termică a proteinelor. Mecanismul de denaturare termică a proteinelor poate fi considerată ca un exemplu de proteine globulare.
Rezumatul moleculei de proteină globulară constă din una sau mai multe lanțuri polipeptidice pliate și pliuri incurcaturile care formează. Această structură se stabilizează legături instabile, printre care joacă un important rol de legare a hidrogenului, reticularea punți între lanțurile peptidice paralele sau pliuri.
Când proteinele încălzite a crescut lanțuri polipeptidice circulație sau cutele începe care duce la ruptură legături fragile între ele. Proteinele care are loc și dobândește o neobișnuită formă nenaturală, hidrogen și alte conexiuni sunt stabilite în zone non-core ale moleculei, iar configurația modificărilor moleculei. Ca rezultat, desfășurarea și rearanjare pliurilor, redistribui însoțite MÂNĂ grupuri ?? polare și nepolare, în care radicalii nepolari se concentrează pe suprafața globulelor, reducând hydrophilicity lor. Când proteinele denaturante devin insolubile și într-o măsură mai mare sau mai mică măsură, își pierd capacitatea de a se umfla.
Când Denaturarea termică a proteinelor rol activ aparține apei, care este implicată în formarea unei noi structuri conformațională a proteinei denaturate. Complet proteine deshidratate nu sunt denaturate chiar și după încălzire prelungită. Denaturante efectul influențelor externe, cu atât mai puternică cu cât hidratarea proteinelor și sub concentrația lor în soluție.
Când valorile pH-ului de aproape medie la pl proteine, există o deshidratare maximă de proteine. Denaturarea cea mai completă a proteinei este efectuată în IEP. Offset pH în oricare direcție de proteina pI îmbunătățește procesele de stabilitate și de slăbire Denaturarea termică.
Denaturarea Temperatura proteinelor este crescută în prezența altor proteine termostabile și unele substanțe naturale non-proteice, de exemplu zaharoză. Această proprietate de proteine este utilizat atunci când tratamentul termic este extrem de important pentru a crește temperatura amestecului (de exemplu, pasteurizarea la creme ou ulei de luare de gheata), prevenind separarea sau formarea structurii într-un sistem proteic coloid.
Apariția pe suprafața moleculei de proteină după denaturante radicali anterior ascunse sau grupe funcționale modifică proprietățile biologice ale proteinelor fizico-chimice și. Ca urmare a proprietăților denaturante de proteine modificate în mod ireversibil.
Din aluat făină încălzită nu pot fi preparate și din carne fierte - chiftele au fost denaturate proteinele lipsește capacitatea de a hidrata și formează masa elastic-plastic vâscos adecvat pentru formarea de produse intermediare.
Pierderea capacității atribuite hidratarea proteinelor proprietăți pierdere native, dintre care cel mai important este exprimat hidrofiliei (afinitate mare de apă) și asociată cu o schimbare în conformația lanțului polipeptidic al moleculei de proteină rezultată din Denaturarea.
Umflarea și solubilitatea proteinelor în apă datorită prezenței moleculelor de proteine pe suprafața unui număr mare de grupări hidrofile (COOH, OH, NH2), capabile de cantități considerabile de apă de legare.
După cum sa menționat deja, capacitatea diferitelor proteine native de alimente se dizolva in orice ?? e solvent (apă, soluții saline neutre, soluții alcaline slabe, alcool, etc.) este utilizat pentru partiționarea Eniya ?? sau ?? recuperat ?? Eniya determinat ennoy fracțiune de proteină (în scopuri de cercetare sau alimente ?? s). Proteinele denaturați aceste diferențe nu, ele sunt în întregime ?? e la fel de insolubilă și gonflabili în apă. O excepție de la această regulă generală este carne de colagen fibrilar și pește, care după denaturare termică și glutin degradarea capabil să se dizolve în apa fierbinte.
Ca urmare, denaturarea proteinelor își pierd activitatea biologică. În legume și materiile prime de origine animală folosite în alimentația se conservă activitatea de cele mai multe proteine. Deci, ca urmare a activităților enzimelor fructe se coc în depozit (și, uneori, răscoapte), cartofi și legume rădăcină cresc. Mai ales se manifestă în mod clar activitatea enzimei în tuberculii de cartof în timpul depozitării luminii: suprafața de tuber devine ?? enuyu verde-culoare și un gust amar, respectiv, în sinteza clorofilei și formarea de solanina glicozid toxic.
Raw Enzimele de țesut de carne, de asemenea, sunt active, care participă la carne autoliză (maturarea post-mortem). Este proprietatea lor utilizate în scopuri practice ?? s. inactivarea completă a fosfatazei acide are loc când temperatura în centrul geometric al produsului din carne 80 ° C, ceea ce corespunde pasteurizarea temperaturii (moarte off forme vegetative de bacterii). În cazul în care STI este extrem de important să se verifice caracterul adecvat al gătirii termică a produselor din carne determină prezența sau absența în ea activității fosfatazei acide.
In proteina nativă, fragmentele peptidice ecranat manta exterioară sau hidratul sunt în Globula proteine și astfel protejate de influențele externe. Atunci când denaturarea proteinei își pierde coajă de hidratare, care facilitează accesul la enzimele digestive ale tractului gastro-intestinal la grupările funcționale. Proteinele sunt digerate mai repede.
Cu toate acestea, uneori funcția de inhibare a proteinei dispare după denaturare. Astfel, unele proteine ouă afectează negativ procesul de digestie: avidinei enteric se leagă biotina (vitamina H), care este implicat în reglarea sistemului nervos și a activității reflexe neuromusculară; ovomucoid inhibă acțiunea tripsinei (enzime pancreatice des ?? ezy). Este în legătură cu aceste proteine de ou crud nu numai prost digerate, dar sunt absorbite parțial formă nedigerată, care poate provoca alergii, reduce digestibilitatea altor componente alimentare și afecta absorbția calciului conectarea eny ??. Atunci când denaturarea acestor proteine își pierd proprietățile lor antifermental.
Când denaturarea proteinei își pierde cochilia de hidratare, atât de multe grupări funcționale și legăturile peptidice ale moleculelor de proteine sunt pe suprafata si proteina devine mai reactivă.
Ca rezultat, denaturarea proteinei termice, agregarea moleculelor de proteină. Deoarece coajă de hidratare în jurul moleculelor de proteină este rupt, moleculele de proteine individuale sunt unite împreună în particule mai mari și nu mai pot rămâne în soluție. Procesul proteinelor de coagulare, având ca rezultat formarea de noi legături moleculare.
Interacțiunea de molecule proteice denaturate în soluții și geluri procedează în mod diferit. Soluțiile concentrate slab proteice prin Denaturarea termică a moleculelor de proteine, agregarea are loc prin formarea de legături intermoleculare ca un solid, de exemplu disulfura și slab (dar numeroase) - hidrogen. Ca rezultat, se formează particule mari. agregarea ulterioară a particulelor conduce la separarea sistemului coloidal, formarea de fulgi de proteine, precipita sau pop-up pe suprafața lichidului, de multe ori pentru a forma spuma (de exemplu, flocoanelor precipitarea lactalbumina denaturat la fierbere, floculare lapte și spumă de proteine denaturante pe suprafața cărnii și bulion de pește). Concentrația proteinelor din aceste soluții este mai mică de 1%.
În soluții mai concentrate de denaturare a proteinei de proteine a format un gel solid, păstrând toată apa conținută în sistemul coloidal. Ca rezultat, agregarea moleculelor de proteină ale proteinei denaturate format sistem structurat. Denaturarea proteinelor în soluții concentrate pentru a forma gel solid are loc în timpul prelucrării căldurii din carne, pește (proteine sarcoplasmic), ouă de pui, și diferite amestecuri ale acestora. Concentrația exactă de proteină la care soluțiile lor, prin încălzire, pentru a forma un gel solid necunoscut. Dat fiind faptul că capacitatea de gel la proteine ?? eobrazovaniyu depinde de configurația (asimetria) a moleculelor și astfel caracterul format legături intermoleculare, este necesar să se presupună că aceste concentrații sunt diferite pentru diferite proteine.
De exemplu, pentru prepararea omelettes adăugat la melanj de ou 38. 75% lapte. Limitele inferioare sunt omelets prajeli, superioară - un aburit. Pentru a prepara omlete din albus de ou, utilizate în produsele alimentare dietetice, se adaugă lapte într-o cantitate de 40%, indiferent de metoda de tratament termic, deoarece concentrația de proteine din proteine din ou este mult mai mic decât în gălbenușul.
Unele proteine, care reprezinta geluri mai mult sau mai puțin inundate, Denaturarea sigilate, prin deshidratarea lor are loc cu ?? HAND separate lichid în mediul înconjurător. Gelul proteic este afectată de căldură, în mod tipic caracterizate printr-un volum mai mic, greutate, ductilitate, rezistență mecanică ridicată și o elasticitate ridicată, în comparație cu gelul inițial ?? em de proteine native. Astfel de modificări sunt observate în proteine tratamentul termic de carne, pește (proteine miofibrilară), cereale fierte, legume, paste, produse din aluat copt.
Gelurile și jeleuri sunt numite non-curgere tverdoobraznye sisteme structurate formate prin acțiunea forțelor de coeziune moleculare între particulele coloidale sau polimeri macromolecule. Celulele de grile spațiale gel s și jeleuri ?? sunt de obicei umplute cu solvent ?? cm.
Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, geluri reprezintă sisteme sebyakolloidnye sau soluții de înaltă conectare eny ?? (DIU), a pierdut fluiditatea datorită apariției în ele a fost determinat ?? ennyh structuri interne sub forma unei rețele schelet spațial, care celulele sunt umplute cu mediul de dispersie. Așa cum a concluzionat în celulele din mediul de dispersie, în același timp își pierde mobilitatea, este numit imobilizat.
Gelurile sunt foarte răspândite în natură: ele includ mai multe materiale de construcție (beton, ciment, argilă în forma lichida), soluri, câteva minute ?? Yeraly (agat, opal), diferite produse alimentare (faina, aluat, pâine, des ?? e, marmeladă, jeleu), gelatină, cauciuc, țesut organismelor vii și multe alte materiale insufletite si neinsufletite natura.
Având în vedere dependența dispersiei geluri otkontsentratsii medii sunt clasificate în general într-un liogel, coagels și xerogeluri (aerogels).
geluri lichide bogate conținând solide mici (1-2%) este denumit diogelyami. diogelyam tipice includ jeleu, gelatină (jeleu), închegate, soluții, săpunuri și altele.
Slaba sau fără lichid ?? mânca gel uscat este numit un xerogel. Exemplele herogel ?? S poate fi o foaie uscată de gelatină, clei tâmplar din gresie, amidon, cauciuc. Prin provocare xerogeli includ multe alimente (faina, biscuiti, prajituri). Aerogeluri foarte poroase și xerogeli sunt numite, pentru că ei dispersează mediu este aer. Aerogels includ multe adsorbanți (silice), catalizatori solizi de reacții chimice.
Având în vedere dependența fazei dispersate otprirody și capacitatea de a distinge între geluri elastice și casant umflarea. geluri elastice va fi numit Jelly.
a se vedea, de asemenea,
Curs 2. Denaturarea proteinelor. Degradarea proteinelor. O proprietate importanta de proteine - capacitatea lor de a denatura. Acest concept denota condiții asociate cu o schimbare ireversibilă în structuri secundare, terțiare și cuaternare ale proteinei sub influența căldurii, acizi. [Citește mai mult].
Proprietăți fizice Proprietăți fizico-chimice ale proteinelor 1. În organismele vii, proteinele sunt în stare solidă sau dizolvată. Multe proteine sunt cristale, dar ele nu oferă soluții adevărate, după cum molecula lor este foarte. [Citește mai mult].
Denaturarea - perturbarea structurii naturale a proteinei de reactanti chimice și de căldură. a) Acțiunea alcoolului asupra proteinei; b) Efectul sării de clorură de sodiu (soluție concentrată) și acetat de plumb la proteină; c) acțiunea HNO3 (conc) .; proteine g) de coagulare la. [Citește mai mult].
Denaturarea - perturbarea structurii naturale a proteinei de reactanti chimice și de căldură. a) Acțiunea alcoolului asupra proteinei; b) Efectul sării de clorură de sodiu (soluție concentrată) și acetat de plumb la proteină; c) acțiunea HNO3 (conc) .; proteine g) de coagulare la. [Citește mai mult].
Curs 2a 2.1. Proprietățile fizice și chimice ale proteinelor. Proteine, precum și alți compuși organici, care posedă un număr de proprietăți fizico-chimice care sunt cauzate de structura moleculelor lor. Proprietățile chimice ale proteinelor sunt extrem de diverse. Cu. [Citește mai mult].