Mitochondria celulelor organismelor superioare conține până la 2% din ADN-ul celular, care diferă de ADN-ul nucleului. Mitochondria conține întregul aparat, inclusiv ribozomii, tARN și ARNm K, necesare pentru sinteza anumitor proteine. Proteinele sintetizata in mitocondrii în principal insolubile sunt proteine implicate în organizarea structurii acestor organite, în timp ce sinteza sursei solubile de proteine mitocondriale sunt ribozomii citoplasmatici unde acestea sunt apoi transportate în mitocondrie. Ribosomii din mitocondrii sunt mai mici decât ribozomii 80S din citoplasmă. Interesant, ca inițiere aminoacid în sinteza proteinelor în mitocondrii eucariote pot fi implicate N-formilmetionină, nu metionina liberă ca în citoplasmă. Această circumstanță indică faptul că sinteza proteinelor mitocondriale, prin mecanismul său, este evident apropiată de sinteza proteinelor în prokaryotes.
Modificări post-translaționale ale lanțului polipeptidic
Catentele lanțurilor pot fi supuse modificărilor structurale, fie în continuare legate de ribozomi, fie după terminarea sintezei. Aceste modificări structurale și structurale în lanțurile de polipeptide sunt numite modificări posttranslaționale. Acestea includ îndepărtarea unei porțiuni din lanțul polipeptidic, atașarea covalentă a unuia sau mai multor liganzi cu masă moleculară mică, obținerea unei conformații native de către proteină.
Multe modificări sunt efectuate în ER. Aici apare plierea lanțurilor de polipeptide și formarea unei structuri unice terțiară sau cuaternară a proteinelor. Și pentru a menține conformația nativă a moleculelor, formarea adecvată a legăturilor disulfidice este de mare importanță.
Proteoliza parțială
Multe proteine secretate din celule sunt inițial sintetizate sub formă de molecule precursoare care sunt inactive din punct de vedere funcțional. Îndepărtarea unei porțiuni din lanțul polipeptidic prin endoproteaze specifice conduce la formarea de molecule active. Unele precursori de proteine sunt scindate în ER sau aparat; Golgi. altele după secreție. Astfel, precursorii inactivi ai enzimelor secretate - zimogenele - formează enzima activă după scindarea anumitor porțiuni ale moleculei: pancreatice trypsinogen zimogen este transformat în tripsină activă după secreție în intestinul subțire.
Un bun exemplu de proteoliză secvențial din două etape servește ca formarea unor forme active de hormoni peptidici (de exemplu, insulină sau glucagon) ale preprohormon. Inițial molecula precursor peptidă semnal N-terminal este îndepărtat în ER în timpul sintezei proteinelor și se formează prohormonul inactiv. Apoi prohormonul în granulele secretorii, formate în aparatul Golgi este expus endo- și / sau exoproteases și convertite în hormon activ.
Modificări covalente
Proteinele structurale și enzimele pot deveni activate sau inactive, ca urmare a adăugării diferitelor grupări chimice de fosfat, acil. metil, oligozaharide și altele.
Fosforilarea proteinelor este realizată pe grupările hidroxil ale serinei, treoninei, și, rareori, enzimele tirozina din grupul de protein kinaze, în timp ce defosforilare catalizate de enzime hidrolitice fosfoproteinfosfatazy
Glicozilarea. Proteinele care fac parte din membranele plasmatice sau sunt secretate din celule suferă glicozidare. lanțuri carbohidrat sunt unite prin grupările hidroxil ale serină sau treonină (O-glicozilare) sau asparagină (N-glicozilare). O creștere secvențială a fragmentului de carbohidrat are loc în ER și în aparatul Golgi.
Radicalii laterali ai unor aminoacizi suferă numeroase modificări: reziduurile de tirozină sunt iodate în tireoglobulină; în factorii de coagulare, carboxilați resturile de glutamat; ER a fibroblastelor reziduuri hidroxilate de prolină și lizină în lanțurile de tropocollagen.