3.2.1. Cromoproteinele disting între hemoproteine (conțin derivați de porfirină ca grup protetic) și flavoproteine (conțin derivați de riboflavină-vitamină B2). Chromoproteins implicate în multe funcții vitale cum ar fi respirația tisulară, transferul de oxigen, reacții redox, percepția luminii, fotosinteză în celulele vegetale și alte procese.
3.2.2. La hemoproteine sunt: hemoglobina, mioglobina, citocromul, peroxidaza, catalaza. Aceste proteine conțin heme ca grup protetic.
Conform structurii sale chimice, heme este protoporfirina IX. legat de fierul feros. Protoporfirina IX este un compus organic care aparține clasei de porfirine. Protoporfirina IX conține patru inele de pirol substituite legate prin punți metinice = CH-. Substituenții din inelele de pirol sunt: patru grupări metil CH3-. două grupări vinii CH2 = CH- și două resturi de acid propionic - CH2-CH2-COOH. Hemul se leagă la partea proteică după cum urmează. Grupuri non-polare. protoporfirina IX interacționează cu regiunile hidrofobe ale aminoacizilor prin intermediul legăturilor hidrofobe. În plus, există o legătură de coordonare între atomul de fier și radicalul imidazol al histidinei din lanțul proteic. O altă legătură de coordonare a atomului de fier poate fi utilizată pentru legarea oxigenului și a altor liganzi.
Prezența în materialul biologic a proteinelor care conțin heme este detectată cu ajutorul unei sonde de benzidină (cu adăugare de benzidină și peroxid de hidrogen, soluția de test este colorată în culoarea albastru-verde).
3.2.3. Comparați structura și funcția de mioglobină și hemoglobină, amintiți-vă caracteristicile fiecăreia dintre aceste proteine.
Myoglobina este o cromoproteină prezentă în țesutul muscular și are o mare afinitate pentru oxigen. Greutatea moleculară a acestei proteine este de aproximativ 16000 Da. Molecula de mioglobină are o structură terțiară și este un lanț polipeptidic unic legat de hem. Myoglobinul nu are proprietăți alosterice (vezi punctul 2.4). Curba de saturație cu oxigenul său are forma unei hiperbola (Figura 4). Funcția de mioglobină este de a crea o rezervă de oxigen în mușchi, care este consumată după cum este necesar, înlocuind lipsa temporară de oxigen.
Hemoglobina (Hb) este o cromoproteină prezentă în eritrocite și implicată în transportul oxigenului în țesuturi. Hemoglobina adulților se numește hemoglobină A (Hb A). Greutatea sa moleculară este de aproximativ 65.000 Da. Molecula Hb A are o structură cuaternară și include patru lanțuri de subunități - polipeptide (denotate de α1, α2, β1 și β2, fiecare dintre acestea fiind legat la hem.
Amintiți-vă că hemoglobina se referă la proteine alosterice, moleculele sale putând merge în mod reversibil de la o conformație la alta. Aceasta modifică afinitatea proteinei pentru liganzi. Conformația, care are cea mai scăzută afinitate pentru ligand, se numește conformație tensiune sau T. Conformația, care are cea mai mare afinitate pentru ligand, se numește relaxare sau R-conformație.
Conformarea R și T a moleculei de hemoglobină se află într-o stare de echilibru dinamic:
Diferiți factori ai mediului pot schimba acest echilibru într-o direcție sau alta. Regulatorii allosterici afectează afinitatea Hb la O2. sunt: 1) oxigen; 2) concentrația H + (pH-ul mediului); 3) acid carbonic (CO2); 4) 2,3-difosfogliceratul (DFG). Aderare molecule de oxigen la una din subunitățile de hemoglobină facilitează tranziția în conformație tensionată relaxat și crește afinitatea pentru oxigen a altor subunități ale aceleiași molecule de hemoglobină. Acest fenomen a fost numit efectul de cooperare. Natura complexă a legării hemoglobinei la oxigen reflectă curba de saturație a hemoglobinei O2. având o formă S (Figura 3.1).
Creșterea conținutului de CO2. H +. DFG pe fundalul presiunii parțiale scăzute a O2 în țesuturi promovează interacțiunea acestor factori cu hemoglobina și tranziția conformării R la T-conformația. Aceasta conduce la o schimbare a echilibrului din ecuația (1) spre dreapta. O2 eliberat intră în țesuturi.
Figura 4. Curbele de saturare a mioglobinei (1) și a hemoglobinei (2) cu oxigen.