Digestive enzime
Enzimele digestive descompun componentele complexe ale alimentelor la substanțe mai simple, care sunt apoi absorbite de organism. Principalele locuri de acțiune ale enzimelor digestive din corpul uman sunt cavitatea orală, stomacul, intestinul subțire. Aceste enzime sunt produse de glandele salivare, glandele stomacale, pancreasul și glandele intestinului subțire.
Prin enzime specifice de substrat se împart în mai multe grupuri de bază. Proteazele (peptidaze) digerat proteine, amilaze (carbohidraze) - glucide, lipaze - lipide, nuclozidici - acizi nucleici.
În organism, se produc așa-numitele enzime proteolitice. care nu numai participă la digestie, ci elimină și procesele inflamatorii. Astfel de enzime includ pancreatina, pepsina, renina, tripsina și chymotripsina. Există, de asemenea, enzime proteolitice de origine vegetală, care includ bromelaina și papainul.
Numele substanței.
Desemnarea.
Fapte importante
Principalele funcții ale corpului și efectul asupra funcționării sistemelor corporale
Sinteza în corp
Enzima proteolitice a clasei de hidrolază, efectuează scindarea proteinelor alimentare la peptide.
Proteina globulară cu o greutate moleculară de aproximativ 34500, constă din 340 de aminoacizi, conține 3 legături disulfidice și acid fosforic.
Cu o secreție non-stimulată, rata de producție a pepsinei la bărbați este de 20 până la 35 mg pe oră.
Maxim, stimulat de pentagastrin, -
până la 60-80 mg pe oră.
La femei -
cu 25-30% mai puțin decât este.
Procesul de digerare a proteinelor în tractul gastrointestinal începe cu acțiunea pepsinei.
Pepsin asigură scindarea proteinelor, care precedă hidroliza lor și o facilitează.
Pepsin scindează aproape toate proteinele de origine vegetală și animală, cu excepția protaminelor și a keratinei.
Pepsina catalizează și reacția de transpeptidare (transferul reziduului de aminoacid dintr-un substrat sintetic în altul).
Este produsă în celulele mucoasei gastrice într-o formă inactivă - ca pepsinogen proenzimă, care este convertit în enzima pepsină activă în conținutul gastric IOMs.
Activarea pepsinei se desfășoară în mai multe etape și este catalizată de acidul clorhidric al sucului gastric și de pepsină.
Este inhibată de epoxizi în prezența ionilor de Cu2 +.
Un inhibitor puternic de pepsină este pepstatina (o pentapeptidă produsă de tulpina Streptomyces).
Biochimie și activitate fiziologică
Cauzele și consecințele unui deficit (în exces)
Boli și condiții ale sistemelor corporale influențate de
Instrucțiuni speciale, note
Sucul gastric uman conține 7 Xia izopepsinov activ în intervalul de pH = 1,9 (pepsină-1) până la pH = 3.3-3.9 (pepsină-7).
Activitate catalitică optimă în hidroliza proteinelor - la un pH de aproximativ 2,0, substraturi cu greutate moleculară mică - la pH 3,5.
La un pH de aproximativ 5,0 pepsină, tulpina trăiește lapte, determinând conversia cazeinei în cazeină.
Activitatea pepsinei este cea mai mare la un pH de aproximativ 2,0; scade semnificativ la pH mai mare de 4,0.
Optim pentru hidroliza pepsinei a multor substraturi sintetice este la pH = 4,0.
Pepsina este cea mai stabilă la pH = 5; la pH> 6, are loc inactivarea rapidă și ireversibilă.
Cauzele de secreție defectuoasă:
- gastrită cronică;
- ulcer de stomac;
- ulcer duodenic;
- cancer de stomac;
- anemie pernicioasă;
- hipocromie anemie.
Tulburări digestive:
- Akhil;
- hipo-și gastrita anacidă;
- dispepsie;
- Menetries boala, etc
Se aplică, de obicei, în combinație cu un acid diluat de acid clorhidric.
În scopuri medicale, pepsina se obține din mucoasa gastrică a porcilor ca medicament.
Contraindicații la admitere:
- hiperacidă gastrită;
- exacerbarea ulcerelor de stomac.
Mulți stimulenți ai secreției de acid clorhidric (în special - excretați de către vagus nervii acetilcolină) cresc și secreția de pepsinogen.
Excepția este secretina, care inhibă producerea de acid clorhidric, dar stimulează secreția de pepsinogen.
Cu ajutorul băuturilor răcite, acțiunea pepsinei încetinește sau se oprește cu totul, ducând la durere în stomac.
capacitatea de a digera redus cu punct de fierbere sucul gastric scade sale acide ness este adesea rezultatul selecției insuficientă precisă a acidului clorhidric în locul reducerii activității sau intensitatea educației pepsină-TION.