ABC-ul materiei vii. proteine
Cu peste 4 miliarde de ani în urmă, pe Pământ, din mici molecule anorganice, proteinele care au devenit blocuri de organisme vii au apărut într-un mod de neînțeles. Prin diversitatea sa infinită, toate lucrurile vii se datorează moleculelor unice de proteine, iar alte forme de viață în Univers nu sunt încă cunoscute de știință.
Proteinele sau proteinele (din prototipul grecesc - "primul") sunt compuși organici naturali care asigură toate procesele vitale ale oricărui organism. Dintre proteine, s-au construit lentilele ochiului și pas-uținului, cochilia țestoasei și substanțele toxice ale ciupercilor. Cu ajutorul proteinelor, digerăm alimentele și luptăm împotriva bolilor. Datorită proteinelor speciale, licuricii strălucesc noaptea, iar în adâncurile oceanului strălucesc cu lumina misterioasă a meduzei.
Moleculele de proteine dintr-o celulă vie sunt de multe ori mai mari decât celelalte (cu excepția apei, desigur!). Oamenii de știință au explicat că, în majoritatea organismelor, proteinele reprezintă mai mult de jumătate din masa lor uscată. Și o varietate de tipuri de proteine este foarte mare - în aceeași celulă a corpului mici ca bacteria Escherichia SOI „(a se vedea în plus-schiță.«Object-dovaniya Investigațiile - procariotele») naschity-INDICA circa 3 mii de proteine diferite ..
Pentru prima dată proteina a fost izolată (sub formă de gluten) în 1728 de către italianul Jacopo Bartolomeo Beccari (1682-1766) din făină de grâu. Acest eveniment este considerat a fi nașterea proteinei chymie. De atunci, în aproape trei secole, mii de proteine diferite au fost extrase din surse naturale, iar proprietățile lor au fost investigate.
Molecula de proteine este foarte lungă. Chimiștii numesc astfel de molecule polidimensionale (din greacă "poly" - "much" și "meros" - "part", "share"). Într-adevăr, o moleculă lungă de polimer constă din multe molecule mici conectate una la cealaltă. Deci, firul pe un șir de margele într-un colier. În polimeri, rolul filamentului este jucat de legăturile chimice dintre moleculele de margele.
Secretul proteinelor este ascuns în particularitățile acestor margele. Polimerii Pain-shinstvo nu ia o formă stabilă într-un spațiu asemănător cu aceleași mărgele care au și nu pot fi structura spațială: ele atârnă în jurul gâtului - acestea iau forma unui inel sau cutie oval - buclat formă nedefinită. Și acum, să ne imaginăm că unele mărgele se pot "uni" unul cu altul. De exemplu, roșu atrage la galben. Atunci întregul lanț va avea o formă definită, datorită existenței sale "aglomerării" de margele galben și roșu
Ceva similar se întâmplă în proteine. Moleculele individuale mici, care fac parte din proteine, au capacitatea de a "lipi împreună", deoarece acestea sunt acționate de forțele de atracție. Ca rezultat, orice lanț proteic are o structură spațială caracteristică numai pentru el. Este ea care determină proprietățile minunate ale proteinelor. Fără o astfel de structură, ei nu puteau îndeplini acele funcții care se desfășoară într-o celulă vie.
Cu fierbere prelungită a proteinelor în prezența unor acizi sau alcalii puternici, lanțurile de proteine se descompun în moleculele lor constituente,
numit aminoacizi. Aminoacizii sunt "margelele" care alcătuiesc proteina și sunt relativ simple.
CUM ESTE CONSTRUIT AMINO ACID
În fiecare moleculă de aminoacid există un atom de carbon legat la patru substituenți. Unul dintre aceștia este un atom de hidrogen, al doilea este o grupare carboxil-COOH. Este ușor să "elibereze" ionul de hidrogen H +, astfel încât numele aminoacizilor și acolo este cuvântul "acid". Al treilea substituent este gruparea amino -NH2 și, în final, al patrulea substituent este un grup de atomi, care în general este desemnat R. Toți aminoacizii din grupul R sunt diferiți și fiecare joacă un rol foarte important.
Proprietățile "margelelor" care disting un aminoacid de celălalt sunt ascunse în grupurile R (ele sunt de asemenea numite lanțuri laterale). În ceea ce privește grupul -COOH, chimiștii organi-ki se referă la ea cu o mare corespondență Niemi: toți ceilalți atomi de carbon într-o moleculă sunt date denumiri depind-ing de gradul de depărtare de gruparea carboxil. Cel mai apropiat apela la acesta atom-atom și, al doilea - în-atom următor - atomul etc. atomul de carbon din s-acizi ai care este același all-BLI la gruparea carboxil, adică o -.... atom, este, de asemenea, legat de grupul amino, astfel încât aminoacizii naturali care alcătuiesc proteina sunt numiți a-aminoacizi.
În natură, există, de asemenea, aminoacizi, în care gruparea NH este legată la atomii de carbon mai îndepărtați de grupul carboxil. Cu toate acestea, pentru construirea de proteine, natura a ales a-aminoacizi. Acest lucru se datorează în primul rând faptului că numai a-aminoacizii, legați în lanțuri lungi, sunt capabili să asigure suficientă rezistență și stabilitate a structurii moleculelor de proteine mari.
Numărul de a-aminoacizi care diferă în grupul R este mare. Dar, de cele mai multe ori, 20 de aminoacizi diferiți se găsesc în proteine. Ele pot fi considerate ca alfabetul "limbajului" moleculei de proteine. Chimistii numesc acesti aminoacizi principali standard, de baza sau normali. Condițional, aminoacizii de bază se eliberează în patru clase.
Primul include aminoacizi cu lanțuri laterale nepolare. În al doilea - aminoacizi, conținând un grup polar. Următoarele două sunt aminoacizii cu lanțuri laterale, care pot fi încărcate pozitiv (se combină în clasa a treia) sau negativ (al patrulea). De exemplu, disocierea grupării carboxilice dă anion-COO-, iar protonarea atomului de azot este un cation, de exemplu -NH3 +. Catenele laterale ale acidului aspartic și acizii glutamin-Minowa au mai mult de o grupare carboxil -COOH, Koto-rai la valori pH tipice de celule vii (pH = 7), împărțind între ele cu un ion de hidrogen (H +) și achiziționează o sarcină negativă. Lanțurile laterale ale aminoacizilor lizină, arginină și histidină sunt încărcate pozitiv, deoarece au atomi de azot, care, dimpotrivă, pot atașa ionul de hidrogen.
Fiecare a-aminoacid (cu excepția glicinei), în funcție de aranjamentul reciproc al patru substituenți, poate exista în două forme. Ele diferă una de alta ca un obiect din imaginea lor în oglindă sau ca mâna dreaptă din stânga. Astfel de compuși sunt numiți corali (de la "hir" la "mână"). Chiral molecule descoperit în 1848 marele om de știință francez Louis Pasteur. Două tipuri de izomeri optici ai moleculelor organice s-au numit forma D (din latina dexter - "dreapta") și forma Z (de la latin laevus - "stânga"). Apropo, una dintre denumirile altor moleculare chirale este glucoza și fructoza-dextro-rose și levuloza. Este de remarcat că compoziția proteinelor include numai Z-aminoacizi și întreaga viață a proteinei de pe Pământ este "lăsată".
Pentru activitatea normală de viață, corpul are nevoie de un set complet de 20 aminoacizi bazici a-Z. Dar unele dintre ele pot fi sintetizate în celulele organismului în sine, în timp ce altele - trebuie să vină în formă gata din alimente. În primul caz, aminoacizii se numesc interschimbabili, iar în al doilea - indispensabili. Setul celor din urmă pentru diferite organisme este diferit. De exemplu, pentru un șobolan alb este indispensabil Xia 10 aminoacizi și pentru bacteriile acidului lactic - 16. Plantele pot sa-mostoyatelno sintetiza o varietate de aminoacizi, se va crea o cuvă cele care nu apar în proteine.
Pentru comoditate, 20 aminoacizi principali sunt desemnați prin simboluri, folosind una sau primele trei litere ale denumirii rusești sau engleză pentru aminoacid, de exemplu alanină-Ala sau A, glicină-Gly sau G.
CE ESTE PEPTIDUL
Molecula polimerică a proteinei se formează atunci când un lanț lung de bile de aminoacizi este combinat. Ele se bazează pe un fir de legături chimice datorită aminoacizilor disponibili în toți aminoacizii și grupările carboxilice atașate la atomul de carbon.
Compușii formați ca rezultat al acestei reacții sunt numiți peptide; (-CO-NH-grup dintre ei - acest grup de peptide, și legătura dintre atomii de carbon și azot. - legătura peptidică (este numită amidă) Combinarea aminoacizilor prin legături peptidice, putem obține, dar peptide constând din reziduuri ale multor aminoacizi. astfel de compuși sunt numite polipeptide. polipeptida moleculei de proteină Straw-ix dovedit in 1902 de chimistul german Emil Fischer, germană.