Proteine de țesut muscular
Conținutul de proteine al țesutului muscular este foarte complicat. Deja de mult timp a fost studiat de mulți oameni de știință. Fondator interne Biochimie Danilevskiy explorarea musculare proteine tisulare a dat o înțelegere corectă a rolului fiziologic al unui număr de proteine și semnificația proteinei miozina contractile conținută în myofibrils.
Mai târziu, VA Engelhardt, II Ivanov și alți oameni de știință sovietici au investigat miozina. Contribuția mare la studiul contracției musculare a fost făcută de omul de știință maghiar Szent-Jordi. Un alt om de știință maghiar Straub a descoperit mușchiul de actin proteic.
Studiul țesutului muscular ar trebui să înceapă cu proteine, deoarece acestea reprezintă aproximativ 80% din reziduul uscat al țesutului muscular. Conform structurii morfologice a fibrei musculare, proteinele sunt distribuite după cum urmează:
Din diagrama de mai sus se poate observa că compoziția proteică a țesutului muscular este foarte diversă. Saroplasmul conține patru proteine: miogen, myoalbumină, globulină X și mioglobină. Myofibrilele conțin un complex constând din actină și miozină, numită actomyosin. Toate proteinele sarcoplasmic numite intracelulare si sarcolemei proteine - extracellularly Nucleii conțin nucleoproteine în sarcolemă - colagen și elastină. Dacă luăm în considerare faptul că, în țesutul muscular conține de asemenea cantități considerabile de enzime diferite și fiecare dintre ele este o proteină specială, compoziția de proteine a țesutului muscular este mult mai complicat.
Principala proteină a țesutului muscular este miozina. Ea reprezintă aproape jumătate din toate proteinele țesutului muscular și apare în mușchii tuturor mamiferelor, păsărilor și peștilor. În funcție de valoarea sa nutritivă, este o proteină de înaltă calitate. În tabel. 7 prezintă compoziția de aminoacizi a taurului de miozină.
Miozina a fost studiată în detaliu de către biochimisti sovietici care au descoperit că nu este numai proteină structurală a țesutului muscular, adică, o proteină implicată în construcția celulei, dar, de asemenea, o enzimă - .. ATPase cataliza reacția de hidroliză ATP. Acest lucru produce ADP (acid adenozindi-fosforic) și acid fosforic și o cantitate mare de energie este eliberată, care este utilizat în timpul lucrului muscular.
Myosinul a fost obținut în formă cristalină pură. Greutatea sa moleculară este foarte mare, aproximativ 1,5 milioane de ani. Miozina cristalină cu absența completă a sărurilor este perfect solubilă în apă. Ho este suficient pentru a adăuga în apă o cantitate nesemnificativă de orice sare, de exemplu clorură de sodiu, deoarece își pierde complet capacitatea de dizolvare și dizolvarea are loc chiar și la o concentrație de clorură de sodiu de aproximativ 1%. Cu toate acestea, în ceea ce privește sărurile, de exemplu, la sulfatul de amoniu, miozina se comportă ca un globulin tipic.
Când extragem proteinele din carne cu apă, miozina nu intră în soluție. La prelucrarea cărnii cu soluții de sare, se găsește în extractul de sare. Când soluția salină de miozină diluată cu apă, concentrația de sare scade și miozina începe să precipite. Myosinul este sărat atunci când este complet saturat cu clorură de sodiu și sulfat de magneziu (sărarea sării este produsă de sarea cristalină, altfel este imposibil să se atingă saturația completă).
Punctul izoelectric al miozinei este la un pH de 5,4-5,5.
Myosin are proprietatea de a intra în relații speciale cu diferite substanțe, în primul rând cu proteine, cu formarea complexelor. Un rol deosebit în activitatea musculară îl are un complex de miozină cu actin - actomozină.
Actin și actomozină
În țesutul muscular conține aproximativ 20% din globulina X din cantitatea totală de proteine. Este un globulin tipic, adică nu se dizolvă în apă, ci se dizolvă în soluții de sare de concentrație medie; precipită din soluții la jumătate saturație cu sulfat de amoniu (1 volum de soluție proteică și 1 volum de soluție saturată de sulfat de amoniu), cu clorură de sodiu la saturație completă.
În țesutul muscular conține aproximativ 20% din miogen din cantitatea totală de proteină. Nu poate fi atribuită albuminele tipice sau globuline, așa cum se dizolvă în apă, nu este suficient de sărare cu clorură de sodiu și sulfat de magneziu la saturație (sare cristalină), în același timp, a precipitat cu saturație de sulfat de amoniu la 2/3 (1 volum de soluție de proteină și 2 volume soluție saturată de sulfat de amoniu). Această proteină a fost obținută în formă cristalină. Greutatea moleculară a miogenului este de 150.000.
VA Engelgardt a descoperit în capacitatea miogenică de a cataliza una dintre cele mai importante reacții apărute în procesul de glicoliză a țesutului muscular. Această descoperire a arătat pentru prima dată că activitatea enzimatică poate fi posedată de proteinele structurale, adică de proteinele implicate în construcția țesuturilor.
În țesutul muscular conține aproximativ 1-2% din mioalbumină din cantitatea totală de proteine. Este un albumin tipic, adică se dizolvă în apă, nu precipită cu clorură de sodiu când este saturat, dar precipită cu sulfat de amoniu.
Absorbția luminii prin substanțe colorate poate fi determinată cantitativ printr-un spectrofotometru. Rezultatele obținute sunt de obicei exprimate grafic. În acest caz, lungimea de undă a luminii este reprezentată de-a lungul axei abscise, iar ordonata este cantitatea de lumină în procente care a trecut prin soluție. Cu cât lumina trece mai puțin, cu atât mai mult a fost absorbit de substanța colorată. Transmisia totală a luminii de către soluție este luată ca 100%.
În Fig. 10 prezintă absorbția (absorbția) de lumină printr-o soluție de oxiimoglobină; Se poate observa din faptul că oxymyoglobin are două benzi de absorbție caracteristice pronunțate în spectrul vizibil, m. E., Două regiuni în care transmite tot mai puțină lumină și, prin urmare, absoarbe majoritatea luminii. Maximele acestor secțiuni sunt la două lungimi de undă; # 955; 585 mmk și # 955; 545 m,
În Fig. 11 prezintă o curbă spectrofotometrică a oxihemoglobinei pentru comparație.
Myoglobina are o capacitate mai mare de a se lega de oxigen decât de hemoglobină. Prin intermediul mioglobinei, țesutul muscular este alimentat cu oxigen. În mușchii de lucru, mioglobina este conținută mai mult, deoarece în ei oxidarea are loc mai intens. Se știe că mușchii picioarelor sunt mai puternic colorați decât mușchii dorsali; Mușchii de boi de lucru sunt de asemenea colorați mai mult decât animalele care nu lucrează. Acest lucru se poate observa în special în cazul păsărilor, ale căror mușchii pectorali, care nu funcționează, nu sunt aproape colorați.
Colagen și elastină
Colagenul și elastina sunt proteine de țesut conjunctiv care sunt insolubile în apă și soluții saline. Formează o sarcolemă - cea mai fină coajă a fibrei musculare.
Nucleoproteinele sunt proteine care alcătuiesc nucleul celular. O caracteristică caracteristică a acestora este capacitatea de a se dizolva în soluții de alcaline slabe. Acest lucru se datorează faptului că molecula conține un grup protetic care are proprietăți acide.
Separarea proteinelor musculare
Când se procesează țesutul muscular cu soluții de sare de concentrație medie, proteinele sale pot fi împărțite în proteine stromale și proteine plasmatice. Sub stomă se înțelege soluția insolubilă în soluția de sare a bazei structurale a țesutului muscular, care constă în principal din proteinele sarcolemului (vezi diagrama).
Solubilitatea proteinelor intracelulare a țesutului muscular este diferită. De exemplu, actomozina și globulina X nu se dizolvă în apă și se precipită mai ușor din soluțiile saline cu sulfat de amoniu și clorură de sodiu decât miogen. Myogen este dizolvat în apă, cum ar fi myoalbumina, dar diferă de ea prin sărare.
Solubilitatea proteinelor proteice musculare în soluțiile de săruri cu o reacție neutră și sedimentarea acestora sunt prezentate în Tabelul. 8.
Atunci când amalgamare, gătit și alte tipuri de carne de procesare este o pierdere de substanțe proteice. Amploarea pierderii de proteine se datorează diferitelor solubilități și precipitații ale proteinelor.
Cunoscând proprietățile proteinelor, puteți alege astfel de condiții în care pierderile vor fi cele mai mici. Prin urmare, trebuie acordată o atenție deosebită studiului acestor proprietăți ale proteinelor.