Rolul proteinelor în organism.
Funcțiile proteinelor din organism sunt diverse. Ele se datorează în mare măsură complexității și diversității formelor și compoziției proteinelor în sine.
Proteinele sunt un material de construcție indispensabil. Una dintre cele mai importante funcții ale moleculelor de proteine este plasticul. Toate membranele celulare conțin o proteină a cărei rol este diferit. Cantitatea de proteine din membrane este mai mare de jumătate din masă.
Multe proteine au o funcție contractilă. Aceasta este în primul rând proteina actin și myosin, care sunt incluse în fibrele musculare ale organismelor superioare. Fibrele musculare - miofibrilii - sunt fire lungi, subțiri, constând din fibre musculare paralele, subțiri, înconjurate de fluid intracelular. În acesta se dizolvă acidul adenozin trifosforic (ATP), necesar pentru reducere, nutrienți cu glicogen, săruri anorganice și multe alte substanțe, în special calciu.
Rolul proteinelor în transportul de substanțe în organism este mare. Având grupuri funcționale diferite și structură complexă a macromoleculei, proteinele se leagă și poartă cu sângele curent mulți compuși. Aceasta este în principal hemoglobina, care transportă oxigen din plămâni către celule. În mușchi, această funcție are o altă proteină de transport - mioglobină.
O altă funcție a proteinei - o rezervă. Proteinele de rezervă includ feritină - fier, ovalbumină - proteine din ouă, proteine din cazeină - lapte, zein - proteine din semințe de porumb.
Funcția de reglare este realizată de hormoni proteici.
Una dintre cele mai importante și interesante în relația chimică a hormonilor este vasopresina. Aceasta suprimă urinarea și crește tensiunea arterială. Vasopresina este o octapeptidă cu structură ciclică cu catenă laterală:
Funcția de reglementare este efectuată de proteinele conținute în glanda tiroidă - tiroglobuline, a căror masă moleculară este de aproximativ 600 000. Aceste proteine conțin iod în compoziția lor. Când glanda este subdezvoltată, metabolismul este întrerupt.
O altă funcție a proteinelor este protecția. Pe baza ei a fost creată o ramură a științei, numită imunologie.
Recent, proteinele cu funcție receptor au fost izolate într-un grup separat. Există receptori de sunet, gust, lumină și alți receptori.
De asemenea, ar trebui să menționăm existența substanțelor proteice care inhibă acțiunea enzimelor. Astfel de proteine au funcții inhibitoare. Atunci când interacționează cu aceste proteine, enzima formează un complex și își pierde activitatea în întregime sau parțial. Multe proteine - inhibitori ai enzimelor - sunt izolate în formă pură și bine studiate. Masele lor moleculare variază foarte mult; ele se referă adesea la proteine complexe - glicoproteine, a doua componentă a carbohidratului.
În cazul în care proteinele sunt clasificate doar prin funcția lor, sistematizarea astfel nu poate fi considerată completă, deoarece noi studii oferă o mulțime de fapte pentru a oferi nou grup de proteine cu funcții noi. Printre acestea, substanțe unice - neuropeptide (responsabile de procesele vieții vitale: somn, memorie, durere, sentimente de teamă, anxietate).
În centrul tuturor proceselor de viață sunt mii de reacții chimice. Acestea intră în organism fără utilizarea temperaturii și presiunii ridicate, adică în condiții ușoare. Substanțele oxidate în celulele umane și animale ard rapid și eficient, îmbogățind corpul cu energie și materiale de construcție. Dar aceleași substanțe pot fi depozitate de ani de zile atât în conserve (izolate de aer), cât și în aer în prezența oxigenului. Posibilitatea de digestie rapidă a produselor într-un organism viu se datorează prezenței în celule a unor catalizatori biologici specifici - enzime.
Enzimele sunt proteine specifice care fac parte din toate celulele și țesuturile organismelor vii care joacă rolul de catalizatori biologici. Oamenii au învățat de mult timp despre enzime. Deja la începutul secolului trecut, în Sankt Petersburg K.S.Kirhgof a constatat că germinare orz capabil de a converti un amidon polizaharidă în sfeclă maltoză dizaharidă, extract de drojdie și zahăr scindează monozaharide - glucoză și fructoză. Acestea au fost primele studii în fermentologie. Deși, în practică, utilizarea proceselor enzimatice a fost cunoscută de-a lungul timpului (fermentarea strugurilor, fabricarea brânzeturilor etc.).
În diferite publicații sunt folosite două concepte. "enzime" și "enzime". Aceste nume sunt identice. Aceștia înseamnă aceiași - catalizatori biologici. Primul cuvânt este tradus ca "aluat", al doilea - "în salturi și limite".
Pentru o lungă perioadă de timp nu ne-am imaginat ce se întâmplă în drojdie, ce forță este prezentă în ele, face ca substanțele să se descompună și să devină mai simple. Numai după inventarea microscopului sa stabilit că drojdia este o conglomerare a unui număr mare de microorganisme care folosesc zahărul ca principal nutrient. Cu alte cuvinte, fiecare celulă de drojdie este "umplute" cu enzime capabile să descompună zahărul. Dar, în același timp, alți catalizatori biologici au fost de asemenea cunoscuți, nu sunt închise într-o celulă vie, ci "trăiesc" liber în afara ei. De exemplu, au fost găsite în compoziția sucurilor gastrice, extracte celulare. În acest sens, în trecut s-au distins două tipuri de catalizatori: sa crezut că enzimele propriu-zise sunt inseparabile de celulă și în afara ei nu pot funcționa, adică ele sunt "organizate". Un catalizator "neorganizat" care poate funcționa în afara celulei, numit enzime. Această opoziție a enzimelor "vii" și a enzimelor "neînsuflețite" a fost explicată prin influența vitaliștilor, lupta idealismului și materialismului în științele naturii. Punctele de vedere ale oamenilor de știință au fost împărțite. Fondatorul microbiologiei L. Pasteur a susținut că activitatea enzimelor este determinată de viața celulei. Dacă celula este distrusă, atunci acțiunea enzimei încetează. Chimiștii condus de Yu. Libich au dezvoltat o teorie pură chimică a fermentației, dovedind că activitatea enzimelor nu depinde de existența celulei.
În 1871 medicul rus M.M. Manassein a distrus celulele de drojdie, freandu-le cu nisip fluvial. Sucul celular, separat de resturile celulare, și-a păstrat capacitatea de a fermenta zahărul. Un sfert de secol, omul de știință german E. Buchner a primit sucul acellular prin presarea drojdiei vii sub presiune la 5 * 10 Pa. Acest suc, cum ar fi drojdie viu, zahăr fermentat cu formarea de alcool și monoxid de carbon (IV):
Lucrări de A.N. Studiul lui Lebedev de celule de drojdie, iar lucrările altor cercetători a pus capăt supunerea vitalist la teoria cataliza biologice, iar termenii „enzime“ și „enzime“, a început să fie folosite alternativ.
În zilele noastre, fermentologia este o știință independentă. Aproximativ 2 mii de enzime au fost izolate și studiate.
Cea mai importantă proprietate a enzimelor este cea predominantă a mai multor reacții teoretice posibile. În funcție de condiții, enzimele pot cataliza atât reacțiile directe, cât și cele inverse. Această proprietate a enzimelor are o mare importanță practică.
O altă proprietate importantă a enzimelor este labilitatea termică, adică sensibilitatea ridicată la schimbările de temperatură. Întrucât enzimele sunt proteine, pentru majoritatea dintre ele temperatura peste 70 ° C duce la denaturarea și pierderea activității. Cu o creștere a temperaturii la 10 ° C, reacția este accelerată de 2-3 ori, iar la temperaturi apropiate de 0 ° C, rata reacțiilor enzimatice este încetinită la un nivel minim.
O altă proprietate importantă este că enzimele sunt în țesuturi și celule într-o formă inactivă (proenzimă). Exemplele sale clasice sunt formele inactive de pepsină și tripsină. Existența formelor inactive de enzime are o mare importanță biologică. Dacă pepsina a fost produsă imediat într-o formă activă, atunci pepsina "a digerat" peretele stomacului, adică stomacul "digerat" în sine.
La Congresul Internațional pentru Biochimie sa acceptat că enzimele trebuie clasificate în funcție de tipul de reacție catalizat de acestea. Numele enzimei conține în mod necesar numele substratului, adică compusul la care acționează enzima și sfârșitul lui -as. (Arginaza catalizează hidroliza argininei etc.)
Conform acestui principiu, toate enzimele au fost împărțite în 6 caracteristici:
1.Oksidoreduktazy - enzime care catalizează reacțiile de oxidare-reducere, de exemplu, cataliză:
2.Transferaze - enzime care catalizează transferul de atomi sau radicali.
3. Hidrolaze - enzime care rupe legăturile intramoleculare prin adăugarea de molecule de apă, de exemplu, fosfatază.
4.Lyzile - enzimele care se separă dintr-un substrat unul sau altul fără adăugarea de apă, fără hidroliză.
De exemplu, scindarea grupării carboxil prin decarboxilază.
5. Izomeraze - enzime care catalizează transformarea unui izomer în altul.
6. Sinteza - enzime care catalizează reacțiile de sinteză.
Fermentologia este o știință tânără și promițătoare, separată de biologie și chimie, și promite multe descoperiri uimitoare celor care decid să o ia în serios.