Moleculele de proteine sunt construite din resturile de sute și mii de aminoacizi. conectat printr-o legătură peptidică:
O astfel de legătură se formează după eliberarea moleculei de apă datorită grupării amino a unui aminoacid și a grupării carboxil a unui alt aminoacid. Produsul compusului de aminoacizi se numește peptidă. În funcție de numărul de reziduuri ale aminoacizilor care formează peptide, se disting dipeptidele, tripeptidele etc. Produsele unui compus cu mai mulți aminoacizi sunt denumite polipeptide. Proteina poate fi considerată ca o polipeptidă cu greutate moleculară mare.
Multe polipeptide se găsesc în formă liberă în țesuturile animalelor și plantelor. Astfel, o glutationă polipeptidă simplă este un agent reducător puternic și este ușor oxidat. Glutationul are, de asemenea, un efect mare asupra activității multor enzime, în special a căror acțiune este asociată cu transformarea proteinelor. Unele antibiotice produse de microorganisme, de exemplu, gramicidin, sunt polipeptide. Acestea sunt utilizate în medicină pentru combaterea microorganismelor patogene.
Proteinele individuale diferă în compoziția de aminoacizi, adică prin numărul de aminoacizi formați din acestea în timpul hidrolizei. Secvența de aminoacizi este specifică pentru o anumită proteină. În prezent, compoziția de aminoacizi a multor proteine este cunoscută, dar secvența de aminoacizi este stabilită numai pentru un număr mic de proteine.
Toate proteinele sub formă de molecule sunt împărțite în două grupe principale: fibrilare și globulare. Molecule de proteine fibrilare (cum ar fi myosin, colagen, keratină) sunt lanțuri polipeptidice alungite cu filament; aceste proteine sunt implicate în construcția țesuturilor de susținere, în special participarea la construcția țesutului muscular (fibră latină fibră). Moleculele globulelor globulare (globule - globale - globale) pot lua forma unei spirale sferice (puternic spiralate) într - o formă în formă de arbore și chiar în formă de tijă. Cantitatea predominantă de proteine de animale, plante și microorganisme (cum ar fi albuminele, globulinele, miogenul) aparține globulelor. proteine globulare au cea mai mare greutate moleculară și de a păstra într-un spațiu limitat loi Molek ocupat, lanțul polipeptidic se pliază într-o proteină în formă de diferit în încurcăturile formă a cărei structură este sub-Hered hidrogen, disulfidice, amidice și ester legături. Când se încălzesc soluțiile de proteine sau sub influența alcoolului, acizilor, alcalinilor și a câtorva reactivi, proteinele globulare pot fi transformate în proteine fibrilare, pierzând proprietățile lor native. O anumită rezistență a structurii este asigurată de faptul că există în molecula de proteine cât mai multe legături cu resturile de aminoacizi. Mărimea mare, complexitatea structurii moleculelor de proteine cauzează stabilitatea scăzută, atunci când se despică polipeptidele și aminoacizii (toate produsele de divizare a proteinelor se dizolvă în apă).
Pentru fiecare proteină, structura este caracteristică. în care este stabilă și își manifestă activitatea biologică inerentă. Distingem structura primară, secundară, terțiară și cuaternară a proteinelor. Compoziția și secvența aminoacizilor din moleculă este responsabilă pentru structura primară a proteinei. Elementele structurii primare a moleculei de proteine au, de obicei, un lanț neliniar, iar forma unei spirale curbe, așa-numita # 945; - spirala. În configurație # 945; - helixul este mai mult de jumătate din aminoacizii proteinelor native naturale. Cunoscând structura primară a proteinei, puteți scrie formula sa completă.
Răsucirea lanțului polipeptidic în molecula de proteină determină structura sa secundară. Lanțurile lungi de proteine sunt curbate sub formă de spirală sau forme îndoite. Cele mai comune # 945; - helix, în care lanțul de peptide este răsucite în sensul acelor de ceasornic. O astfel de metodă de pliere a unui lanț polipeptidic caracterizează structura secundară a proteinei.
Dacă moleculele de proteine sunt îndoite ca un mănunchi și se potrivesc într-o minge, formând un globule, atunci o astfel de structură a proteinei se numește terțiar (conformație). Atunci când modificările se schimbă, se schimbă și proprietățile proteinei.
Multe proteine formează complexe ale mai multor molecule, funcționând ca un singur întreg. Astfel de complexe se numesc structura cuaternară a proteinei (mioglobină).
Proteine multe produse alimentare (carne, lapte, fructe, legume, cereale, ouă, etc.) sunt extrem de complexe în structura și efectul acestor produse o temperatură ridicată, alcool, unele săruri pot conduce la proteinele de întrerupere a configurației și, prin urmare, la o schimbare structura și proprietățile acestora.
Proteine constituite din reziduuri # 945; - aminoacizii, conțin o anumită cantitate de grupări amină și carboxil, așa și în mod similar, aminoacizii sunt, de asemenea, electroliți amfoterici. Aceștia pot disocia atât acizii, cât și bazele. Într-un mediu alcalin, proteina se va disocia ca acid și în acid ca alcalin, deci în soluția alcalină moleculele de proteine vor fi încărcate negativ și în acid-pozitiv. Dacă un curent electric este trecut prin soluția de proteine alcaline, moleculele de proteine se vor deplasa la anod și în soluția acidă la catod. În punctul izoelectric, adică în mediul în care egalitatea încărcărilor pozitive și negative va fi egală și când încărcătura electrică este zero, moleculele de proteine rămân staționare și nu se mișcă nici la anod, nici la catod. Punctul izoelectric este diferit pentru diferite proteine. Astfel, punctul izoelectric al grâului cereale proteic gliadină este pH 7,1, porumb proteină zeina - pH 6,2, semințe de cânepă proteină edestina - pH 5,5, ovalbumină - pH 4,8. La punctul izoelectric, soluțiile proteice sunt mai puțin stabile și precipitate cu ușurință.
O proprietate foarte importantă a proteinelor este solubilitatea lor. Multe proteine se dizolvă în apă, altele - numai în soluții de sare sau în alcool de o anumită concentrație, iar altele nu se dizolvă deloc. Gradul de solubilitate a proteinelor în apă este determinat de tipul și numărul de aminoacizi, localizarea acestora, valoarea pH-ului și concentrația soluțiilor de sare. Cu un număr egal de grupe pozitive (NN) și negative (COOH), solubilitatea proteinei este cea mai mică și scade cu ușurință din soluție în precipitat. Cele mai multe proteine au reacție acidă, care în condiții fiziologice promovează legarea unei cantități semnificative de apă. Legarea unei proteine cu apă este de asemenea realizată prin legăturile sale peptidice. Solubilitatea proteinelor depinde de temperatură: unele proteine se dizolvă mai bine la temperaturi ridicate, altele - la o temperatură mai scăzută.
Solubilitatea proteinelor este într-o anumită măsură datorată asimilării lor de către corpul uman. Cele mai ușor digerate proteine solubile și aproape nici o proteină digerabilă. Proteinele solubile încălzite până la + 70 ... + 80 0 s coagulează (denaturate).
Când apa este îndepărtată din proteine, structura lor este de obicei spartă, dar liofilizarea, atunci când apa îngheață la temperaturi scăzute sub un vid adânc, ajută la păstrarea structurii inițiale a proteinelor.
Particulele de proteine din proteinele insolubile de carne, pește, brânză și alte produse se află într-o stare umflată. Aceste particule de proteine sunt capabile, în anumite condiții, să se combine în formule mari de proteine gelatinoase (jeleu, lapte curdat, brânză de vaci), fracțiunea de masă a apei în care depinde de temperatură, aciditate și alți factori.
Proteinele sunt optic active, deoarece ele constau din molecule de aminoacizi care sunt optic activi. Proteinele din soluții rotesc planul de polarizare spre stânga și numai proteina hemoglobinei roteste planul de polarizare spre dreapta.
Clasificarea proteinelor se bazează pe caracteristicile lor fizico-chimice și chimice. Proteinele sunt împărțite în simple (proteine) și complexe (proteizi). Pentru a lega simplu proteinele, care, atunci când sunt hidrolizate, dau doar aminoacizi și amoniac. la proteine complexe, constând din proteine simple și compuși ai grupului non-proteic, numiți protetice. (Tabelul 25)
Proteinele simple includ protamine, histone, albumine, globuline, prolamine, gluteline, proteinoide.
Protaminele diferă într-o greutate moleculară mică, care nu depășește 10.000. Solubil în apă, are o reacție alcalină, deoarece molecula acestor proteine conține până la 80% din reziduurile de acizi diaminomonocarboxilici. Protaminele se găsesc în principal în caviar și lapte al unor specii de pești.
Histoanele sunt aproape de proprietăți față de protamină, solubile în apă, iar soluțiile lor au o reacție alcalină. Când este încălzit, denaturați. Acestea se găsesc în produsele de origine animală. unele dintre histone fac parte din hemoglobina sângelui.
Albuminele sunt solubile în apă. Când se fierbe, coagulează (myoalbumin la 45 ° C, miogen la 60 ° C) și precipită sub formă de fulgi dense de proteine denaturate, dintre care unele sunt obținute sub formă cristalină. Când sunt expuse la soluțiile lor apoase, sulfatul de amoniu este sărat. Conține mult sulf - până la 2,25%. Acestea sunt proteine bune pentru nutriție (în special pentru organismele tinere) datorită aminoacizilor cu conținut de sulf, cistinei, care intră în acestea. Cei mai importanți reprezentanți ai acestor proteine sunt albumina de ou (ovalbumină), lactalbumina (proteina din lapte), albumina serică de sânge. leucosin de grâu. bobul de lememelină. Spuma, formată în timpul gătitului de fructe și legume, este formată în parte din albumine de legume coagulate. Formarea spumei pe lapte, îngroșarea conținutului ouălor în timpul gătitului se explică prin denaturarea albuminei. Pentru a preveni trecerea albinelor în apă rece, produsele care le conțin sunt puse în apă fierbinte în timpul gătitului.
Globulinele sunt insolubile în apă pură, dar în 5 - 15% soluții de săruri neutre se dizolvă. bine sărate, se încălzesc când sunt încălzite. Globulinele din plante conțin mai mult azot, mai greu de salivat și se rostogolesc decât animalele. Pierderea substanțelor proteice, carnea, sărată înainte de gătire, datorită dizolvării globulinelor, este mult mai mare decât cea sudată fără sare.
Globulinele sunt distribuite pe scară largă în produsele alimentare. Proteina din mazăre conține legumin din soia - glitsipin, semințele de fasole - faseolină, cartofi - tuberin, sânge - fibrinogen în lapte - lactoglobulina in oua - globulin de ou; cea mai importantă proteină musculară este miozinogenul.
Prolaminii se dizolvă ușor în apă, dar se dizolvă ușor în alcool etilic de 60-80%. în timp ce alte proteine în soluții alcoolice ale acestei concentrații sunt denaturate și precipitate. Prolaminii se găsesc numai în semințele de plante. Acestea includ grâu și secară de semințe de gliadină. hordein de seminte de orz. semințe zein de porumb. avenin din semințele de ovăz.
Glutelinele se găsesc exclusiv în semințele de cereale și în părțile verzi ale plantelor. Aceste proteine sunt insolubile în apă, săruri neutre și alcool. Dar ele sunt solubile numai în soluții slabe de alcalii. Reprezentanți tipici ai unor astfel de proteine sunt grâul și secara de glutelină, orezul orizenin, glutelinii de porumb, orz, ovăz.
Prolaminele și glutelinele atunci când frământăm făina cu apă formând aluat de gluten, datorită căruia se obține elasticitatea.
Proteinoizii sunt insolubili în apă, acizi slabi și alcalii. Ele se găsesc numai în țesuturile animalelor. Proteinele includ colagenul - principala proteină a pielii, oaselor și cartilajului, elastina - o proteină de tendoane și țesut conjunctiv, keratina - o proteină de păr, lână, copite și coarne. Toate proteinoizii se dizolvă numai cu un tratament viguros cu acizi și alcalii. Colagenul, încălzit mult timp în apă la 56-100 o C, trece într-un adeziv solubil sau glutină (gelatină), care se răcește, se solidifică și se formează gelatină. Acest preparat de gelatină se bazează pe prepararea vaselor gelatinoase. Se crede că formarea glutinei este rezultatul distrugerii micelilor de colagen complex în cele mai simple.
Reprezentanți ai grupului proteic