În majoritatea proceselor biochimice, mediatorii proteici sunt catalizatori ai reacțiilor chimice ale enzimelor. Cu toate acestea, unele procese. de exemplu camioane multe substraturi h (p (e membrash biologic. osuplestvlya-sunt proteine care nu catalizează orice reacții chimice. și determină recunoașterea și translocarea substraturilor. [C.29]
Proteinele joacă un rol vital în activitatea vitală a oricărui organism. Varietatea și complexitatea materiei vii. de fapt, reflectă diversitatea și complexitatea proteinelor în sine. Fiecare proteină are o funcție unică proprie, determinată de structura sa inerentă și proprietățile chimice. Unele proteine sunt enzime, adică catalizatori pentru reacțiile biochimice din organismele vii. Fiecare reacție chimică este catalizată de o enzimă specifică. Fără participarea enzimelor, astfel de reacții nu apar deloc sau se desfășoară prea lent pentru a oferi însăși posibilitatea existenței organismelor vii. Alte proteine (structurale) funcționează în rolul proteinelor de construire a corpului, fie singur (de exemplu, colagen) sau în combinație cu acizii nucleici (nucleoproteine), carbohidrați (glicoproteine) sau lipide (lipo-proteine). Unele proteine. cum ar fi, de exemplu, mioglobina și hemoglobina implicată în sistemul de stocare și transport de oxigen. se leagă de moleculele organice care conțin funcțional de metal. Astfel, mioglobina și hemoglobina leagă în mod specific un grup care conține fier numit hemă. [C.20]
Componentele structurale nu se schimbă, suntem interesați în acest caz de ceea ce este implicat în transformare. Dacă este necesar să se efectueze anumite reacții cu formarea sau ruperea legăturilor chimice. pe baza conexiunii specifice. este necesar să se proiecteze un catalizator specific adecvat. capabile să recunoască acest substrat. Cu alte cuvinte, baza tuturor fenomenelor biochimice constă în corespondența dintre molecula de substrat și reacția specifică. pe care trebuie să o suporte, o altă structură de ordin superior, care conține toate informațiile despre transformarea specifică planificată. Numai macromoleculele mari pot conține informații moleculare. suficient pentru a recunoaște substratul. pe de o parte, și pe de altă parte pentru conversia eficientă din punct de vedere termodinamic. Proteinele joacă rolul unor astfel de macromolecule. Ele trebuie să aibă proprietăți fizice și chimice extrem de flexibile. deoarece substraturile lor reprezintă un număr imens de compuși care diferă în proprietățile lor fizice și chimice. [C.15]
Enzime ale microorganismelor. Enzimele sau enzimele sunt proteine specifice cu o greutate moleculară mare. Acestea fac parte din celulele și țesuturile organismelor vii și accelerează semnificativ reacțiile biochimice. Prin urmare, ele se numesc catalizatori organici sau biologici. Enzimele sunt peste tot. unde se manifestă numai viața organică. Ele sunt produse de celulele vii. Dar ei își pot îndeplini și acțiunea în afara celulelor. Importanța enzimelor în procesele de metabolizare din interiorul unei celule microbiene și între microorganisme și mediu este foarte mare. deoarece accelerează diferite reacții. și, prin urmare, întregul metabolism. Enzimele au fost descoperite la începutul secolului XIX. În 1814 chimistul rus K. S. Kirchhoff a descoperit că, sub influența tragerii din boabele germinate, amidonul este transformat în zahăr. Prin urmare, prima enzimă a fost diastaza sau amilaza. În prezent, au fost descoperite o serie de enzime care catalizează numeroase reacții în organismele vii și, în special, în microorganisme. Chi, reacțiile miice pot să apară fără enzime, dar la o temperatură mai ridicată și în prezența acizilor sau alcalinilor. [C.518]
Oxidarea zahărului în organism are loc ca urmare a unei reacții complexe. constând din mai mult de două zeci de etape catalizate biochimic. Catalizatorul fiecărei astfel de etape se numește o enzimă. Enzimele se formează în celulele vii și sunt proteine prin natura lor. Masa moleculară a enzimelor variază de la valori relativ mici de ordinul a 10.000 până la valori de ordinul lui [c.450]
Organismul este un sistem deschis termodinamic. în care apar reacții chimice. Reacțiile biochimice în toate etapele sunt catalitice, catalizatorii fiind proteinele - enzimele. Schimbarea entropiei unui astfel de sistem este exprimată de suma entropiei. produs în interiorul sistemului, 5 și entropie, venind din exterior sau părăsind mediul extern, e3 [c.17]
Enzime, adică proteine care acționează ca catalizatori în reacțiile biochimice. sunt obiectul principal al cercetării într-o altă zonă a biotehnologiei și chimiei. Abilitatea ADN-ului recombinant de a controla sinteza enzimelor. desigur, extinde utilizarea microorganismelor în biocataliză. În primul rând, va fi posibil să se producă aproape toate enzimele naturale. iar costul acestei producții va fi mic. În al doilea rând, iar acest lucru este chiar mai tentant, se deschide calea pentru îmbunătățirea metodelor moderne de preparare a biocatalizatorilor, care nu există în natură - calea bazate pe utilizarea celor mai bune tehnici de sinteză de inginerie genetică. Metodele de difracție cu raze X au permis ca chimistul să analizeze detaliile structurii tridimensionale a unor enzime. Sunt necesare cercetări chimice suplimentare pentru a ne clarifica cunoștințele despre relația dintre substanța chimică [c.121]
Numărul de exemple de reacții catalitice posibile, dar încă nerealizate, ar putea crește la infinit. Faptul că în multe, și poate chiar în cele mai multe cazuri, reacții permise termodinamic, în principiu, poate fi realizat cu ajutorul catalizatorilor. arată biocataliză. În orice celulă vie, apar sute și mii de procese catalitice mai bune. lovind coerența și perfecțiunea lor. În acest caz, utilizarea metodei de bază pentru accelerarea reacțiilor chimice este exclusă în celulă prin creșterea temperaturii și a presiunii sau prin utilizarea unor solvenți neobișnuiți. La temperatura camerei sau la temperaturi chiar ușor mai scăzute în plante se produce fotosinteza hidrocarburilor și catalizatorul sunt strâns legate de ea sintezele termică catalitică repaus cea mai largă gamă de substanțe necesare pentru organism. plante superioare, asimilează perfect carbon de CO2, sunt în imposibilitatea de a absorbi azotul de aer dar sunt microorganisme (bacterii, ciuperci), care efectuează aceste reacții fără participarea directă a energiei luminoase. Produsele acestor sinteze catalitice primare în microorganisme sunt de asemenea transformate catalitic în aminoacizi și baze azotate. din care sunt construite proteinele și acizii nucleici. precum și diferiți alți compuși de azot ai celulei vii (alcaloizi, etc.). Există bacterii capabile să efectueze catalitic întregul complex de procese biochimice. inclusiv sinteza aminoacizilor; [C.9]
Până la mijlocul secolului al XIX-lea. M. Traube a sugerat deja că această capacitate catalitică a țesuturilor organice se datorează proteinelor conținute în acestea, iar până la sfârșitul secolului, catalizatorii țesutului se numesc enzime. După cum sa arătat în capitolul precedent. cercetarea biochimică. care a devenit posibil după ce Buchner a descoperit fermentația fără celule, a fost prezentată în cele din urmă. că nenumărate căi metabolice din celulă sunt efectuate cu una sau două mii de enzime diferite. fiecare dintre acestea catalizează o reacție separată. În acest capitol, ne îndreptăm spre natura acestor enzime și încercăm să aflăm ce sunt și cum funcționează. [C.80]
Acum există mai multe exemple de utilizare preferată a uneia dintre două microorganisme enantnomerov și a constatat că acest fenomen este cauzat de acțiunea enzimelor necesare pentru creșterea microorganismelor. Enzimele care catalizează reacțiile biochimice sunt proteine și, ca toate proteinele, sunt construite din resturile de aminoacizi a-legați împreună în lanțuri lungi. Când aceste proteine sunt hidrolizate, se formează un amestec de acizi care intră în compoziția lor [p.103]
Troponina este o proteină de reglare a miofibrililor legată de Ca. Este asociat cu actina, blochează centrele de contact cu actin cu miozină. Ubiquinona (coenzima O) este o componentă non-proteică a lanțului respirator. care este implicată în transferul de electroni și protoni la citocromi. Structura este aproape de vitamina K. Carbohidrații (CdHO) - o clasă de substanțe organice constând din atomi C, H și O. În organism, îndepliniți un rol energetic. oferind mai mult de 50% din necesarul de energie. Principalii reprezentanți - glucoză, fructoză, riboză, dizoxiriboză, glicogen. Enzimele-enzimele sunt proteine biologic active. Sintetizate în organism și care acționează ca catalizatori pentru reacțiile biochimice. [C.493]
Conceptul de enznomologie este în prezent extins în legătură cu două circumstanțe principale. În primul rând, sa demonstrat experimental că nu numai proteinele posedă proprietăți enzimatice. dar și acizi ribonucleici (așa-numitele ribozime). În al doilea rând, printre intermediarii proteici ai proceselor biochimice, au fost detectate nu numai enzimele (catalizatorii pentru reacțiile biochimice), ci și componentele celulare. recunoașterea și translocarea (componente ale sistemelor de taxiuri, sisteme de transport etc.) care nu catalizează în mod direct orice reacție chimică. Subiectul enzimologiei în prezent poate fi considerat o descriere a oricăror intermediari ai proceselor biochimice. iar sarcina sa este de a studia baza fizică și chimică a funcționării acestor mediatori și rolul lor fiziologic în corpul viu. [C.5]
Reacții biochimice. ca regulă, enzima foarte stereospecifică, care acționează ca un catalizator al reacției, își exercită efectul numai dacă molecula este în una din cele două configurații. Un fapt strâns legat este că proteinele constau, în general, în întregime din L-aminoacizi. [C.71]
O complicație suplimentară a metabolismului a necesitat o aliniere mai precisă a secvențelor reacțiilor biochimice constituente ale acesteia. Coenzimele cu activitate catalitică sunt mult mai scăzute. decât enzimele moderne. și care nu posedă proprietatea specificității substratului, la un anumit nivel de dezvoltare a metabolismului celular nu a putut îndeplini cerințele necesare. Prin urmare, ele au fost înlocuite sau completate cu catalizatori mai puternici și perfecți - enzime. Probabil, proprietatea activității catalitice a apărut în procesul de evoluție în predecesorii enzimelor moderne. iar proprietatea specificității substratului a apărut mult mai târziu. Ca precursori simpli ai enzimelor moderne, pot fi luate în considerare peptide simple. În prezent, există date experimentale care confirmă capacitatea peptidelor de a accelera anumite reacții. în particular, reacția de hidroliză. aminarea diferiților compuși. și reacțiile de carboxilare a a-cetoacidelor. Evoluția proteinelor enzimatice din precursori - peptide simplu - parcurs un drum lung în direcția pentru a se potrivi cel mai bine primare, structurile secundare și terțiare pentru funcțiile pe care le efectuează. [C.173]
Este foarte clar că procesele de ionizare sunt foarte diverse și joacă un rol important în reacțiile care au loc în mediul acvatic (biologic). Cu toate acestea, ionizarea nu este singurul proces chimic. care pot avea loc în sistemul biologic (organism). Aminoacizii sunt molecule organice. bine-cunoscut chimist-organist. Prin urmare, se poate aștepta ca reacțiile similare să apară în sistemele biologice. familiar biochimilor. Cu toate acestea, problema constă în faptul că condițiile obișnuite pentru efectuarea reacțiilor chimice (temperatură înaltă, solvenți organici anhidrați etc.) nu pot fi transferate în sistemele biochimice. unde toate procesele au loc într-un mediu apos la temperatura unui corp viu, folosind catalizatori biologici-enzime. Cu toate acestea, este interesant pentru chimistul bioorganic să compare căile de reacție. care curge in vitro, adică în sinteza chimică. și in vivo, adică în organism. Diferențele și asemănările, avantajele și dezavantajele modelării sunt cel mai bine văzute într-o revizuire paralelă a acestor procese. începând cu chimia aminoacizilor și terminând cu sinteza organică și biosinteza proteinelor. [C.45]
Trebuie remarcat faptul că descoperirea ribozomilor au provocat o gravă oameni de știință iniTepe implicate în originea vieții. Înainte de descoperirea ribozimelor, atunci când punctul de vedere a predominat. că doar proteinele pot fi catalizatori. tot timpul când a apărut întrebarea care a apărut pentru prima dată - acizi nucleici. care sunt necesare pentru transmiterea de la generație la generație de informații. sau proteine care trebuie să catalizeze diferite transformări. inclusiv sinteza moleculelor noi de acizi nucleici. necesare pentru conservarea și punerea în aplicare a informațiilor cu OTC] ribozomi zytiey au posibilitatea de a specula că viața a început cu acizi nyiuiennoBbix, care, împreună cu funcția de informații ar putea servi] și 5ato1 kata.chi) s un set de procese biochimice. Proteinele ar putea apărea în etapele ulterioare ale evoluției. [C.222]
Principalul avantaj. extrase din natură din posibilitatea deformării moleculei în formă de lanț. se pare că reprezintă o varietate de funcții catalitice funcții catalitice sunt determinate nu numai structurile primare și secundare, dar, fără îndoială, terțiare și cuaternare ale proteinei -apofer-ment. În cursul evoluției, aceste proprietăți noi se dezvoltă. care fac dependențele unor funcții biochimice și biologice importante ale fostelor proprietăți mai slabe. Natura a fost în acest exemplu, o alternativă ar putea fi de a crea un set de combinații specifice de astfel de combinații -B - C, astfel încât acestea sunt toate într-un fel sau altul de reacție catalizată predeterminată și ar putea ridica catalizator destul de original pentru fiecare reacție. Cu toate acestea, o varietate de moduri. ceea ce duce la un obiectiv a fost atins în alt mod a fost mai avantajos să varieze de proprietate, care nu este un singur atom, dar care este prezent în lanțul de capacitatea de a îndoi și deformarea atomilor, această capacitate este slab legată de natura legăturilor, astfel încât să puteți evita unele variații în compoziția chimică a conditii dure inainte. ceea ce crește probabilitatea ca această funcție să apară în structura dinamică. În proteine reale [c.109]
Cea de-a treia functie importanta a proteinelor este structurala. Celula nu poate fi comparată cu vasul, în care amestecat pur și simplu în toți metaboliții pretind soluție enzime - este divizat într-o multitudine de organite protejate belkovshi adesea lppoproteinovshi, membrane înzestrați cu activitate enzimatică. prevenind pătrunderea liberă a substanțelor dizolvate. Carcasa exterioară a celulei este, de asemenea, o membrană lipoproteinică cu o permeabilitate foarte selectivă. Majoritatea enzimelor din celulă sunt în interiorul anumitor organele. Prin urmare, toate procesele biochimice sunt localizate în anumite locuri. organisme alungita, relativ mari (lungime de aproximativ 0,5 x) - mitocondrii contin oxidare enzime si fosforilării oxidative. adică catalizatori de reacție. în care este stocată energia. consumată de celulă. Forme rotunde mici (diametru 150-200 x) - microzomii sau ribozomii conțin enzimele necesare pentru sinteza proteinelor. Procesele de sinteză a proteinelor sunt în principal localizate. Sarcina efectuată de proteinele structurale ale celulei. pe de o parte, proteinele pur arhitecturale servesc drept materialul din care se construiește această formare morfologică. Pe de altă parte, ele reglează trecerea diferitelor substanțe în organele. adică efectuează așa-numitul transport activ al diferitelor substanțe. mergând adesea împotriva gradientului de concentrare. adică în direcția opusă difuziei. La organismele superioare, în care sa produs diferențierea și specializarea țesuturilor, unele proteine structurale sunt prezente în cantități semnificative. formând tipuri speciale de țesuturi. Astfel, de exemplu, este colagenul, fibrinogenul sângelui. scleroproteina din cornee a ochiului etc. Studiul structurii moleculare particulare a acestor proteine arată legătura sa strânsă cu funcția efectuată de aceștia. În acest caz, avem de asemenea motive să vorbim despre activitatea funcțională. jucat la nivel molecular. [C.5]
Enzimele din acest grup reprezintă în esență fie un complex foarte puternic de proteine și metal specifice, cum este cazul în multe proteine care conțin cupru. sau un compus complex la fel de puternic de proteine, metale și grupări protetice. O astfel de unitate enzimatică complexă avem în cazul porfirinei și alți catalizatori care conțin fier și cupru. Ambele metale nu pot fi componentele constituționale ale enzimelor și să fie activatori nespecifice ale proceselor biochimice, fiind în situsul activ al metalului-enzimă (proteină), în acest din urmă caz își îndeplinesc același rol ca și mangan, cobalt, magneziu, zinc - catalizator metalic reacții. care implică o varietate de grupuri de enzime. [C.146]