Imunologie considerând antigen ca markeri biologici ai celule, țesuturi, organe și fluide ale corpului în procesul de ontogenie și filogenie. Aceste structuri sunt numite antigene majore de histocompatibilitate (MHC), deoarece acestea sunt controlate de grupuri de sistem principal de gene histocompatibilitate situate la om, în al șaselea cromozom.
MHC efectua o varietate de funcții în organism. Astfel, antigene MHC clasa 1 și 2, capacitatea sistemului imunitar al organismului de a recunoaște antigeni străini. Esența acestui fenomen constă în faptul că microorganismele, sau produsele lor de degradare a vieții, celelalte antigene nemodificate la celulele T nu sunt recunoscute, ...
cu toate acestea, ele sunt procesate primele celule in-macrofage unde acestea sunt Denaturarea parțiale și proteoliză tind să peptide. Asemenea mișcări de antigen cu greutate moleculară mică prelucrate la suprafața celulei, se leagă de molecule MHC sunt localizate și devine disponibil pentru detectarea T-limfocite. Astfel complecși de antigeni cu MHC clasa 1 sunt recunoscute de către limfocitele T citotoxice care realizează distrugerea transformarii maligne sau a celulelor și a complexelor antigen cu MHC clasa 2 infectate cu virus, formate în principal pe limfocitele B și macrofage sunt recunoscute de celulele T helper, care ca mediatori includ semnalul de transmitere și B și celulele T în procesele de producție de anticorpi sau alte efector.
Anticorpi - un tip special de proteine numite imunoglobuline produse sub influența antigenului și având capacitatea de a reacționa în mod specific cu ei. Anticorpii pot neutraliza toxinele de bacterii și virusuri (antitoxine și anticorpi neutralizanți), pentru a precipita antigene solubile (pretsipitiny) lipici antigenelor corpusculare (aglutinine), cresc activitatea fagocitară a leucocitelor (opsonins) pentru a lega antigeni fără a provoca reacții vizibile (anticorpi de blocare) , coroborat cu complement pentru a liza bacteriilor și a altor celule, de exemplu, eritrocite (lizine).
Anticorpii sunt glicoproteine cu masă moleculară variind de la 150 000 la 1 000 000. În cazul cel mai simplu molecula AT are forma literei „y“ sau „cancer“ cu unghiul de schimbare între cele două segmente superioare ( „gheara“), indicând faptul că flexibilitatea structurii sale. Anticorpii sunt compuse din patru lanțuri de polipeptide legate între ele prin punți disulfidice. Două lanțuri - lungi și curbate în mijloc (cum ar fi stick-uri de hochei) și două - scurte și drepte - sunt adiacente segmentele superioare ale lanțurilor lungi. Masă moleculară 50000 lanț lung, acestea sunt numite lanțuri grele sau H; Scurt - 25 000, denumit lumină, sau Z-lanțuri. Lanțurile grele și ușoare diferă în compoziția lor de aminoacizi și proprietăți antigenice.
Ambele lanțuri de imunoglobulină, în ordinea aranjament în care aminoacizii sunt împărțite în două părți. Unul dintre acestea, regiunea C-, tot lanțul de imunoglobulină este stabilă; altul, secvența variabilă a regiunii V a aminoacizilor în ea variază în funcție de tipul de antigen, care determină formarea de anticorpi. In acest caz, la capetele V-domenii ale moleculei Y (doi „cancer gheara“) care formează două centru de legare a antigenului. Recente în diferite imunoglobuline au configurație diferită grup determinant complementar al antigenului, care a dezvoltat sub influența.
Astfel, recunoașterea antigenului anticorpul corespunzător nu este pe structura chimică, dar mai ales pe configurația generală a antigenului datorită centrului mutual complementarității de legare a antigenului. Anticorpii se leagă la antigene datorită complementarității spațiale, care este furnizată de forțele intermoleculare și legăturile de hidrogen. Rezistența interacțiunii dintre antigen și un singur situs de legare a antigenului se numește afinitate (afinitate). Reacția dintre antigen și anticorp conduce la formarea de antigen-anticorp (Ag-AT). În unele cazuri, un anticorp de legare la antigen este suficient pentru a neutraliza antigen - neutralizare (de exemplu, neutralizarea toxoid tetanic). Afinitatea anticorpilor la antigenii respectivi pot fi diferite. Serul împotriva unui antigen dat întotdeauna este conținut un amestec de mai multe molecule diferite de anticorp cu o afinitate la acestea, precum și legătura lor cu antigenul provoacă reacții încrucișate. Dacă molecula de antigen, există mai mulți factori determinanți ai aceeași specificitate de antigen, agregatele moleculare formate în prezența anticorpilor specifici, pot deveni atât de mare încât complexele AG-AT nu mai pot rămâne în soluție și precipită - are loc precipitarea. In diagnosticarea precipitare este utilizată pentru a determina natura antigenului și specificitatea anticorpului. In reacțiile de anticorpi la antigeni sunt particule sau celule (particule de sânge, bacterii) pot forma, de asemenea, agregate mari, uneori vizibile cu ochiul liber. O astfel de reacție de aglutinare ( „lipire“) este utilizat pentru determinarea grupelor sanguine, identificarea bacteriilor, precum și proteine anti-bacteriene și hormoni în sânge și urină. Pe baza acestei reacții distinge anticorpi complete și incomplete. Astfel, anticorpii întregi corespunzătoare (de obicei, aparținând clasei JGM) direct provoca aglutinarea celulelor roșii din sânge, în timp ce anticorpii incomplete (în special clasa JGG) reacționează cu cele situate pe antigenii lor de suprafață, dar, datorită dimensiunii lor mici, nu poate provoca aglutinare.
Antigeni conectate cu situsurile de legare specifice ale anticorpilor incomplete nu mai pot reacționa cu întregul anticorp, anticorpi așa numitele incomplet, de asemenea, blocate. Ultimul bloc de antigen, și de multe ori în același timp se leagă complementul, astfel încât acestea au numit deja și Complementul. Dacă reacția antigen-anticorp nu provoacă modificări în organism, ele sunt numite anticorpi-martori. Răspunsul antigene JgE JGG și poate duce la dezvoltarea de alergii. Pentru minore, dispar manifestări de alergie pe piele a unui anticorp alergic numit reagin, iar atunci cand celulele pielii daune pronuntate - agresiune, sau anticorpi-sensibilizante ale pielii. La fel ca toate proteinele, imunoglobulinele sunt antigeni, și în legătură cu acestea sunt produse anticorpi antiimmunoglobuliny, adică împotriva anticorpilor.
În funcție de structura regiunilor constante ale lanțurilor grele ale tuturor imunoglobuline sunt împărțite în cinci clase: JGG, JGM, JGA, JgE, JgD.
generație JGG turbulent apare chiar și cu contactul repetat antigenul în organism, oferind neutralizarea toxinelor bacteriene și a virusurilor. Timpul de înjumătățire de 24 de zile.
JGM - anticorpi cele mai mari produse în administrarea primar la un antigen. Ele difera exprimate aviditate și formează compuși stabili cu antigene care transportă mai mulți factori determinanți - acești anticorpi provoca aglutinare și poate neutraliza particulele străine, oferind rezistență la infecții bacteriene. Prin JGM aparțin anticorpilor sistemelor grupelor sangvine ABO, aglutinine rece si factor reumatoid. Salvat JGM. Cu toate acestea, de scurtă durată - în timpul perioadei lor de înjumătățire mai mic de 5 zile.
JGA pot fi monomeri sau polimeri și sunt produse ca efecte primare și secundare asupra antigenului. In acest caz, serul JGA se acumulează în sânge. Rolul biologic care nu sunt pe deplin înțelese. Secretorie JGA produsă în mucoasa intestinală, ale tractului respirator superior, tub urogenitală este conținută în lacrima fluid, salivă, lapte și țesuturi furnizează imunitate locală împotriva antigenilor în contact cu membranele mucoase. Timpul de înjumătățire - 6 zile.
imunoglobulinele monomere și JgD JgE prezente în plasmă în concentrații foarte mici. Poate că ei funcționează ca legate de receptorii de antigen ai celulelor. JgE conectat cu receptori specifici de pe suprafața bazofilelor și mastocitelor, în întâlnirea cu antigenul corespunzător, o celulă - purtătoare de imunoglobuline - secreta histamina și alte substanțe vasoactive care provoacă o reacție alergică.
JgD situate pe suprafața limfocitelor B și cu JGM constituie partea principală a receptorilor lor. Pe rolul fiziologic al lor puțin cunoscute.
În ultimii ani, am început să clar unele dintre mecanismele de reglementare a genei sintezei de imunoglobulină. Un important pas înainte în această direcție a fost făcută când sa descoperit că segmentele de genă care codifică H și L-lant imunoglobulinele din limfocite precursori sunt mai întâi „risipit“ de-a lungul cromozomului, adică separate spațial. inițial există foarte mult (cel puțin 10 la 3) diferite segmente de gene pentru fiecare variabilă (V-regiuni) a lanțului. Deoarece atât anticorpii H- și L-au lanț V-regiunea lor implicată în legarea antigenului, numărul de combinații posibile oferite de sinteza de cel puțin 10 6 anticorpi specifici. Cu o astfel de mare varietate de oportunități de antigen cauzează proliferarea tocmai acele celule B care recunosc un antigen dat.