Însoțitorii: informații generale
împăturirea (pliabil) lanțuri polipeptidice de proteine în celule eucariote furnizate proteine specifice, numite chaperones (chaperon). Chaperones sunt necesare pentru formarea eficientă a structurii terțiare a lanțurilor polipeptidice ale altor proteine, dar ele nu fac parte din structura proteinei finale.
Chaperones, în plus față de funcția sa principală - proteina de pliere se realizează, și multe alte funcții importante legate de modificarea în conformația proteinelor, și anume:
proteine pentru a schimba conformația sa de la „normal“ la „prionice“, și ca urmare a participa la formarea agregatelor proteice comandate - un punct cheie în prionoobrazovanii. Din aceasta, ea poate fi influenta asumata Chaperones celulare (proteine de șoc termic) pe cinetica procesului.
Proteine, evoluționar proteine legate de GroEL, au fost numite chaperonins. Unul dintre aceste proteine gasite in cloroplaste de plante superioare, este implicat în asamblare-D ribulozo-1,5-difosfatkarboksilazy oxigenazei (Rubisco), care este adesea folosit ca model în studiile de lanțuri polipeptidice mecanisme de proteine pliere.
Chaperones bază de mamifere și drojdie structural și funcțional foarte asemănătoare între ele (tabelul 2 pr).
Chaperones din familii diferite pot funcționa în diferite compartimente celulare. De exemplu, există diferiți membri ai familiei Hsp70, care lucrează în citoplasmă, mitocondrii, cloroplaste și reticulul endoplasmatic. Pentru toate chaperones nevoie de hidroliza ATP.