Chimie și Inginerie Chimică
Denaturarea. Pierderea de proteine naturale conformații (nativ), însoțite de obicei de pierderea funcției sale biologice. Activitatea enzimatică de ex. Denaturarea poate fi fie reversibil sau ireversibil. Un exemplu de acesta din urmă este coagularea proteinelor de ou (albumina) pentru încălzirea ouălor. [C.413]
Denaturarea Irreversible de proteine de ou [c.456]
Proprietăți chimice. 1. Pentru proteinele de reacție caracteristică. rezultând un precipitat. În unele cazuri, precipitatul rezultat cu un exces de apă se dizolvă din nou, iar în altele - o proteine ireversibile de coagulare. t. e. sunt denaturate, care rezultă în moleculele lor suferi modificări chimice ireversibile. Astfel, de exemplu, etanolul precipită proteinele diferit. În cazul în care ou pe scurt alb, ea acționează cu o soluție diluată. precipitatul rezultat poate fi dizolvat în apă. Dar, în cazul în care proteina de a acționa alcool nediluat, este denaturat. [C.20]
Atunci când este încălzit la 100 ° C, proteină sau când sunt expuse la alte substanțe (acizi, baze, uree, săruri ale metalelor grele și altele asemenea D..) Protein soluții svertyvayutsya - coagulate și precipitate sunt formate. nu mai este capabil de a inversa dizolvarea. In acest caz, proteina apar modificări intramoleculare. ceea ce duce la o modificare a proprietăților biologice sale fizice, chimice și. Proteina a pierdut proprietățile sale originale, numita proteină denaturată. și modificarea proprietăților proteinei sub influența diferiților factori externi numit Denaturarea. De obicei, Denaturarea - un proces ireversibil. [C.210]
Cu toate acestea, cunoscând doar ordinea aminoacizilor. Nici măcar nu se poate imagina destul de clar toate nivelurile de organizare a moleculei de proteină. Chiar și înre proteine încălzire ușoară de multe ori pierd ireversibil proprietățile inerente în stare naturală. cu alte cuvinte, denaturarea proteinelor. Și, de obicei, nu este însoțită de denaturarea scindarea lanțului de polipeptide pentru a împărți lanțul, avem nevoie de condiții mai stricte. În consecință, lanțurile formează o structură specifică sub acțiunea unor legături secundare slabe. Formarea unor astfel de legături secundare implicate în mod tipic un atom de hidrogen. situat între atomii de azot și oxigen. Această legătură de hidrogen este de douăzeci de ori mai slabă decât legătură de valență obișnuită. [C.130]
Biohnmich. Efectele de înaltă D. Când D în mai multe. sute MPa denaturante de proteine. schimbând astfel legarea Insulele au redus activitatea toxinei antigenică lor. Deosebit de sensibile la procesele AD legarea unui ligand proteic și interacțiilor proteină-proteină. Astfel, pentru proteinele valorilor caracteristice ale reducerii vitezei de asociere cu creșterea D. (AV pozitiv și pot fi sute cm / mol). D. Influența denaturant depinde de natura proteinei. m Temperatura și pH-ul mediului. Ex. ovalbumina coagulată ireversibil la 800 MPa, în timp ce albumina p-ry nu se schimba chiar si la 1.9 hPa. AD poate inhiba Denaturarea termică a proteinei, și chiar cauza renaturare de proteine, de [c.621]
Kozman oferă mai multe sensuri - AH și Denaturarea -A5. Multe proteine sunt la 60-150 mol kcal și 200 400 Entre. u variația de entropie este foarte mare, astfel încât Denaturarea este însoțită de o creștere semnificativă în entropie, constând dintr-un număr mare de trepte mici. In multe cazuri, molecula nu poate merge înapoi la vechea configurație, mai raționalizate, iar Denaturarea observat este ireversibil. [C.276]
Insolubilizând Acid ulmic cimenturilor solului impregnat de acesta. tranziția într-un precipitat floconos scarbosi are loc, de asemenea, în timpul procesului de congelare. Acest tip de denaturare este ireversibilă. [C.179]
În alte cazuri, denaturarea este ireversibilă. Aceasta înseamnă că proteina poate fi conformație stabilă alternativă, a cărei formare este dependentă de anumite condiții. Este posibil ca o conformație corectă a proteinelor dobândi numai în timpul biosintezei. In acest domeniu specific pentru porțiunea de proteină sintetizată reacționează unele cu altele. în timp ce nu a fost încă sintetizat o altă porțiune a moleculei. Sinteza proteinelor are loc numai într-o singură direcție, și poate fi important să se determine structurile de ordin superior. Astfel. Direcția de sinteză în sine furnizează informațiile necesare pentru a forma conformații corespunzătoare. (Același principiu este utilizat pentru a se referi la anumite ARN. Ch. 15.) [c.57]
Ca urmare a Denaturarea, poate determina pierderea particulelor hidrofile, ultima CC] Uhlir și să se stabilească pe fundul vasului. De exemplu, atunci când ou fiert suferă modificări ireversibile denaturante de proteine, pierde plic apa. pierde solubilitatea. Schimbarea și alte proprietăți sale. proteina denaturată este mai bine digerat de enzimele din tractul gastrointestinal al oamenilor decât nemodificat (nativ). [C.184]
Difuzia de molecule mari de proteine din stratul superficial al soluției. precum și schimbările structurale ale stratului de suprafață este lent. Proteina se deplasează la stratul de suprafață. pot suferi Denaturarea, în același timp, a pierde solubilitatea în apă. Fenomenul este Denaturarea suprafata ireversibil pentru multe proteine. Deoarece cantitatea de soluție de proteină denaturată este proporțională cu suprafața în această secțiune - aerul, acest efect este mult îmbunătățită prin agitare, amestecare și soluția este aerisită. [C.197]
Sub acțiunea electroliți sau solvenți organici (alcool, cloroform) pentru soluții de proteină este precipitarea lor (coagulare). Încălzirea conduce de asemenea la precipitarea ireversibilă și pierderea multor proprietăți. Acest fenomen se numește denaturarea proteinei. Prin aceasta se înțelege o transformare a proteinei, care are ca rezultat o pierdere a proprietăților sale naturale. Consecința unei astfel de proces este structura narusheshge a moleculei de proteină. Structura primară a oricărei schimbări în acest caz, nu este expus. [C.427]
Prin formarea structurii și aparține fenomenului caracteristic Denaturarea compușilor proteice. Sub înțeleagă precipitarea ireversibilă denaturare și pliere proteine. în care specificul inițial încălcat j [c.381]
Cinetica denaturării ireversibile a oxihemoglobină bovine. Temperatura condiții experimentale pH 11,9 2 ° C [C.11]
Experimentul 2. Coagularea ireversibilă a albusul. O parte a soluției de albumină de ou alb, rămase dintr-o operație anterioară, se încălzește la fierbere și creșterea lentă a temperaturii la aproximativ 50-60 ° C turbiditate alb apare în soluție și pe alte fulgi de formă de încălzire. Precipitatul se află deasupra și soluția este lăsată să se răcească rezultat precipitat insolubil în apă, ca urmare a încălzirii modificărilor ireversibile în proteine, numite Denaturarea. [C.234]
Denaturarea. proteină macrostructură determinat echilibru foarte delicat între forțele atractive și respingătoare care acționează între biopolimer și mediul apos înconjurător. Este necesar să se rupă acest echilibru, întreaga organizare structurală a polipeptidei, în plus față de primar, dispar cuvinte ppymi, va denatura. În funcție de gradul de perturbare a structurii și naturii denaturarii proteinei poate fi fie reversibil sau ireversibil. Un exemplu clasic al unui ireversibil al Denaturarea proteinei este o yaichiogo de coagulare atunci când este gătită ou când albumina de ou (proteine) suferă Denaturarea termică. [C.412]
În acest sens, iar în toate celelalte cazuri de eluție nespecifică, NE experimentator ar trebui să piardă din po.chya posibilitatea denaturării ireversibile a ligandului sau proteină purificată. De multe ori trebuie să caute un compromis între eficiență și riscul de eluție astfel de denaturare. Din acest motiv, medicamentul eluat din coloană imediat prin filtrare prin dializă sau gel pentru a traduce într-un tampon adecvat și sorbent - clătire. eficacitatea Elucidarea unei metode de eluare nespecifică poate fi realizată ca de obicei, prin experimente preliminare, în tuburi. Pericolul denaturării ireversibile ar trebui să Înconjurați, urmărind dinamica soluției substanței de inactivare în eluent. Această estimare trebuie să fie precedată de eficiență clarificare eluție, în cazul în care prezența substanței detectate în eluentului prin activitatea sa biologică. [C.408]
Când valorile limită ale pH-ului moleculei de proteină începe să desfasurati și se spune să-și piardă proprietățile sale naturale. Acest proces poate fi fie reversibil sau ireversibil în funcție de natura proteinei și procesarea acesteia. Denaturarea (pierderea proprietăților naturale ale) adesea ireversibile, deoarece aceasta este însoțită de o scădere semnificativă a solubilității și proteină se precipită din soluție. Proteinele pot fi denaturat prin încălzire, chiar și la un pH neutru, sau prin adăugare de uree (NGY) 2S0 sau alte substanțe. care slăbesc legăturile care dețin o proteină într-o formă globulară. [C.603]
Denaturarea completă a proteinei a fost mult timp considerată ireversibilă, dar în 1956 Anfinsen a arătat că ribonucleaza denaturat (Ch. 1, [c.105]
Depunerea ireversibila a proteinelor, numite Denaturarea are loc sub acțiunea căldurii. acizi tari sau baze sau alți agenți diferite. Coagularea albușului de ou atunci când este încălzit - un exemplu de denaturare a ovalbuminei proteine. Extrema ușurința de denaturare a multor proteine este foarte dificil pentru ei să studieze. Denaturarea provoacă schimbări profunde în proteine și distruge complet activitatea fiziologică. (Probabil, Denaturarea determină modificări în structura secundară a proteinelor. Sect. 37,16). [C.1053]
Această problemă este încă nerezolvată, deoarece cu adevărat reversibilă Denaturarea este foarte rară, și de proteine, de obicei, denaturată nu este complet identică cu fizico-chimică și proprietățile lor biologice ale nativ. Practic, reversibilitatea Denaturarea poate vorbi utilizând reactivi. generând o Denaturarea moale, care depinde în mare măsură de metodele de denaturare și calitatea substratului, de exemplu, globulina ser de cal la presiuni hidrostatice peste 4000 kg1sm denaturate în mod reversibil, și în aceleași condiții de ovalbumina - ireversibil. [C.211]
Pentru a rupe în acest fenomen de asigurare reciprocă. t. e. prima recuperare bloc rupt datorită momentului când a doua spargere și va necesita o creștere foarte mare a concentrației de sare din contraioni eluant. Dacă molecula de proteină va fi capabil să câștige un punct de sprijin în trei sau mai multe locații, apoi îndepărtați poate fi dificil sau chiar imposibil (întâmplă agent sorbția ireversibil pe schimbătorul). Probabilitatea de coincidența spațială a trei sau mai multe perechi de taxe pare îndoielnic, dar crește în mod semnificativ pentru schimbătoarele cu taxe dens (de ex., E. Capacitate mare). Mai mult decât atât, trebuie să ținem cont de posibilitatea unei tulpini cele mai multe proteine Globula. inclusiv sub acțiunea interacțiune hidrofobă cu matricea schimbătorului. Reciproca este proteina .mnogotochechny adevărată în contact cu schimbătorul poate cauza deformarea până la Denaturarea, uneori ireversibile. [C.261]
În general, există o valoare de pH optim prin creșterea sau scăderea pH-ului în raport cu valoarea sa optimă pentru viteza maximă Vq reacție enzimatică scade. În regiunea pH neutru influența modificărilor sale sistemului de reacție este de obicei reversibilă, dar pH-ul proteinelor valori limită (medii puternic acide sau puternic alcaline corespunzătoare) sunt supuse denaturării ireversibile. Efectul pH-ului asupra cineticii reversibile ale modificărilor pot fi explicate prin schimbări în gradul de ionizare al substratului, dacă pH-ul în intervalul studiat de gradul de ionizare a substratului nu se schimbă, modificările în cinetica explicat ionizare complex enzimă-substrat. Dacă există complexul enzimatic-sub-stratny în trei stări, cu numere diferite de protoni și cu excepția cazului în formă intermediară se descompune cu formarea produselor, ecuația care descrie efectul pH-ului asupra ratei maxime de reacție. pot fi derivate din schema [c.322]
Atunci când un anumit tip de proteine adsorbite pe sticlă sau pe o suprafață de silice, acestea sunt denaturate, dar atunci când desorbită din nou, se pare că structura lor a suferit schimbări ireversibile. Se crede că reacția proteinelor cu silice, care este introdus în peritoneul animalelor testate, este cauzată de o astfel de denaturare. Ryuttner Isler și [256] au observat că globuline deosebit de puternic adsorbit pe suprafața de silice și, după desorbție a găsit Denaturarea lor. Scheele, Flelsher Klemperer și [257] pe baza studierii interacțiunii proteinelor cu silice a ajuns la concluzia că acest lucru se întâmplă atunci când efectul toxic este o consecință a denaturarea proteinei. [C.1056]
Pe lângă aplatizare conformațională, adsorbția ireversibilă a proteinelor este însoțită de Denaturarea rapidă evidențiată, împreună cu studiile electrochimice. De asemenea, alte date și metode (elipsometria, IR-spectroscopie, etc.). Potrivit lui G. P. și B. Shumakovich Kuznetsova, rata Denaturarea depășește 10 numai în cazul phos-forilazy este o ușoară întârziere a suprafeței Denaturarea (mai mult de 5), datorită proceselor succesive de denaturare a două subunități, din care una se transformă temporar în al doilea strat. Astfel, spre deosebire de Berg și alți cercetători au sugerat păstrarea conformația nativă a proteinei (sau mici Denaturarea reversibil) în timpul adsorbției la un electrod de mercur picurare, Kuznetsov arătat că, în cazul adsorbției proteinelor în condițiile studiilor polarografic cădere electrod (timp cu 0,5-7) dețin aceleași procese ca și în electrodul staționar. [C.236]