Structura - situsul activ - enzima
Structura centrului activ al enzimei este parte a structurii terțiare. Reducerea activității enzimatice asociate cu distrugerea unei părți semnificative de legături de hidrogen, ceea ce duce la distrugerea structurii secundare și terțiare. Dacă vă puteți întoarce la structura originală de proteine tri-dimensională, enzimă se întoarce activitatea catalitică. [1]
Structura Complementaritatea a centrului activ al structurii substratului enzimatic se bazează, astfel, atât activitate ridicată și specificitate de substrat distincte de enzime. [2]
Pana in prezent, structura situsul activ al enzimei nu este explicat însă dovedit că site-ul activ este relativ mic, și, cel mai important, un număr de enzime, există un centru. Sa constatat că unii derivați ftorfosfornoy acid, de exemplu, diizopropil fluorofosfat, complet inactivarea viruyut chimotripsina, în cazul în care o moleculă de proteină afectează o moleculă de inhibitor. Un efect similar a fost de asemenea găsit în tripsinei, elastazei, trombină, și un număr de alte enzime. Unele informații despre numărul de centre active pot fi obținute prin determinarea numărului de grupări protetice din molecula de catalizator, cum ar fi flavin, atomii de metal geminovyh sau grupuri. [3]
Rolul de catalizator - toți catalizatorii de celule: proteină (enzimă centre active,), structura centrului activ al enzimei și substratului structura - corespund exact unul cu altul. [4]
Modificarea activității enzimatice a proteinei enzimei (E), în acest caz, se datorează modificărilor sale conformaționale în interacțiunea cu produsul de reacție (L-izoleucină), care conduc la o schimbare în structura centrului activ al enzimei. interacțiune activă și centrele de cooperare alosterici este în natură. [5]
Cartea este, de asemenea, de interes pentru biochimisti, care se va găsi un material mult mai proaspete pentru Enzymology comparativ (în special în ceea ce privește mecanismele generale și caracteristicile de funcționare a proteinelor kislorodperenosyaschih și enzime ale metabolismului azotului în organisme de nivel evolutiv diferite) și chimiștilor care lucrează în domeniul catalizei complecși metalici, pentru care structura situsuri active ale enzimelor sunt un model de calcul cel mai bun de catalizatori sintetici care caută. [6]
Formarea complexului activ necesită o anumită energie de activare. Structura centrului activ al enzimei este parte a structurii terțiare. [7]
În funcție de structura laturii acil atsilfermentov diferă rata de hidroliză cu mai mult de 104 de ori, în timp ce diferențele sunt foarte mici, într-o reacție de hidroliză alcalină. Structura centrului activ al enzimei determină relațiile spațiale necesare care determină reactivitatea aij ilfermenta. Sa constatat că, în timp ce atsilfermentnoe compusul intermediar format prin trans stereoizomerul acidului hidrolizat într-un minut, acil-enzima este-g stereoforme este produs substanțial stabil, inactiv catalitic. [8]
În 1958 g. Koshland [6, 7] formulate forțat teoria complementarității, potrivit căreia contactul dorit grupările funcționale ale substratului la situsul activ al enzimei apare în cursul interacțiunii, ca și formarea complexului enzimă-substrat. În acest caz, în mod evident, există o structură rearanjare a centrului activ al enzimei. [9]
Koshland și observate experimental, în unele cazuri. inhibitor allosteric aparent cauzează con direcțională tranziție formatoare, ceea ce duce la perturbarea structurii centrului activ al enzimei și, astfel, la inactivarea sa parțială sau completă. [10]
Enzime de origine naturală, ca și catalizatori ai reacțiilor biochimice diferă de la catalizatori chimice convenționale specificitate ridicată, în virtutea căruia funcționează pe o singură substanță strict (substrat) sau un număr foarte mic de aproape, în structura chimică a substanțelor. Această caracteristică este asigurată de o structură unică a centrelor active ale enzimelor care determină eficiența de legare numai cu substratul său și se opun legarea altor substanțe. Un postulat clasic Etymology o structura moleculara sterică a substratului de potrivire structura centrului activ al enzimei. care este, fiecare soluție de enzimă la substrat, ca cheia pentru a debloca dispozitivul de blocare. În același timp, gradul de specificitate al enzimei variază. Pentru a distinge între grupul absolut, absolut, grupul și tipurile relative de specificitate optică. Absolute oferă doar o afinitate pentru același substrat fără a interfera chiar și cu structură similară pe substrat. Un exemplu este ureazei enzima (karbamidaminogidrolaza) catalizează hidroliza ureei. [11]
Enzime de origine naturală, ca și catalizatori ai reacțiilor biochimice diferă de la catalizatori chimice convenționale specificitate ridicată, în virtutea căruia funcționează pe o singură substanță strict (substrat) sau un număr foarte mic de aproape, în structura chimică a substanțelor. Această caracteristică este asigurată de o structură unică a centrelor active ale enzimelor care determină eficiența de legare numai cu substratul său și se opun legarea altor substanțe. O enzimă-ogy clasic postulăm o structura moleculara sterică a substratului de potrivire structura centrului activ al enzimei. care este, fiecare soluție de enzimă la substrat, ca cheia pentru a debloca dispozitivul de blocare. În același timp, gradul de specificitate al enzimei variază. Pentru a distinge între grupul absolut, absolut, grupul și tipurile relative de specificitate optică. Absolute oferă doar o afinitate pentru același substrat fără a interfera chiar și cu structură similară pe substrat. Un exemplu este ureazei enzimă (carbo-daminogidrolaza) catalizează hidroliza ureei. [12]
Una dintre cele mai importante domenii de utilizare ftorsoder - care conțin compuși este utilizarea lor ca produse farmaceutice. Joacă un rol important și compuși de fluor în știință biologică. Utilizarea compușilor marcați cu fluor ne permite de a studia procesele metabolice, mecanismele de reacții enzimatice, centrele active ale structurii enzimei și, prin urmare, numărul de acest tip de cercetare în ultimii ani este în creștere rapidă. [13]
Reprezentarea Provincial a interacțiunilor caracter colectiv în cazul biocataliză sunt similare cu concepte moderne ale structurii multifuncțional al centrului activ al enzimei. Studiul unui număr de complexe de fier - din ionul hidratat la complexul său belkovoporfirinovogo complex catalaza - pentru a identifica un anumit rol formațiuni di-dimensionale, asociați ai ionilor metalici în cataliză redox. [14]
Participarea ATP în diferitele reacții enzimatice se datorează în principal capacității atomului de fosfor într-un grup de fosfat de ATP pentru a atașa electroni. Pentru a ataca nucleofil ATP necesită prezența unor enzime specifice, de obicei cationi metalici bivalenți. Este foarte probabil ca conversia ATP în formă cinetic activă termodinamic activă trebuie să aibă loc o schimbare în structura centrului activ al enzimei și, în special, formarea de compuși chelați. Cu toate acestea, în plus față de ATP, astfel de proprietăți și alți compuși, și, prin urmare, este necesar să se ia în considerare rolul altor compuși bogate în energie. [15]
Pagina: 1 2