Toate acestea provoacă dificultăți considerabile în studierea biosinteza acizilor ribonucleic. Se crede că sinteza ARN poate avea loc în mai multe moduri. Ne vom uita la unul dintre ele, așa-numita sinteza ARN dependente de ADN. Din punctul de vedere al transferului informației genetice în procesul de biosinteză a proteinelor, cel mai important este sinteza moleculelor de ARN la locul moleculei de ADN ca matriță. Materiile prime necesare pentru biosinteza sunt trifosfati ribonucleotide ATP, GTP, CTP, UTP; sinteza catalizată de ARN polimerază enzimă similară în efectul său la polimerază ADN.
După cum se știe, ADN-ul este un dublu helix. Toate moleculele de ARN sintetizate au o structură complementară cu șablonul astfel încât înainte de a începe formarea unei enzime ARN polimerază în lanț ARN este atașat la matricea nu în nici un punct, și la o anumită zonă. - Care este numit promotor.
În această regiune a moleculei de ADN are o secvență de nucleotide recunoscut de ARN polimerază. ARN-ul de legare la promotorul polimerazei conduce la divergență locală locală de lanțuri de nucleotide în această regiune a ADN-ului dintr-o catenă de ADN servește ca matriță.
Capacitatea molecula de ARN are loc prin deplasarea de-a lungul ARN polimeraza ADN-ului prin aderarea la un alt ribonucleotide, dezoxiribonucleotidică complementar ADN-ul, care este în prezent în centrul activ al ARN polimerazei. Molecula de ADN este codificat nu numai porțiuni din care începe sinteza ARN, dar, de asemenea, secvențe de nucleotide care semnaleaza terminarea sintezei ARN-ului. Cu aceste porțiuni, aparent leagă proteine specifice care opresc acțiunea ARN polimerazei.
Astfel obținute molecule de ARN individuale, fiecare dintre ele conținând informații ale unei gene. In celulele organismelor superioare detectate sunt trei tipuri de ARN polimeraze dependente de ADN. Ele catalizează sinteza ribozomale, mesager și transferul ARN. Toate tipurile de ARN sunt formate pe matrița de ADN molecule precursoare ca mari, care apoi suferă schimbări semnificative -sozrevaniyu.
In timpul maturării, sub acțiunea enzimelor, ele sunt nucleotide suplimentare treptat scindate, în timp ce ARNt metilare apare si restaurarea bazei.
Biosinteza proteinelor sau translație, caracterizată prin biosintezei ADN si replicarea ARN-ADN-ARN și translație prin două caracteristici fundamentale: mecanismul este, prin urmare, utilizarea biosintezei proteinelor matrice diferită de utilizarea matricelor în timpul replicării și transcriere.
O metodă de înregistrare a informațiilor referitoare la structura primară a proteinelor din acizi nucleici numit cod biologic este numit, de asemenea, nucleotidă, codul genetic, aminoacizi. Una dintre primele întrebări care apare în elucidarea structurii biologice a codului - este întrebarea unui număr de cod; adică, numărul de resturi de nucleotide care codifică includerea unei proteine singur aminoacid.
Evident, numărul de cod nu poate fi egal cu una, la fel ca în acest caz, cu ajutorul celor patru nucleotide pot codifica doar patru aminoacizi. Când codul numărul numărul 2 de diferite perechi de nucleotide este egal cu numărul de permutări ale celor patru elemente de 2 m.
Acest lucru este mai mult de trei ori mai mare decât numărul minim de 20 de aminoacizi necesari pentru codificare. Este dovedit experimental că numărul de cod de cod biologic este de trei: Din cele 64 de codoni tripleți. Tabel. Fiecare triplet codifică doar o parte singur aminoacid. Acest cod de proprietate se numește specificitate.
Pe de altă parte, un aminoacid poate fi codificat de două sau mai multe până la șase triplete diferite, adică un cod degenerat. dar primele două nucleotide ale unui aminoacid dat este întotdeauna aceeași. Continuitatea codului sintezei proteinelor constă în faptul că toate codonii sale constitutive sunt situate în ARNm care codifică biosinteza unei proteine specifice într-o ordine strictă unul lângă altul, fără a fi separate de alte inserții mono- sau oligonucleotide.
Caracterul de suprapunere a codului este că nici unul dintre nucleotide ale codonul nu face parte dintr-un alt codon vecin. Până în prezent, codul biologic studiat în toate obiectele biologice de la viruși și bacterii la animale mai mari. În toate cazurile, el a fost la fel. Această universalitate a codului indică unitatea de origine a tuturor formelor de viață de pe Pământ.
Biosinteza proteinelor - traducere. Asamblarea lanțului polipeptidic al proteinei din aminoacizi constitutiv cuprinde patru etape: Primul pas - activare - aminoacidul din această transformare aminoacil - ARNt. Interacțiunea dintre ARNt cu aminoacizi - procesul enzimatic având ca rezultat formarea unei legături covalente între ester aminoacid și ARNt.
Este cunoscut pentru cel puțin douăzeci de diferite aminoacil - ARNt - sintetaza, fiecare dintre care catalizează o reacție de numai unul dintre cei 20 de aminoacizi din ARNt corespunzătoare acestui aminoacid. Fiecare sintetazei este foarte specific în site-ul său activ este un site care este complementar cu oricare parte a moleculei de ARNt. Aceasta permite ca fiecare conectarea sintetazei aminoacid particular cu ARNt corespunzător. A doua etapă a sintezei de proteine - inițiere - începe cu formarea complexului de inițiere.
A primit ARNm din nucleu în citoplasmă este conectat la joasă 40 S ribozomale Subunitatea și inițiind l aminoacil - ARNt. Pentru acest complex mare se alatura 60 S subunitatea ribozomală.
Inițierea aminoacil - ARNt - conține metionină aminoacizi - Met - ARNt. Mai târziu, Met - ARNt interacționează triplet lui de nucleotide complementare la codul AUG TSUTS sau ARNm.
Acești doi codon pe mARN se numește inițiere. De la una dintre ele începe orice sinteza proteinelor. A treia etapă - alungire. proces de alungire inițiată prin legarea aminoacil - ARNt - inițierea unui complex care corespunde primului codon al ARNm, după codonul de inițiere. MRNA codon trebuie să se împerecheze cu anticodon, adică cu molecula ARNt în tripletul care îi corespunde în mod complementar. În procesul de legare aminoacil - ARNt consumă o moleculă de GTF.
Apoi, formarea legăturii peptidice între inițiator metionină pornește de la Met-ARNt și primul lanț polipeptidic de lângă un aminoacid inclus în aminoacil-ARNt. Dipeptidil rezultată - ARNt - este asociat cu un codon care corespunde aminoacizilor, și centrul de legare al ribozomului. Apoi translocarea - mișcarea ARNm relativ ribozom și dipeptidil-ARNt.
Ca rezultat al acestei mișcări este dipeptidil-ARNt în centrul peptidil al ribozomului, ARNt metionină și este eliberat din complex.
La translocație a petrecut două molecule GTF. elongație suplimentară a lanțului peptidic are loc prin repetarea acestor faze, dar acum sa alăturat aminoacetil-ARNt, ARNm corespunzător a doua linii de legătură, prin care un tripeptide, și așa mai departe MC-40S subunitate mică a ribozomului .; BS - mari 60S particulelor ribozomi; ROC și ZPTS - în creștere și finalizat lanțuri de polipeptide; SP 1 si SP 2 - codonii - inițiatori și site-ul rARN recunoscut; T 1 și T 2 - codoni terminator întrerupând sinteza proteinelor.
Aminoacid rest inițiator metionină, care participă la etapa de inițiere și care ocupă un lanț peptidic în creștere poziția N-terminală, scindată în alungire.
acid ribonucleic
Trebuie remarcat faptul că metionină nu este încorporat în începutul lanțului un inițiator metionină. și în interiorul - alte transferate ARNt. A patra etapă - terminare. Alungirea lanțului peptidic continuă atâta timp cât calea nu îndeplinește una dintre ribozomului din tripleții terminale de ARNm.
Acest Tripleti UAA, UAG sau UGA, semnalizând sfârșitul sintezei unui lanț polipeptidic. Ca recunoaștere a acestor conodes terminale implicate proteine vneribosomnye - factorii de terminare a proteinelor sau eliberează factori care se produce sub acțiunea scindare hidrolitică a polipeptidei între acesta din urmă și ARNt este eliberat și proteina lanț polipeptidic finit. După eliberarea factorului de eliberare a lanțului polipeptidic și ARNm-disocia.
La plante, a fost găsit un singur factor. structura proteinei secundare și terțiare sunt generate în timpul transmisiei ca alungirea lanțului de peptide.
Ca rezultat al formarea structurilor secundare și terțiare ale proteinelor produse centre active de. În același timp, în procesul de traducere și după finalizarea acesteia nu este întotdeauna formată din proteină activă biologic.
In unele cazuri, proteinele molecula-enzimatice generate sunt inactive, iar tranziția lor în forma activă este posibilă după scindarea porțiunii de lanț polipeptidic prin hidroliza parțială. De exemplu, în maturarea semintelor enzimelor proteaze sunt sintetizate într-o formă inactivă, ele nu sunt capabile să hidrolizeze proteinele de stocare proprii înainte de a trece hidroliza parțială a lanțului polipeptidic al moleculei de enzimă.
Numai după hidroliza parțială, rezultând în proteaza tripeptida scindat devine forma activă și începe să hidrolizeze proteinele de stocare de semințe. produse de hidroliză proteinelor intră embrionul de semințe de germinație.
Aderarea proteina grupare prostetică molecula - coenzima sau unire de metal proteine oligomerice în structura cuaternară, de asemenea, să apară după finalizarea procesului de traducere. Unele proteine după terminarea sintezei lanțului polipeptidic este modificat de resturi de aminoacizi, de exemplu, adăugarea de grupări metil suplimentare, iodarea, oxidarea a două resturi de cisteină, pentru a forma o punte disulfidică, hidroxilarea resturilor de prolină, adăugarea de zaharuri la restul asparagină în formarea glicoproteine, fosforilarea grupărilor hidroxil ale serinei sau tirozină unele enzime, care unește CoA sintetazei atsilperenosyaschem acid gras proteic.
Fiecare etapă de traducere este inițierea, alungirea și rezilierea se efectuează în fiecare ribozom. În general, grupurile conțin de la 3 la 20, ribozomi, dar moleculele de ARNm foarte mari constând din mii de nucleotide pot forma complecși care conțin de la 50 până la ribozomi.
Rata sintezei polipeptidelor este foarte mare: Proteină primit din alimente în tractul gastrointestinal sunt scindate la aminoacizi sub acțiunea enzimelor proteolitice - peptidgidrolaz nomenclaturii moderne; cunoscut numele lor comun - protează, sau proteaze.
Aceste enzime catalizează scindarea hidrolitică a legăturilor peptidice în proteine. enzime proteolitice de animale și oameni este bine studiat, mai puține proteaze de plante investigate. Enzime care scindează proteinele au o specificitate de substrat relativ, care este definit. legături peptidice interne scindați endopeptidaze. end - exopeptidaze: Toate enzimele proteolitice sunt sintetizate ca precursori inactivi cunoscuți ca proenzime sau proenzime și, astfel, celulele sunt protejate de contactul cu forma activă a enzimei și autoliza.
Conversia zimogenul la enzimă activă se produce prin ireversibil zimogen modificarea covalentă datorită proteolizei locale, adică ruperea uneia sau mai multor legături peptidice și scinda un număr limitat de resturi de aminoacizi. Acest lucru determină o modificare conformațională în polipeptidă, suficientă pentru formarea structurii spațiale a centrului activ al enzimei. Scindarea proteinelor dietetice începe cu acțiunea unei enzime proteolitice - pepsină.
In celulele pepsinului mucoasa stomacului conținute într-o formă inactivă, numită zimogen - pepsinogen. Acest factor este important în digestia proteinelor: Într-un mediu acid, unele grupuri sunt pepsinogen gastric protonate își schimbă conformația, rezultând pepsinogen capătă activitate proteolitică.
Când acest substrat este de asemenea activat pepsinogen pepsinogen: Rezultatul este enzima pepsină. Pepsinei rezultată poate catalizează conversia pepsinogen la pepsină. În acest caz, activarea poate fi reprezentat ca un proces ciclic, cu un mecanism de feedback: Acțiunea proteinelor pepsinului gastrice se încadrează în polipeptide; aminoacizi liberi, astfel, practic, nu au format.
Pepsina este legături mai active peptide hidrolizei, NH2 - grupare care aparține aminoacizii aromatici - tirozina, fenilalanina, triptofan.
Conversia ulterioară a peptidelor de înaltă moleculare și proteine care nu sunt împărțite de pepsină, derivate din trei endopeptidaze produse de pancreas in forma de precursori - trypsinogen, chimotripsonigen și proelastazy. Activarea Tripsinogenul are loc atunci când enzima ehnteropeptidazy eliberată de celulele intestinale. clivează Enteropeptidase N-terminal hexapeptidică trypsinogen, rezultând într-o schimbare în conformația restul moleculei și care formează situsul activ - obținut enzimă tripsină.
Valoarea de bază a trypsinogen este activată de tripsină autocataliză. Tripsina are o specificitate de substrat relativ îngust, de rupere legăturile peptidice, a căror formare implică grupările carboxil ale lizină și arginină. adică aminoacizi esențiali. In pancreas sintetizat o serie de chymotrypsins a-, b-, P- chymotrypsins doi predecesori - chimotripsonigen A și B. zimogenele chimotripsonigen sunt activate în intestin prin acțiunea tripsinei active și chimotripsina.
Chemotripsina are o specificitate de substrat mai larg decât tripsină. Ea catalizează hidroliza nu numai peptide, dar, de asemenea, esteri, amide sau alți derivați acil, deși prezintă cele mai active în ceea ce privește legăturile peptidice în formarea care implică grupe carboxil ale aminoacizilor aromatici - fenilalanină, tirozină și triptofan.
Denumirea unei enzime obținută din substrat, elastina, care hidrolizează. Elastina este bogat în glicină și alanină, găsit în țesutul conjunctiv. Elastaza posedă un spectru larg de activitate, hidrolizarea substraturi care nu sunt scindați cu tripsina și chimotripsina.
Conversia proteinelor și a produselor de hidroliză lor în intestinul subțire nativi sunt activ exopeptidaze implicate. Carboxipeptidazei sunt sintetizate într-o stare inactivă în pancreas și activat de tripsină în intestin.
Carboxipeptidaza A hidrolizează legăturile peptidice C-terminale de aminoacizi, aminoacizi aromatici formați în principal fenilalanină, tirozină, triptofan. și carboxipeptidaza B -bond, în educație implică lizină și arginină C-terminală. Aminopeptidase produs în celulele mucoasei intestinale direct în formă activă.
Deoarece aminopeptidases suc intestinal alocate două tipuri care diferă în specificitatea de substrat - aminopeptidazei alanină și aminopeptidazei leucina, dintre care primul hidrolizează legătura peptidică formată de alanină N-terminal, iar al doilea este capabil să hidrolizeze practic orice legătură peptidică formată prin aminoacidul N-terminal. Procesul de digestie a peptidelor și scindarea lor de aminoacizi liberi în intestinul subțire completarea tri- și dipeptidaza.
Mișcările proprii de stele și spațiu viteze subiect