Enzime drept catalizatori posedă toate proprietățile catalizatorilor chimice convenționale, dar natura lor de proteine furnizează enzime alte proprietăți, cum ar fi:
1. pași labilitate:
2. Specificitatea acțiunii;
3. Efectul inhibitorilor si activatori.
Labilitate de acțiune enzimatică
enzime termolabilității datorită faptului că temperatura, pe de o parte, acționează asupra părții de proteină a enzimei, rezultând într-un valori prea mari pentru denaturarea proteinei și reducerea funcției catalitice, iar pe de altă parte, influențează viteza de reacție de formare a complexului enzimă-substrat și ulterioară etapele de transformare a substratului, ceea ce duce la creșterea catalizei. Dependența activității catalitice a enzimei este exprimată prin curba temperaturii.
Pentru o anumită valoare a temperaturii (medie de 50 ° C) crește activitatea catalitică, și la fiecare 10 ° C de aproximativ 2 ori îmbunătățite rata de conversie a substratului. În același timp, crescând treptat cantitatea de enzimă inactivată prin denaturant partea de proteine din ea. crește brusc și, cu toate că viteza reacțiilor de conversie a substratului continuă să crească, activitatea enzimei este exprimată cantitatea de substrat transformat, scade la o temperatură peste proteină enzimă Denaturarea 50 ° C. Temperatura la care activitatea catalitică a enzimei este maximă, se numește de temperatură o p y m și m o m m. Optimul de temperatură pentru diferite enzime variază. In general, pentru enzimele de animale se situează între 40 și 50 ° C, și legume - între 50 și 60 ° C La 100 ° C, aproape toate enzimele își pierd activitatea. La temperaturi scăzute, enzimele nu sunt distruse, dar activitatea lor scade aproape la zero.
b) Dependența activității enzimei de znacheniyapHsredy. există o valoare de pH optim al mediului în care prezintă activitate maximă pentru fiecare enzimă. Dependența activității catalitice a enzimei pH-ul mediului este exprimat curba.
Momentul în care enzima prezintă activitate catalitică maximă se numește pH-ul optim pentru acțiunea enzimei. Cele mai multe enzime au o activitate maximă în zona de pH în apropierea punctului neutru. Într-un mediu puternic acid sau puternic alcalină numai funcționează bine unele enzime (pepsină = 2, 10 = arginase, ureazice = 7).
Tranziția la o mai mare sau mai mică decât (în comparație cu optim) concentrația ionilor de hidrogen este însoțită de o scădere mai mult sau mai puțin uniform în activitatea enzimei. Efectul concentrației ionilor de hidrogen asupra activității catalitice a enzimei este expus la centrul său activ. Pentru diferite valori ale pH-ului în mediul de reacție un centru activ poate fi ionizați slab sau mai puternic, mai mult sau mai puțin ecranate fragmente învecinate lanțului polipeptidic al părții de proteină a enzimei, etc. În plus, pH-ul afectează gradul de ionizare al substratului, structura complexă și terțiară-enzimă substrat al moleculei de proteină.
Deoarece activitatea maximă a enzimei determinat conformația optimă a moleculei de enzimă în ansamblu și, în special, site-ul activ, chiar și mici modificări ale condițiilor ambientale care afectează legarea substratului sau conformație structurii terțiare a proteinei va influența viteza reacției enzimatice. De exemplu, schimbarea pH-ului conduce la o modificare a gradului de ionizare a grupurilor ionice ale enzimei și, prin urmare, conduce la o redistribuire legături mezhradikalnyh în structura terțiară. PH-ul optim pentru fiecare enzimă înseamnă o stare de ionizare optimă cea mai bună complementaritate corespunzătoare.