Una dintre trăsăturile specifice unei celule vii este abilitatea acesteia de a efectua reacții complexe într-un timp foarte scurt și la o temperatură relativ scăzută. Acest lucru se realizează datorită formării în organismele vii a unor catalizatori deosebit de activi, numiți enzime.
Enzimele sunt catalizatori biologici de natură proteică care afectează rata de reacție chimică, dar nu fac parte din produsele sale finale.
Termenul "enzime" a apărut din cuvântul latin "Fermentum", ceea ce înseamnă "drojdie". Sinonimul este termenul "enzime". Este tradus din limba greacă - în salturi și limite. Acești termeni sunt echivalenți.
Știința de a studia enzimele se numește enzimologie sau enzimologie.
Enzimele sunt de mare importanță practică în toate sectoarele industriei alimentare: în vinificație (fermentare), fabricarea berii (producția de malț și degradarea amidonului), producția de alcool (hidroliza amidonului și fermentare), panificație (fermentare) a brânzei (coagularea proteinelor prin acțiunea cheagului) , ceai și produse de tutun (compuși aromatici de fermentație), producția de vitamine, antibiotice, etc.
Enzimele pot fi în materia primă în stare naturală sau pot fi adăugate sub formă de preparate enzimatice.
Acțiunea enzimelor naturale poate fi:
1. Este de dorit. De exemplu, prezența enzimelor pectolitice în mere duce la clarificarea sucului de mere;
2. Nu este de dorit. Prezența polifenol oxidazei în aceleași mere conduce la o întunecare a piurei de mere.
Există două moduri de utilizare a enzimelor:
1. Reglementarea direcționată a acțiunii enzimelor în materia primă.
Vă permite să îmbunătățiți proprietățile valoroase ale produselor, gustul, aspectul aromei. Accelerați procesele de maturare, procesele de procesare. De exemplu, prin crearea condițiilor optime pentru acțiunea enzimelor naturale, se accelerează maturarea cărnii, a cărnii tocate, a peștelui, fermentarea sucurilor, a ceaiului și a tutunului. Inactivarea enzimelor, în special redox, este utilizată în producția de suc de roșii, sucuri de fructe, producția de legume conservate.
2. Izolarea enzimelor necesare, purificarea și utilizarea lor ca preparate enzimatice.
Cea de-a doua cale este mai promițătoare și acum preparatele de enzimă sunt din ce în ce mai introduse în producție.
Caracteristicile enzimelor ca biologice
Enzimele ca catalizatori biologici au un număr de caracteristici care le diferențiază de catalizatorii de natură anorganică:
3.1 Reacțiile enzimatice apar în condiții normale fiziologic pentru un organism viu și nu necesită condiții dure - temperatură înaltă, aciditate ridicată a mediului, presiune excesivă;
3.2 Enzimele ca catalizatori sunt strict specifice, ele catalizează numai anumite reacții biochimice, acționând doar pe un anumit substrat;
3.3 Reacțiile enzimatice în organismele vii merg în succesiune, astfel încât substratul pentru fiecare enzimă ulterioară este produsul final al reacției enzimatice precedente;
3.4 Rata reacțiilor enzimatice este ridicată, dar depinde de cantitatea sau activitatea enzimei, concentrația substratului, pH-ul și compoziția soluției, temperatura, prezența activatorilor și a inhibitorilor;
3.5 Reacțiile enzimatice continuă cu randament 100% și nu dau subproduse de reacție;
3.6 Toate enzimele sunt proteine. Greutatea moleculară a enzimelor variază într-un interval larg de la 12,103 la 10,106 Da;
3.7 Enzimele formează sisteme multi-enzimatice în celulă, asociate de obicei cu structuri celulare. Nu sunt toxice.
Mecanism de acțiune al enzimelor
Rata reacției chimice depinde de concentrația substanțelor care reacționează și de temperatura, deoarece acești factori conduc la o creștere a frecvenței și a energiei de coliziune a moleculelor care reacționează. Cu cât temperatura este mai mare măsura energiei cinetice a moleculelor, cu atât mai des ele se pot ciocni și, prin urmare, cu cât rata de reacție este mai mare.
Dar viteza de reacție depinde nu numai de concentrație și temperatură. Numărul total de coliziuni ale moleculelor de substanțe care reacționează este mult mai mare decât numărul moleculelor reacționate, deoarece moleculele individuale la o temperatură constantă variază foarte mult în cantitatea de energie conținută în ele. Numai acele molecule care sunt în starea activă reacționează, adică au energia necesară pentru a depăși bariera de activare a reacției. Moleculele vor fi activate dacă vor primi o cantitate suplimentară de energie, numită energie de activare.
Energia de activare este cantitatea de energie E. Este necesar să se informeze moleculele substanțelor reactive pentru a le transfera în starea activă care corespunde vârfului barierului de energie (activare). Aceste molecule de energie pot fi obținute prin creșterea temperaturii substanțelor care reacționează. De regulă, o creștere a temperaturii cu 10 ° C accelerează reacția chimică de aproximativ 2 ori.
Reacția chimică poate fi de asemenea accelerată prin adăugarea unui catalizator la reactanți. Rezumatul catalizatorilor este că catalizatorul scade energia de activare, direcționând reacția „by-pass“ calea, care permite moleculelor de a depăși energie (activare) barieră la un nivel scăzut (Fig. 1).
Fig. 1. Modificarea energiei de activare a substanțelor care reacționează în reacția AB ® A + B în prezența unui catalizator și în absența acestuia:
Nnach. Ncon reprezintă energia substanțelor inițiale și, respectiv, a produselor finale; DH - efectul termic al reacției; EAKT. E1act - energia de activare a reacțiilor necatalizate și catalizate corespunzător
Așa cum se poate vedea din fig. 1, catalizatorul reduce energia de activare a substanțelor reactive, fără a afecta modificarea energiei libere (DN) în timpul reacției și a stării finale de echilibru. Reacția AB ® A + B în prezența catalizatorului K are loc după cum urmează:
Prin urmare, în prezența catalizatorilor care reduc energia de activare, o proporție mult mai mare din molecule reacționează pe unitate de timp.
De exemplu, când hidroliza zaharozei în glucoză și fructoză, în mediu apos necesită 133,9 kJ / mol. În prezența ionilor H +, energia de activare este redusă la 107,1 kJ / mol, iar acțiunea enzimei b-fructofuranosidase este 39,3 kJ / mol.
Enzimele, precum și catalizatorii de natură diferită, formează complexe cu substraturi, care apoi se descompun în enzimă și în produsele de reacție în timpul catalizei.
Scăderea energiei de activare a reacției de hidroliză a sucrozei sub influența enzimei se datorează unei anumite deformări a moleculelor de substrat. Această deformare slăbește legăturile intramoleculare și face molecula mult mai capabilă să reacționeze.
Evenimentul de mai sus în îndeplinirea oricărei funcții biologice a proteinei este legarea ei la un alt compus, substratul. Când se leagă, una dintre cele mai importante proprietăți ale enzimei este specificitatea sa. Pentru legare este necesară contactul substratului cu situsul activ al enzimei - suprafața de contact a proteinei formată din mai multe grupări R specifice de aminoacizi localizate într-un anumit mod în spațiu este necesară.
Enzimele sunt împărțite în două grupuri:
5.1. O componentă, care constă numai dintr-o moleculă de proteine;
5.2 Două componente, în compoziția căruia, pe lângă proteine, intră și o parte ne-proteică (nepeptidică).
Coenzimele sunt substanțe organice, de obicei, de natură aminoacidă. Aceștia participă la transferul grupurilor funcționale ale substratului - atomi de hidrogen, acetil, grupa amino etc. Enzima care conține coenzima este numită holoenzimă. și partea proteică a acesteia - apoferment sau feromon. Responsabil pentru specificitatea enzimelor (catalază și peroxidază). Grupul nonprotehnic sau protetic. Responsabil pentru activitatea enzimei. Dacă grupul protetic este separat de proteine, se numește coenzima. Reacția formării holoenzimelor este reversibilă:
Coenzima + Apoenzima "Holoferment.
Coenzimele, de regulă, fac parte din centrul activ al enzimei.
Coenzimele din compoziția lor conțin vitamine și nu pot fi sintetizate de corpul uman și de animale. Un număr de enzime cu coenzime sunt vitaminele B1. B2. B6. B12. PP, biotină, acid pantotenic și altele.
Luați în considerare, de exemplu, enzima piruvat decarboxilază. Aceasta este o enzimă tipică cu două componente care catalizează descompunerea acidului piruvic în dioxid de carbon și acetaldehidă:
Natura chimică a grupului activ de piruvat decarboxilază este un compus al moleculei de tiamină-vitamină B1 și două molecule de acid fosforic. Această grupă activă - pirofosfat de tiamină, legând-o cu o proteină specifică, formează enzima piruvat decarboxilază.
Vitamina B2 (riboflavina) face parte din mononucleotide Flavin (FMN) și flavin adenin dinucleotid (FAD), care sunt coenzime dehidrogenaze aerobic. Vitamina PP (nicotinamida) - o componentă de coenzime dehidrogenaze anaerobe: NAD + (nicotinamid adenin dinucleotid) și Nadr + (nikotinamidadeninnukle-otidfosfata).
Coenzimele sunt termostabile, iar partea proteică a enzimei (apoenzima) este termolabilă și ușor denaturată sub influențe externe negative.
Structura site-ului activ al multor enzime includ grupări hidroxil ale serinei aminoacizi, grupele carboxil ale acizilor aspartic și glutamic, grupări amino aminoacizi ale lizinei, grupările sulfhidril de cisteină aminoacizi.