Structura și funcția proteinelor. enzime
Proteinele sunt compuși organici cu greutate moleculară mare, constând din reziduuri # 945; - aminoacizi.
Compoziția proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.
Proteinele au greutate moleculară ridicată: ovalbumina - 36.000, hemoglobina - 152 000 miozina - 500 000. Pentru comparație, alcoolul greutate moleculară - 46 Acid acetic - 60 benzen - 78.
Compoziția de aminoacizi a proteinelor
Proteinele sunt polimeri neperiodici, ale căror monomeri sunt # 945; - aminoacizi. De obicei, 20 tipuri de proteine se numesc monomeri de proteine Aminoacizii, deși peste 170 au fost detectați în celule și țesuturi.
În funcție de faptul dacă aminoacizii pot fi sintetizați la oameni și la alte animale, aceștia disting: aminoacizii interschimbabili pot fi sintetizați; aminoacizi de neînlocuit - nu pot fi sintetizați. Aminoacizii esențiali trebuie să fie ingerați cu alimente. Plantele sintetizează toate tipurile de aminoacizi.
În funcție de compoziția de aminoacizi, proteinele sunt: complete - conțin întregul set de aminoacizi; inferior - unii aminoacizi din compoziția lor sunt absenți. Dacă proteinele constau doar din aminoacizi, ele sunt numite simple. Dacă proteinele conțin, în plus față de aminoacizi, o componentă non-aminoacidă (grup protetic), ele sunt numite complexe. Gruparea prostetică poate fi reprezentat metale (metaloproteinelor), glucide (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine).
Toți aminoacizii conțin: 1) gruparea carboxil (-COOH), 2) gruparea amino (-NH2), 3) radicalul sau grupul R (restul moleculei). Structura radicalului în diferite tipuri de aminoacizi este diferită. În funcție de cantitatea de grupe amino și de grupări carboxilice incluse în aminoacizi, există: aminoacizi neutri având o grupare carboxil și o grupare amino; aminoacizi bazici având mai mult de o grupare amino; Aminoacizi acidici având mai mult de o grupare carboxil.
Aminoacizii sunt compuși amfoterici, deoarece în soluție pot acționa atât în rolul acizilor, cât și al bazelor. În soluțiile apoase, aminoacizii există în forme ionice diferite.
Peptidele sunt substanțe organice care constau din resturi de aminoacizi legate printr-o legătură peptidică.
Formarea peptidelor are loc ca urmare a reacției de condensare a aminoacizilor. În interacțiunea grupării amino a unui aminoacid cu gruparea carboxilică, se produce o altă legătură, o legătură covalentă dintre azot și carbon, care se numește o legătură peptidică. În funcție de numărul de resturi de aminoacizi incluse în peptidă, se disting dipeptidele, tripeptidele, tetrapeptidele etc. Formarea legăturii peptidice poate fi repetată de mai multe ori. Aceasta conduce la formarea de polipeptide. La un capăt al peptidei este o grupare amino liberă (se numește N-terminus), iar pe cealaltă parte este o grupare carboxil liberă (se numește C-terminal).
Organizarea spațială a moleculelor de proteine
Executarea anumitor proteine funcții specifice care depind de configurația spațială a moleculelor în plus, colivia energetic nefavorabil menține proteine în formă extinsă, ca un lanț, astfel încât lanțurile polipeptidice expuse pozare definit structura dobândirea tridimensională sau conformație. Există 4 niveluri de organizare spațială a proteinelor.
Structura primară a proteinei este secvența resturilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic care constituie molecula de proteină. Legătura dintre aminoacizi este peptida.
Dacă molecula de proteină constă din numai 10 resturi de aminoacizi, numărul teoretic posibile variante ale moleculelor de proteine cu diferite proceduri de alternare aminoacizi - 1020. Cu 20 de aminoacizi, pot face din ei o varietate mai mare de combinații. În organismul uman, se găsesc aproximativ zece mii de proteine diferite care diferă atât de celelalte, cât și de proteinele altor organisme.
Structura primară a moleculei de proteină determină proprietățile moleculelor de proteină și configurația sa spațială. Înlocuirea unui singur aminoacid cu altul în lanțul polipeptidic conduce la o schimbare în proprietățile și funcțiile proteinei. De exemplu, substituția în # 946; subunitate a hemoglobinei sasea amino acid glutamic la valină determină molecula de hemoglobina, care, în general, nu poate îndeplini funcția de bază - de a transporta oxigen; în astfel de cazuri, o persoană care se dezvolta boala - siclemie.
Structura secundară este coagularea ordonată a lanțului de polipeptidă într-o helix (se pare ca un arc extins). Spinurile spiralate sunt întărite de legăturile de hidrogen care apar între grupările carboxil și grupările amino. Aproape toate grupările CO și NH participă la formarea legăturilor de hidrogen. Ele sunt mai slabe decât peptida, dar, repetând în mod repetat, dau această configurație stabilitate și rigiditate. La nivelul structurii secundare există proteine: fibroină (mătase, păianjen), keratină (păr, unghii), colagen (tendoane).
structura terțiară - stabilire lanțuri de polipeptide în globulele care rezultă din apariția legăturilor chimice (hidrogen, ionic, disulfidice) și stabilirea interacțiunilor hidrofobe dintre radicalii de resturi de aminoacizi. Rolul principal în formarea structurilor terțiare joacă un interacțiuni hidrofil-hidrofob. În soluție apoasă radicalii hidrofobi tind să se ascundă de apa globulelor sunt grupate în interior, în timp ce radicalii hidrofili prin hidratarea (reacția cu dipolii apa) tind să fie pe suprafața moleculei. Unele structuri terțiare proteină stabilizate prin disulfidice legături covalente apărute între cei doi atomi de sulf din resturile de cisteină. La nivelul structurii terțiare, există enzime, anticorpi, unii hormoni.
Structura cuaternară este caracteristică proteinelor complexe, moleculele acestora fiind formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă datorită interacțiunilor ionice, hidrofobe și electrostatice. Uneori, atunci când se formează o structură cuaternară între subunități, apar legături disulfidice. Proteina cea mai studiată, având o structură cuaternară, este hemoglobina. Se formează de două Subunități de tip # 945; (141 resturi de aminoacizi) și două Subunități (146 reziduuri de aminoacizi). Cu fiecare subunitate, se leagă o moleculă hemică care conține fier.
Dacă din anumite motive conformitatea spațială a proteinelor deviază de la normal, proteina nu își poate îndeplini funcțiile. De exemplu, cauza rabiei de vacă (encefalopatia spongiformă) este conformația anormală a prionilor - proteine de suprafață ale celulelor nervoase.
Compoziția și structura aminoacidului moleculei de proteine determină proprietățile sale. Proteinele combină proprietățile de bază și cele ale acidului determinate de radicalii de aminoacizi: aminoacizii mai acide din proteină, cu atât sunt mai pronunțate proprietățile de aciditate. Capacitatea de a da și de a atașa H + determină proprietățile tampon ale proteinelor; unul dintre cele mai puternice tampoane este hemoglobina în eritrocite, care menține pH-ul sanguin la un nivel constant. Există proteine solubile (fibrinogen), există funcții mecanice insolubile, performante (fibroină, keratină, colagen). Există proteine care sunt active chimic (enzime), sunt inactive chimic, rezistente la efectele diferitelor condiții de mediu și extrem de instabile.
Factorii externi (încălzire, radiații ultraviolete, metale grele și sărurile lor, modificări ale pH-ului, radiații, deshidratare)
poate provoca o încălcare a organizării structurale a moleculei de proteine. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerent unei anumite molecule de proteină se numește denaturare. Cauza denaturării este ruperea legăturilor care stabilizează o anumită structură a proteinelor. Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte, iar în condiții mai stricte, cele mai puternice. Prin urmare, mai întâi sunt pierdute structurile cuaternare, apoi cele terțiare și secundare. Schimbarea configurației spațiale conduce la o schimbare a proprietăților proteinei și, în consecință, face imposibilă ca proteina să-și îndeplinească funcțiile biologice. Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea structurii primare, atunci ea poate fi reversibilă, în acest caz se produce auto-repararea proteinei conformaționale. O astfel de denaturare este, de exemplu, proteinele receptorilor membranei. Procesul de restabilire a structurii proteice după denaturare se numește renaturare. Dacă restaurarea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, denaturarea se numește ireversibilă.
Exemple și explicații