Orice compus care conține atât o grupare carboxil cât și o grupare amino este un aminoacid. Totuși, mai des, acest termen este folosit pentru a se referi la acizi carboxilici, gruparea amino a cărei poziție este în poziția a față de gruparea carboxil.
Aminoacizii, de regulă, fac parte din polimeri - proteine. În natură, există mai mult de 70 de aminoacizi, dar numai 20 joacă un rol important în organismele vii. Indispensabili se numesc aminoacizi, care nu pot fi sintetizați de organism de substanțe furnizate cu alimente, în cantități suficiente pentru a satisface nevoile fiziologice ale corpului. Aminoacizii indispensabili sunt enumerați în Tabelul. 1. Pentru pacienții cu fenilcetonurie, un aminoacid indispensabil este de asemenea tirozină (vezi tabelul 1).
Aminoacizi irecuperabili R-CHNH2COOH
Aminoacizii sunt în mod obișnuit denumiți acizi carboxilici corespunzători, denotând poziția grupării amino prin literele alfabetului grecesc. Pentru cei mai simpli aminoacizi, numele trivial sunt frecvent utilizate (glicina, alanina, izoleucina, etc.). Izomerismul aminoacizilor este legat de aranjamentul grupurilor funcționale și de structura scheletului de hidrocarburi. O moleculă de aminoacizi poate conține una sau mai multe grupări carboxilice și, prin urmare, aminoacizii diferă în bazicitate. De asemenea, în molecula de aminoacid poate exista o cantitate diferită de grupe amino.
METODE DE OBȚINERE A AMINOACIZILOR
1. Hidroliza proteinelor poate produce aproximativ 25 de aminoacizi, dar amestecul rezultat este dificil de separat. De obicei, unul sau doi acizi sunt produși în cantități mult mai mari decât restul și acești acizi pot fi izolați destul de ușor - folosind rășini schimbătoare de ioni.
2. Acizi halogenați. Una dintre metodele cele mai comune pentru sinteza a-aminoacizilor este amonoliza acidului a-halogenat, care se obține de obicei prin reacția Gel-Folgard-Zelinsky:
Această metodă poate fi modificată pentru a se obține acid a-brom-substituit prin esterul malonic:
Gruparea amino poate fi introdusă în esterul acidului substituit cu halogen cu ajutorul ftalimidei de potasiu (sinteza lui Gabriel):
3. Din compușii carbonilici (Synthesis of Strecker). Sinteza-aminoacizilor prin reacția Strecker este compusul carbonilic cu un amestec de clorură de amoniu și cianură de sodiu (această îmbunătățire a metodei propuse ND Zelinsky și Stadnikova GL).
Reacțiile de reacție-scindare care implică amoniac și un compus carbonil dau o imină care reacționează cu acid cianhidric pentru a forma a-aminonitril. Ca urmare a hidrolizei sale, se formează a-aminoacizi.
Proprietati chimice ale aminoacizilor
Toți a-aminoacizii, cu excepția glicinei, conțin un atom de carbon a-carbon chiral și pot să apară ca enantiomeri:
Sa demonstrat că aproape toți a-aminoacizii naturali posedă aceeași configurație relativă la atomul de carbon. a-Carbon (-) - serina a fost atribuită condițional condiției L și configurației atomului de carbon (+) - serină-D. Astfel, în cazul în care proiecția unei Fischer-aminoacid este scris, astfel încât gruparea carboxil se află de mai sus, și R - de către gruparea amino L-aminoacid va fi la stânga, în timp ce acidul D-aminoacid - la dreapta. Schema Fisher pentru determinarea configurației aminoacidului este aplicabilă tuturor a-aminoacizilor având un atom de carbon a-carbon chiral.
Se poate vedea din figură că L-aminoacidul poate fi dextrootator (+) sau levorotator (-) în funcție de natura radicalului. Marea majoritate a a-aminoacizilor găsite în natură aparțin unității L. Enantiomorfele lor. și anume D-aminoacizii sunt sintetizați numai de microorganisme și se numesc aminoacizi "ne-naturali".
În conformitate cu nomenclatura (R, S), acid mai "natural" sau L-amino are S-configurație.
L-izoleucina și L-treonina, conținând două centre chirale pe moleculă, pot fi orice membri ai unei perechi de diastereomeri în funcție de configurația la atomul de carbon b. Configurațiile corecte corecte ale acestor aminoacizi sunt date mai jos.
ACID-BAZĂ PROPRIETĂȚI ALE AMINOACIZILOR
Aminoacizii sunt substanțe amfoterice care pot exista ca cationi sau anioni. Această proprietate se explică prin prezența grupurilor acide (-COOH) și bazice (-NH2) în aceeași moleculă. În soluții foarte acide, NH2 - gruparea acidă este protonată și acidul devine un cation. În soluții puternic alcaline, gruparea carboxil a aminoacidului este deprotonată și acidul este transformat într-un anion.
În stare solidă, aminoacizii există ca ioni de zwitter (ioni bipolari, săruri interne). În ionii de zwitter, protonul este transferat de la gruparea carboxil la gruparea amino:
Dacă puneți aminoacidul în mediu având conductivitatea, și inferior la o pereche de electrozi, soluțiile de aminoacizi vor migra la catod și în soluții alcaline - la anod. La un anumit pH, tipic al unui aminoacid dat, nu se va muta fie la anod sau catod, deoarece fiecare moleculă este sub formă de zwitterion (poartă atât pozitive cât și sarcină negativă). Acest pH se numește punctul izoelectric (pI) al aminoacidului dat.
Majoritatea reacțiilor în care aminoacizii intră în laborator (in vitro) sunt comune tuturor aminei sau acizilor carboxilici.
1. formarea amidelor de către gruparea carboxil. Atunci când gruparea carbonil a aminoacidului reacționează cu gruparea amino a aminei, reacția de policondensare a aminoacidului conduce la formarea de amide. Pentru a preveni polimerizarea, gruparea amino a acidului este blocată astfel încât să reacționeze numai gruparea amino a aminei. În acest scop, utilizați Carbobenzoxychloride (clorură de carbobenziloxi, benzii), t -butoksikarboksazid și colab. Pentru reacția cu o grupare amină carboxil a fost activat prin acționarea cu cloroformiat de etil. Gruparea protectoare este apoi îndepărtată prin hidrogenoliză catalitică sau prin acțiunea unei soluții reci de bromhidrat în acid acetic.
2. Formarea amidei pe gruparea amino. Când gruparea amino a aminoacidului este acilată, se formează o amidă.
Reacția este mai bună în mediul de bază, deoarece este asigurată o concentrație ridicată de amină liberă.
3. formarea de esteri. Gruparea carboxil a aminoacidului este ușor esterificată prin metode convenționale. De exemplu, esterii metilici se obțin prin trecerea acidului clorhidric gazos uscat printr-o soluție de aminoacizi în metanol:
Aminoacizii sunt capabili de policondensare, rezultând formarea de poliamidă. Poliamidele constând din a-aminoacizi se numesc peptide sau polipeptide. Legătura amidică în astfel de polimeri se numește legare peptidică. Polipeptidele cu o greutate moleculară de cel puțin 5000 sunt denumite proteine. Compoziția proteinelor include aproximativ 25 de aminoacizi diferiți. Când se hidrolizează această proteină, toți acești aminoacizi pot fi formați, sau unii dintre aceștia, în anumite proporții, caracteristice unei proteine individuale.
Secvența unică a resturilor de aminoacizi din lanțul inerent acestei proteine este denumită structura primară a proteinei. Caracteristicile lanțurilor de răsucire a moleculelor de proteine (aranjamentul relativ al fragmentelor din spațiu) se numesc structura secundară a proteinelor. Catenele de proteine ale polipeptidelor pot fi unite pentru a forma amide, disulfuri, hidrogen și alte legături datorate lanțurilor laterale ale aminoacizilor. Ca urmare, spirala se transformă într-o încurcătură. Această caracteristică a structurii se numește structura terțiară a proteinei. Pentru manifestarea activității biologice, unele proteine trebuie mai întâi să formeze un complex macro (oligoproteină), constând din mai multe subunități de proteină cu lungime întreagă. Structura cuaternară determină gradul de asociere a acestor monomeri în materialul biologic activ.
Proteinele sunt împărțite în două grupe mari - fibrilare (raportul dintre lungimea moleculei și lățimea moleculei este mai mare de 10) și globular (raport mai mic de 10). Proteinele fibrilare includ colagenul. cea mai comună proteină a vertebratelor; reprezintă aproximativ 50% din greutatea uscată a cartilajului și aproximativ 30% din substanța solidă a osului. În majoritatea sistemelor de reglementare a plantelor și animalelor, cataliza se realizează prin proteine globulare, numite enzime.