Scindarea grupurilor din substraturi printr-un mecanism nehidrolitic cu formarea de legături duble (sau invers, atașare prin intermediul unei legături duble). Reacțiile sunt reversibile, cu excepția eliminării CO2.
O substanță intră în reacție și se formează două (sau invers): -SX-SY- ↔ XY + -S = S-
Denumirea sistematică a substratului: ceea ce este scindat-lyase
L-malat ↔ fumarat + H20
Interconversia izomerilor optici, geometrici, poziționali. O substanță intră în reacție și se formează una. Pe baza tipului de reacție catalizată, se disting mai multe subclase: 1) racemaza; 2) epimeraze; 3) tautameraza; 4) cis, - trans izomeraza; 5) mutaze (pentru transferul intramolecular al grupului); 6) ciclo, oxo izomeraza.
Denumirea sistematică a substratului este izomeraza izomerizată
Acid fumaric c-maleic
Un compus din 2 molecule care utilizează energia compușilor macroergici (ATP, etc.). 3 substanțe intră în reacție, se formează 3 substanțe.
Denumirea sistematică a substratului: substrat - ligază (sursă de energie)
ATP + L-glutamat + NH4 + → ADP + Ph + L-glutamină
L-glutamat: ligand amoniac (ATP → ADP + FN) [glutamină sintetază]
Subiect: Enzimă clinică - enzimă,
Facultati: terapeutice si profilactice, medico-profilactice, pediatrice.
Enzimologia este o ramură a biochimiei care studiază enzimele și reacțiile catalizate de ele. Enzimologia medicală este o ramură a biochimiei care studiază utilizarea enzimelor în medicină. În domeniul enzimologiei medicale, se disting trei domenii principale de cercetare: enzimopatologie, enzimodiagnostică și terapie enzimatică.
Enzimopatologia este o enzimologie medicală privată care studiază baza moleculară pentru dezvoltarea unui proces patologic cauzat de o încălcare a mecanismelor care reglează activitatea sau sinteza enzimelor.
Enzimopatia este un grup de boli care sunt cauzate de diverse defecte de enzime. Enzimopatia este divizată în: ereditare (primare) și dobândită (secundar). Enzimopatiile obținute sunt împărțite în nutriționale, toxice și provocate de diverse stări patologice ale corpului, de exemplu, tulburări ale CBS, creșterea temperaturii corporale etc. Enzimele obținute, aparent, sunt observate în toate bolile.
Cauza patologiilor enzimatice ereditare este insuficiența determinată genetic sau absența completă a sintezei enzimelor. Enzimele defecte sunt moștenite, în principal, prin tipul autosomal recesiv. Heterozigoții, cel mai adesea, nu au anomalii fenotipice. Cu enzimopatiile ereditare, apar anumite căi metabolice, există o deficiență a produselor finale și acumularea de produse intermediare, ceea ce duce la manifestări clinice.
O caracteristică a cursului patologiilor enzimatice ereditare este prezența unei perioade latente atunci când boala nu este evidentă clinic, dar poate fi suspectată sau stabilită pe baza studiilor biochimice. De obicei primele simptome clinice ale enzimopatiei congenitale se regăsesc în copilăria timpurie. Numeroase condiții patologice datorate deficienței uneia sau mai multor enzime sunt caracterizate printr-o mare varietate de flux; prognoza lor este diferită.
Clasificarea enzimelor hepatice nu este pe deplin dezvoltată, ele sunt de obicei împărțite în funcție de tipul tulburărilor metabolice:
1. tulburări ale metabolismului aminoacizilor: fenilcetonurie, albinism, alcaponurie etc .;
2. Încălcări ale metabolismului carbohidraților: galactosemie, intoleranță ereditară la fructoză, glicogenoză;
3. încălcări ale metabolismului lipidic: lipidoza;
4. Tulburări ale metabolismului bazelor nucleice: guta, sindromul Lesch-Nihan, etc;
5. tulburare metabolică în țesutul conjunctiv: mucopolizaharidoză, condrodistrofie, etc;
6. Defectele enzimelor din tractul digestiv: fibroza chistică, boala celiacă, intoleranța la lactoză etc.
7. tulburări de schimb de steroizi etc.
Exemplu: oligofrenia fenil-piruvic este o boală ereditară care duce la moartea unui copil în copilăria timpurie sau la dezvoltarea unei retardări mintale severe. Un defect molecular constă în blocarea conversiei aminoacizilor Fen esențiali în Tyr:
Sa constatat că enzima care catalizează această reacție, Phe-4-monooxigenază - nu sintetizat in celulele hepatice, singurul organ în care este în mod normal deschis. Acest lucru conduce la dezvoltarea de boli ereditare grave, cauzate de acumularea excesivă a ceasului și a produselor de schimb său prin - Acid fenilpiruvic, și apoi cu acid fenillactic și fenilacetic în țesutul cerebral și serul pacienților cu copii. De obicei, diagnosticul se bazează pe metoda chimică de deschidere a acidului fen sau fenilpiruvic pe scutecele copiilor. Tratamentul se bazează în principal pe excluderea copilului din dieta bebelușului. Pentru un astfel de copil, Tyr pare să fie un aminoacid indispensabil.
Dezvoltarea altor boli ereditare severe - galaktezemii (intoleranta la lactoza), din cauza lipsei de sinteză în celulele hepatice ale unei enzime care catalizează conversia galactozei în glucoză. Consecința acestor anomalii este acumularea de galactoză în țesuturi și dezvoltarea de cataracta la o întoarcere precoce, afectarea ficatului și a țesutului cerebral, de multe ori ceea ce duce la moartea unui copil. Tratamentul în acest caz este redus la excluderea din dieta zahărului din lapte.
Enzimele alimentare sunt tulburări persistente ale activității enzimatice, legate de natura nutriției:
1. lipsa sau scăderea cantității de proteine din alimente;
2. deficiența în alimente a vitaminelor, a macro- și microelementelor, a unor substanțe biologic cu acțiune moleculară mică;
3. o încălcare a raportului în alimente cu proteine, grăsimi și carbohidrați;
Enzimele toxice sunt cauzate de inhibarea selectivă a activității sau sintezei enzimelor individuale sau de inhibarea nespecifică a biosintezei proteinelor ca urmare a expunerii prelungite la agenții toxici. Agenții toxici sunt sărurile metalelor grele, ... ..
Agenții toxici se găsesc nu numai în compuși străini, ci și în alimente. De exemplu:
1) inhibitori, conținute în produsele din soia, ouă, păsări de curte activitate inhibă proteaza GIT - tripsina, chimotripsina, elastaza.
2) Antivitaminele prezente în unele produse alimentare distrug vitaminele sau le înlocuiesc competitiv în moleculele enzimatice, ceea ce duce la inhibarea activității acestor enzime.
3) Cianurile sau oxizii de carbon (II) inhibă activitatea enzimelor care conțin în centrul activ de Fe 2+.
4) Acțiunea prelungită a fluorurilor inhibă activitatea enzimelor care conțin în centrul activ Mg2 +.