Caracteristica principală a sistemelor vii este metabolizarea lor, adică constante, transformări chimice extrem de diverse, care se desfășoară cu mare viteză. Metabolismul într-un organism viu se numește metabolism. Există părți anabolice și catabolice ale metabolismului. Anabolismul este reacția sintezei, formarea de noi molecule, reacția de reducere. Acestea continuă cu consumul de energie sub formă de ATP (adenozin trifosfat). Energia necesară pentru sinteză, precum și materialul plastic. din care se formează substanțe noi, sunt furnizate ca urmare a catabolismului. Catabolismul este procesul de dezintegrare a substanțelor complexe biologice în componente mai simple, aceasta este hidroliza, oxidarea produselor. Ca urmare, energia și materialul plastic sunt eliberate.
Este imposibil să nu fiți uimiți de acea viteză a rezultatului. cu care celulele vii poartă multe reacții chimice. Pentru o viteză și o acuratețe ridicată, sunt necesare catalizatoare. Și din moment ce vorbim despre reacții biologice, acestea sunt catalizatori specifici - biologici. Acestea se numesc enzime sau enzime.
În prezent, sunt descoperite mai mult de 3.000 de enzime, care sunt proteine globulare de natură chimică. Este adevărat că recent au fost descoperite aproximativ 10 enzime care s-au dovedit a fi acid ribonucleic.
Enzimele vor accelera reacțiile chimice în organismul zeci de mii de ori. Ie dacă reacția a condus la excluderea enzimelor, atunci nu ar avea sens. Pentru enzime pot accelera reactii chimice in organism, este necesar ca acestea să fie, în primul rând, se schimbă poziția spațială și orientarea substanțelor, astfel încât acestea să poată reacționa împreună modul cel mai optim, cu eficiență maximă. În al doilea rând, enzimele accelerează reacția chimică prin reducerea energiei de activare. Faptul că reactanții (substraturi) trebuie să aibă suficientă energie pentru a ajunge la prima stare de tranziție așa-numitele. și numai atunci că devine posibilă formarea simultană a noilor legături chimice și discontinuitatea legăturilor chimice.
Imaginați-vă o reacție chimică:
de fapt, această reacție ar trebui să arate astfel:
unde S 'sunt substraturile în starea de tranziție și P' sunt produsele emergente, de asemenea în starea de tranziție. Numai după
Aceasta creează substanțe noi, cu proprietăți noi ale lui P, adică produse de reacție. Pentru a obține o stare de tranziție, energia este consumată.
Diferența dintre energia totală a particulelor inițiale de reacție și energia și starea de tranziție excitată se numește energia de activare (Eakt).
Cu cât se obține mai ușor starea de tranziție, cu atât este mai mare rata de reacție chimică. Esența acțiunii catalizatorului este aceea că mărește viteza reacției chimice datorită scăderii energiei de activare.
Astfel, funcțiile enzimelor sunt reduse la accelerarea reacțiilor chimice.
Ce sunt enzimele și cum sunt aranjate?
Toate enzimele aparțin proteinelor globulare. Să ne amintim rapid cum este aranjată molecula de proteine. Mai întâi de toate, trebuie să ne amintim că proteina constă în mulți aminoacizi (de la câteva zeci la câteva sute de aminoacizi). Aminoacizii sunt conectați în molecula de proteină prin legături covalente într-o anumită secvență și constituie un lanț peptidic, aceasta va fi structura primară a proteinei. Dar aminoacizii au grupuri funcționale diferite, datorită căruia există alte legături chimice - hidrogen, hidrofob și altele. Prin urmare, lanțul de peptide se îndoaie - o spirală. Aceasta va fi structura secundară a proteinei. În cele din urmă, diferite secțiuni ale spirală sunt atrase unul de celălalt și de legăturile dintre aminoacizi, lanțul de peptide este răsucite într-un globule - aceasta este structura terțiară a proteinei. Dacă o moleculă de proteine nu constă dintr-un lanț polipeptidic, ci din două, trei sau mai multe, ele formează împreună o structură cuaternară a proteinei. Întrucât enzima este o proteină, este aranjată exact în același mod. are o structură primară, secundară, terțiară și cuaternară.
Pentru a-și îndeplini funcția specifică pentru fiecare enzimă, este important să se păstreze secvența sa de aminoacizi, i. E. structura primară, precum și orientarea spațială a tuturor aminoacizilor, adică conservarea structurii sale secundare și terțiare. Orice impact care perturbă una dintre aceste structuri (radiația X, UV, ultrasunete, precipitarea cu acizi minerali sau săruri de metale grele) duce la pierderea proprietăților catalitice ale enzimei.
Astfel, integritatea structurii intramoleculare este necesară pentru acțiunea catalitică a enzimei.
Ce se întâmplă? Se pare că în molecula de proteine enzimatice există câteva secțiuni care au proprietăți speciale care îndeplinesc funcții speciale. Care sunt aceste site-uri?
1. Acțiunea catalitică este asociată cu o anumită regiune a moleculei proteice a enzimei (centru activ).
Centrul activ este o formare tridimensională, adică Nu este un punct, nu un plan, ci un complex structură tridimensională, care sunt implicate în formarea de grupuri de aminoacizi, situate în diferite părți ale secvenței de lanț de aminoacizi liniare și combinate într-un singur centru, datorită structurii secundare și terțiare complexe a proteinei enzimei. Datorită acestui fapt, centrul activ are forma unei depresiuni înguste sau a unei fante. Acest formular este important, deoarece Aceasta creează un micromediu special necesar reacției.
Toate resturile de aminoacizi care alcătuiesc molecula enzimatică participă la crearea structurii primare, secundare, terțiare și cuaternare, dar numai unele dintre ele fac parte din centrul activ, adică acea parte a acestuia care intră direct în legătură cu substratul. În centrul activ există mai mulți aminoacizi care participă la atașare și o anumită orientare a substraturilor, adică acționează ca o "ancora" - acesta este un grup de contact. Alți aminoacizi ai situsului activ sunt implicați direct în cataliză - acesta este un grup catalitic. Uneori este dificil să se distingă grupurile catalitice de grupurile de contact.
În cadrul experimentului, a fost studiată viteza de transformare enzimatică a moleculelor organice, foarte asemănătoare în proprietățile lor chimice, dar a fost diferită în configurația stereochimică. În același timp, rata de reacție a fost, de asemenea, foarte diferită. Emile Fisher a susținut mai întâi că substratul ar trebui să fie complementar stereochimic cu enzima ("cheia pentru încuietoare", "mâna pentru mănușă").
În acest caz se formează un complex enzimă-substrat:
Proteinele enzimatice pot fi simple proteine care constau doar din aminoacizi (proteine) sau complexe (proteine), în acest caz, conțin orice compus non-proteic - cofactor. Acest complex molecular de proteine și cofactor este numit o holoenzimă, iar partea sa proteică este numită apoenzima. Holofermentul are activitate catalitică maximă, apoenzima - are activitate foarte scăzută și, de obicei, este în general inactivă. Există cofactori anorganici (de exemplu, ioni Zn, Mg, Mn, Fe, Cu, K, Na) și cofactori organici, care sunt denumiți în mod obișnuit coenzime.
Coenzimele sunt compuși organici termostabili de natură neproteică care participă la acțiunea enzimei ca cofactor obligatoriu.
Coenzima, de regulă, face parte din centrul activ și are o funcție dublă: 1) participă direct la acțiunea catalitică 2) în unele cazuri, poate promova un contact mai bun al substratului cu enzima, adică îndeplinește rolul și "platforma de ancorare".
1) Cel mai adesea, deoarece coenzimele sunt vitamine sau derivații acestora. De exemplu, unul dintre coenzimele importante este esterul pirofosforic (care conține două reziduuri de acid fosforic) al pirofosfatului de vitamină B1 (tiamină) - tiamină. Funcția sa principală este decarboxilarea acizilor alfa-ceto.
Vitamina B2 (riboflavina) si vitamina PP (nicotinamida acru tine) fac parte din coenzime (sau coenzime) un număr de enzime redox.
Esterul fosforic al vitaminei B6 (piridoxina) - piridoxalfosfatul - este o coenzima a unui număr de enzime care catalizează transformarea aminoacizilor.
Foarte multe alte vitamine, cum ar fi acidul pantotenic (vit. B15), derivați ai vitaminei B12 (ciancobalamina), biotină, etc. De asemenea, sunt incluse în enzimele. Astfel, acidul pantotenic, împreună cu restul de adenozin difosfat și beta-mercaptoetanol este parte a coenzimei esențiale, așa-numita coenzima A, care joaca un rol vital în metabolismul. Astfel, sa constatat că vitaminele sunt esențiale pentru funcționarea organismului tocmai pentru că sistemele enzimatice relevante nu sunt formate fără ele, astfel încât organismul nu poate funcționa corect.
2) În plus față de vitamine, coenzime pot fi, de asemenea nucleotide și derivați ai acestora. În compoziția anumitor enzime coenzime pot fi compuse din nucleotide și vitamina complexe, de exemplu, o scara larga enzime coenzima redox, cum ar fi nikotinamidadeninnukleotid (DNA) este format din vitamina PP (nicotinamida) și nucleotida adenină. Un alt exemplu: riboflavina vitamina (vit.V2), conectarea cu forme adeninukleotidom flavinadeninnukleotid coenzimă (FAD) (catalizează, de asemenea, o reacție redox).
3) Al treilea tip de coenzime care apar frecvent sunt structurile hemo-asemănătoare. Un exemplu sunt enzimele citocromului care conțin complecși de fier-porfirină ca o coenzimă.
4) Al patrulea tip de coenzima este un compus alifatic. Un exemplu tipic este tripeptida omniprezentă
- glutation. Se compune din c-ti glutamină, cisteină și glicină.
Glutationul sub formă redusă este o coenzima a enzimelor care catalizează reacțiile de izomerizare. De exemplu, conversia formei ceto
fenilpiruvic în enol.
Există alți compuși care fac parte din coenzime sau coenzime.
De ce depinde rata reacțiilor enzimatice? Există câțiva factori care afectează acest proces. Să numim cel mai important:
3) concentrația substratului;
4) prezența activatorilor și a inhibitorilor reacției enzimatice, adică substanțe care accelerează sau întârzie cursul.
Să luăm în considerare acești factori în detaliu.
1) Dependența de valoarea pH-ului. Rețineți că pH -lg [H]. Cu cât valoarea pH-ului este mai mică, cu atât este mai mare [H], cu atât este mai acidă reacția mediului și viceversa. Există noțiunea de pH optim. și anume o valoare a pH-ului la care activitatea enzimatică va fi maximă. Acest lucru se datorează faptului că enzimele, cum ar fi moleculele de proteine, sunt polielectroliți, iar sarcina lor depinde de pH. Astfel, pepsina, o enzimă care descompune proteinele din stomac, are un pH optim de aproximativ 1,5. Dimpotrivă, enzimele care descompun carbohidrații din intestin au un pH optim, într-un mediu alcalin (Fig.)
2) Efectul temperaturii. Rata reacției enzimatice crește cu un factor de 1,5-2 cu o creștere a temperaturii cu 10 ° C. Cu toate acestea, acest proces nu este nelimitat, deoarece la t peste 40 ° C, fenomenele de denaturare termică devin atașate, iar activitatea enzimei scade rapid. Reacțiile enzimatice au o rată maximă la temperatura corpului, adică la 37-38 ° C.
3) Al treilea factor care afectează rata reacției enzimatice
- dependență de concentrația substratului. Să tragem un grafic. Pe axa ordonată, complotăm rata reacției chimice, de-a lungul abscisei - concentrația substratului. Este clar că, la început, rata de reacție va crește pe măsură ce crește concentrația substratului, dar apoi enzima devine saturată și accelerarea încetinește și apoi viteza de reacție atinge un maxim, se stabilește un echilibru între concentrația substratului și produs. Viteza va fi constantă, adică merge pe platou. Din acest grafic, cele mai importante pentru noi sunt două concepte: Vmax este rata maximă de reacție și Km este constanta Michaelis sau constanta de disociere a complexului enzimă-substrat. De fapt, acesta este egal cu concentrația substratului la care viteza măsurată Vo este egală cu jumătate din Vmax.
Când se studiază activitatea enzimei, este mai convenabil să se determine viteza Vo mai degrabă decât Vmax. egală cu jumătate din Vmax. În acest caz, Km este cantitatea
(concentrația) substratului necesar pentru a lega jumătate din enzima prezentă și a ajunge la jumătate din rata maximă. Prin urmare, este clar că cu cât este mai mare valoarea Km, cu atât este mai mică specificitatea acțiunii enzimei în raport cu substratul dat, adică cu cât afinitatea este mai mică. Și invers.
4) Al patrulea factor care modifică rata de reacție este o modificare a enzimei în sine, a structurii sale sau a cantității acesteia. Aceasta se datorează celei mai importante proprietăți a enzimelor, capacității sale de a reglementa.