proteine
Toate proteinele sunt polimeri
Monomerul moleculei de proteine - aminoacid
Varietatea aminoacizilor depinde de radicalii (R).
În proteinele naturale există doar 20 de aminoacizi.
Uneori se numesc "magice". uneori "standard".
Aceiași aminoacizi formează proteinele tuturor lucrurilor vii de pe Pământ (omologie).
Cei care nu pot fi sintetizați de animale sunt numiți "de neînlocuit".
De exemplu, pentru un adult, 8 aminoacizi sunt esențiali (la copii - 10).
NH2 grupa amino NH3 amoniac (otrăvitor) uree (produs de defalcare a proteinelor)
NH2-CO-NH2
1) Structura primară a proteinei
Se formează atunci când aminoacizii sunt combinați într-un lanț drept.
În acest caz, gruparea amino a unui aminoacid este unită
cu o grupare carboxil a unui alt aminoacid.
O peptidă este o legătură chimică polară covalentă între
Cu un aminoacid și N de alt aminoacid.
Un grup de atomi de O = C - N - H este numit grup de peptide.
O polipeptidă este o proteină.
2) Structura secundară a proteinei
Se formează prin plierea structurii primare într-o spirală.
Stabilitatea spiralei este susținută
numeroase legături de hidrogen (prezentate în fantomă)
între grupurile de peptide ale bobinelor adiacente.
3) Structura terțiară a proteinei
Formată prin plierea spirală a structurii secundare într-un globule
(corp de formă rotundă).
Poate include componente anorganice, de exemplu, atomi de Fe. Cu.
Myoglobina, transportând oxigenul în mușchi
- un exemplu al structurii terțiare a proteinei.
Stabilitatea structurii terțiare a proteinei este susținută de cele menționate mai sus
legăturile de hidrogen și așa-numitele "punți disulfidice"
Atomii de sulf sunt prezenți în cisteina de aminoacizi.
4) Structura cuaternară a proteinei
Se formează atunci când sunt combinate mai multe structuri terțiare. Poate include componente anorganice, de exemplu, Fe, atomi de Cu.
Hemoglobina transportă oxigen în sânge
- un exemplu de structură cuaternară a unei proteine.
4 structuri terțiare sunt combinate într-o singură proteină.
Culoarea roșie arată heme
(o componentă a unei molecule care conține fier)
Stabilitatea celei de-a patra structuri este susținută de interacțiunile hidrofile-hidrofobe dintre globule (și tot ceea ce este menționat anterior)
Denaturarea și renaturarea proteinelor
Denaturarea - proteina își modifică structura
de la mai mare la mai mică.
Renuntarea este procesul invers.
Astfel, aceste procese sunt reversibile (deși nu întotdeauna).
Prima structură nu poate renatura.
Factori de denaturare:
b) radiații ionizante
c) radiații ultraviolete
d) Radiația cu raze X
e) acizi, alcalii
Când este denaturată (renaturarea) proteinei
modificarea proprietăților fizice și chimice
(mărimea moleculei, forma, culoarea, transparența, starea agregată, conductivitatea electrică, activitatea catalitică etc.)
Un exemplu de denaturare a albuminei (o proteină de ou rezervă)
de la căldură.
contracția musculară, coagularea sângelui, acțiunea enzimei etc.
Cauzează o reacție imună. Poisii de origine animală (șarpe, albine)
Cristale de diferite proteine. cultivate pe stația spațială "Mir" și în timpul zborurilor spațiale ale NASA. Proteinele foarte purificate formează cristale la temperaturi scăzute, care sunt folosite pentru a produce un model al acestei proteine.
Lipsa lirică a enzimelor și a beției:
Întrebarea. de ce popoarele japoneze, coreene, paleo-asiatice și ce sa întâmplat
de la ei indienii americani se îmbată de cele mai mici doze de alcool?
Amintiți-vă numele enzimei: alcool dehidrogenază. El împarte alcoolul
în sângele tău și ești treaz!
Și aceste popoare nu au această enzimă.
Care proteine (din cele de mai sus) sunt disponibile în aceste obiecte: