Pentru prima dată, calculele de conformații ale unor astfel de molecule legate au fost date de AI Kitaigorodskii [1491. În ciuda faptului că aceste calcule au fost efectuate utilizând o procedură simplificată. fără a ține seama de tensiunile de torsiune (și nu sunt determinante în determinarea conformărilor moleculelor de acest tip), acordul rezultat cu experimentul sa dovedit a fi destul de satisfăcător. [C.179]
Difracția cu raze X a fost utilizată pentru a determina conformația moleculelor în stare solidă. De îndată ce substanța cristalizează, interconversia diferitelor conformații încetează, iar cristalele corespund uneia sau celeilalte conformații discrete. Astfel, studiul x-ray al [20] 1,2-dicloretanului a arătat că substanța cristalizează [c.138]
Conformarea moleculelor de citokinine active asociate cu receptorul. Conformarea moleculei de citokinină legată la receptor a fost determinată în cadrul postulatului introdus anterior [4, 7] cu privire la existența unei metode de legare la. receptor al tuturor hormonilor activi din această clasă. Prin urmare, [c.126]
Cu o creștere a gradului de disociere, repulzarea electrostatică a grupurilor de macromolecule încărcate similar crește. ceea ce conduce la o schimbare substanțială conformația în soluție, și anume un lanț, rulată într-o minge și tind să ia forma îndreptată apropierea de liniară. Ca urmare, mărimea efectivă a moleculelor crește și proprietățile fizico-chimice ale soluțiilor se modifică substanțial. de exemplu, crește viscozitatea. intensitatea modificărilor de împrăștiere a luminii. Cu o scădere a gradului de disociere a macromoleculei, dimpotrivă, acesta este oprit, obtinerea conformația cu cea mai mare valoare a entropiei în sistem. Dacă pH-ul soluției este menținut constant, ca urmare a interacțiunii electrostatice ionizat grupuri laterale polare și gura dvilseniya termică [(a turnare definit conformație moleculară. Condiție Equilibrium depinde de mărimea încărcăturii de polyion, compoziția soluție și temperatura. [C.151]
ARN-ul ribozomal în masa constituie majoritatea subparticulelor bacteriene 308- și 508. Acestea sunt prezente pretutindeni și, probabil, majoritatea sau chiar toate proteinele ribozomale sunt asociate cu rRNA. Prin urmare, striparea rRNA determină structura fiecărui subtitrare. Dificultatea determinării conformării moleculelor r ARN și modul în care acestea leagă proteinele ribozomale este, [c.107]
Deoarece stabilitatea structurilor moleculare este o condiție. necesare pentru viața normală a celulei. Selecția naturală a acționat împotriva capacității proteinelor de a-și modifica aleator conformația. Cu toate acestea, presiunea de selecție nu este eliminat complet podea capacitatea ci doar limitat în mod specific, astfel încât majoritatea moleculelor de proteine poate comuta reversibil una din mai multe diferite, dar blizkorod conformații stabile guvernamentale. Proteinele cu aceste proprietăți se numesc proteine allosternice. De exemplu, în numita proteină pot forma mai multe seturi diferite de legături de hidrogen cu aproximativ aceeași energie, stabilirea fiecărui set de legături necesită o ușoară schimbare în orientarea spațială reciprocă a diferitelor pliurile lanțului polipeptidic. Doar conformările strict definite ale moleculelor sunt favorabile din punct de vedere energetic, iar toate conformațiile intermediare sunt instabile. Motivul pentru discrepanța stabilității conformaționale este prezentat în Fig. 3.13 [c.122]
Trebuie să spun, dar încă alternând regiuni hidrofile și hidrofobe contribuie la crearea de conformații specifice ale moleculelor și sunt implicate FDSL, alungare moleculele de apă de pe pereți și crearea hidrofobicitatea acestora. Conectarea moleculelor mari între ele împiedică presiunea de încovoiere a lui Deryagin în stratul de suprafață. Această presiune este rezultatul acțiunii SRPS care creează un strat de suprafață cu astfel de proprietăți speciale. [C.550]
Vedeți paginile în care este menționat termenul DEFINIȚIE A CONFORMĂRII MOLECULARE. [c.74] [c.121] [c.21] [c.292] [c.216] [c.140] [c.61] A se vedea capitolele din: