Baza fiecărei proteine este un lanț polipeptidic. Nu este doar întins în spațiu, ci este structurat într-o structură tridimensională. Prin urmare, există un concept de 4 niveluri de organizare spațială a proteinelor, și anume, structurile primare, secundare, terțiare și cuaternare ale moleculelor de proteine.
Structura primară a proteinei este secvența fragmentelor de aminoacizi, ferm (și pe tot parcursul vieții proteinei) legată de legăturile peptidice. Există o perioadă de înjumătățire a moleculelor de proteine - pentru cele mai multe proteine de aproximativ 2 săptămâni. Dacă există o ruptură în cel puțin o legătură peptidică, se formează o altă proteină.
Structura secundară este organizarea spațială a nucleului lanțului polipeptidic. Există 3 tipuri principale de structură secundară:
1) Alfa-helix - are anumite caracteristici: lățimea, distanța dintre două rotiri ale spiralei. Proteinele sunt caracterizate de o spirală înfășurată la dreapta. În această spirală, există 36 de resturi de aminoacizi la 10 rotații. Toate peptidele puse într-o astfel de spirală, această spirală este absolut aceeași. O alfa helix este fixată prin intermediul legăturilor de hidrogen dintre grupările NH dintr-o singură rotație a bobinei și grupurile C = O ale bobinei vecine. Aceste legături de hidrogen sunt paralele cu axa helixului și se repetă de mai multe ori, astfel încât structura spirală este susținută ferm. Mai mult, este ținută într-o stare oarecum stresată (ca un prim comprimat).
Beta-structură îndoită - sau structură folie îndoită. De asemenea, este fixat prin legături de hidrogen între grupările C = O și NH. Se fixează două secțiuni ale lanțului polipeptidic. Aceste lanțuri pot fi paralele sau antiparalerale. Dacă astfel de legături se formează într-o singură peptidă, atunci ele sunt întotdeauna antiparalerale și, dacă între polipeptide diferite, ele sunt paralele.
3) Structura neregulată - structură secundară tip, în care dispunerea diferitelor porțiuni ale lanțului polipeptidic în raport unul cu celălalt nu are caracter regulat (constant), structura neregulată însă poate avea o conformație diferită.
Aceasta este o arhitectură tridimensională a lanțului de polipeptidă - un aranjament reciproc special în spațiul dintre segmentele spiralate, pliate și neregulate ale lanțului polipeptidic. Proteinele diferite ale structurii terțiare sunt diferite. Legăturile disulfidice și toate tipurile slabe de legături participă la formarea structurii terțiare.
Există două tipuri generale de structură terțiară:
1) Proteinele fibrilare (de exemplu, colagen, elastină) molecule din care au o formă alungită și se formează în mod tipic structura țesutului fibros, structura terțiară reprezentată fie de o elice alfa triplu (de exemplu, colagen) sau structura beta-coli.
2) În proteinele globulare. moleculele din care sunt sub forma unei sfere sau a unei elipse (nume latin: GLOBULA - minge), există o combinație a tuturor celor trei tipuri de structuri: există întotdeauna patch-uri neregulate, există o structură beta coli și un alfa-helix.
De obicei, în proteine globulare, regiunile hidrofobe ale moleculei sunt în adâncimi ale moleculei. Conectându-se unul cu celălalt, radicalii hidrofobi formează clustere hidrofobe (centre). Formarea unui cluster hidrofobic forțează molecula să se aplece în mod adecvat în spațiu. De obicei, într-o moleculă de proteină globulară este mai clustere de molecule hidrofobe în profunzime. Aceasta este o manifestare a dualității proprietăților moleculei de proteină: molecula pe suprafață - grupări hidrofile, astfel încât molecula ca un întreg - hidrofil și în adâncimi ale moleculei - radicali hidrofobe ascunse.
Nu apare în toate proteinele, ci numai în cele care constau din două sau mai multe lanțuri de polipeptide. Fiecare astfel de lanț este numită o subunitate a unei molecule date (sau protomer). Prin urmare, proteinele care au o structură cuaternară se numesc proteine oligomerice. Molecula de proteine poate conține aceleași sau diferite subunități. De exemplu, molecula de hemoglobină "A" constă din două subunități de același tip și două subunități de alt tip, adică un tetramer. Structurile cuaternare ale proteinelor sunt fixate de toate tipurile de legături slabe și, uneori, de legături disulfidice.
CONFIGURAREA ȘI CONFORMAREA MOLECULULUI DE PROTEINE
Din ceea ce sa spus, putem concluziona că organizarea spațială a proteinelor este foarte complexă. În chimie, există un concept - configurație spațială - aranjarea spațială reciprocă a părților moleculei fixate rigid prin legături covalente (de exemplu: aparținând seriei L de stereoizomeri sau seriei D).
Pentru proteine, se utilizează de asemenea conceptul de conformație a moleculei de proteină - un aranjament reciproc definit, dar nu congelat, nealterat al părților moleculei. Deoarece conformația moleculei de proteine se formează cu participarea unor tipuri slabe de legături, aceasta este mobilă (capabilă de schimbări), iar proteina își poate schimba structura. În funcție de condițiile de mediu, molecula poate exista în diferite stări conformaționale, care se transformă cu ușurință în ele. Doar una sau mai multe stări conformaționale sunt favorabile din punct de vedere energetic pentru condițiile reale, între care există un echilibru. Tranzițiile de la o stare conformă la alta asigură funcționarea moleculei de proteine. Acestea sunt modificări conformaționale reversibile (care apar în organism, de exemplu, în timpul unui impuls nervos, cu transfer de oxigen de către hemoglobină). Când se schimbă conformația, unele dintre legăturile slabe sunt distruse și se formează noi legături slabe.
Interacțiunea proteinei cu o anumită substanță uneori conduce la legarea unei molecule a acestei substanțe de o moleculă de proteină. Acest fenomen este cunoscut ca "sorbție" (legare). Procesul invers - eliberarea unei alte molecule din proteine se numește "desorbție".
Dacă pentru orice pereche de molecule procesul de sorbție predomină peste desorbție, atunci aceasta este o sorbție specifică, iar substanța sorbată se numește "ligand".
1) Ligandul proteină-enzimă este un substrat.
2) Ligandul proteinei de transport este o substanță transportabilă.
3) Ligandul anticorpului (imunoglobulina) este un antigen.
4) Ligandul hormonului sau receptorului neurotransmitator este un hormon sau un neurotransmitator.
Proteina își poate schimba conformația nu numai atunci când interacționează cu ligandul, ci și ca rezultat al oricărei interacțiuni chimice. Un exemplu de astfel de interacțiune este adăugarea unui reziduu de acid fosforic.
În condiții naturale, proteinele au mai multe stări conformaționale termodinamic favorabile. Acestea sunt state native (naturale). Natura (lat.) - natura.
PROPRIETAREA MOLECULULUI DE PROTEINE
Nașterea este un complex unic de proprietăți fizice, fizico-chimice, chimice și biologice ale unei molecule de proteine care îi aparține, când molecula de proteină se află într-o stare naturală (naturală).
De exemplu: lentila lentilei ochiului - cristalină - are o transparență ridicată numai în starea nativă).
Pentru a desemna procesul în care sunt pierdute proprietățile native ale proteinei, se folosește denaturarea termenului.
Denaturarea - această privare de proteine, proprietățile sale naturale native, însoțită de distrugerea cuaternara (dacă era), structura terțiară și uneori secundară a moleculei de proteină care duce la distrugerea legăturilor disulfurice și tipuri slabe implicate în formarea acestor structuri. Structura primară este păstrată, deoarece este formată de legături covalente puternice. Distrugerea structurii primare poate să apară numai ca rezultat al hidrolizei moleculei de proteină prelungită prin fierbere în soluție acidă sau alcalină.
FACTORI CARE INVESTIZĂ DENATURA PROTEINELOR
Factorii care cauzează denaturarea proteinei pot fi împărțiți în fizică și chimică.
1. Temperaturi ridicate. Proteinele diferite sunt caracterizate de sensibilitate diferită față de efectele termice. Unele dintre proteine sunt supuse denaturării deja la 40-50 ° C. Astfel de proteine se numesc termolabile. Alte proteine denaturează la temperaturi mult mai ridicate, ele sunt termostabile.
2. iradierea ultravioletă
3. Radiații cu raze X și iradieri radioactive
5. Efectele mecanice (de ex. Vibrațiile).
1. Acizi și baze concentrate. De exemplu, acidul tricloracetic (organic), acidul azotic (anorganic).
2. Sare de metale grele (de exemplu, CuSO4).
3. Solvenți organici (alcool etilic, acetonă)
4. Alcaloizi vegetali.
5. Ureea în concentrații ridicate
5. Alte substanțe capabile să încalce tipurile slabe de legături în moleculele de proteine.
Efectele factorilor de denaturare sunt folosite pentru a steriliza echipamentele și uneltele, precum și antisepticele.
In vitro (in vitro) cel mai adesea este un proces ireversibil. În cazul în care proteina denaturată este plasată în condiții apropiate de cea nativă, ea poate renaște, dar foarte lent, iar acest fenomen nu este caracteristic pentru toate proteinele.
In vivo, în organism, este posibilă o renaturare rapidă. Acest lucru este asociat cu dezvoltarea in vivo a proteinelor specifice, care „recunosc“ structura proteinei denaturate a aderat la acesta printr-un tip de conexiune slabe și creează condiții optime pentru renaturare. Astfel de proteine specifice sunt cunoscute sub numele de "proteine de șoc termic" sau "proteine de stres".
Există mai multe familii ale acestor proteine, care diferă în greutate moleculară.
De exemplu, este cunoscută proteina hsp 70 proteină heatshock cu o masă de 70 kDa.
Astfel de proteine există în toate celulele corpului. De asemenea, ele îndeplinesc funcția de a transporta lanțurile de polipeptide prin membrane biologice și sunt implicate în formarea structurilor terțiare și cuaternare ale moleculelor de proteine. Funcțiile de mai sus ale proteinelor de stres sunt numite chaperone. Cu diferite tipuri de stres, sinteza unor astfel de proteine are loc: în cazul supraîncălzirii corpului (40-44 ° C), al bolilor virale, otrăvirii cu săruri ale metalelor grele, etanol etc.
Molecula proteinei de șoc termic constă din două globule compacte conectate printr-un lanț liber:
Diferitele proteine de șoc termic au un plan comun de construcție. Toate acestea conțin domenii de contact.
Proteine diferite cu funcții diferite pot conține aceleași domenii. De exemplu, diferite proteine care leagă calciu au același domeniu pentru toate acestea, responsabile pentru legarea Ca + 2.
Rolul structurii de domeniu este acela că oferă proteinei oportunități mari de a-și îndeplini funcția prin mișcarea unui domeniu în altul. Locurile de îmbinare a două domenii sunt cel mai slab loc structural în molecula unor astfel de proteine. Acesta este locul unde se produce cel mai adesea hidroliza legăturilor, iar proteina se prăbușește.