Aminoacizi, care se conectează unul cu celălalt printr-o legătură peptidică. formează lanțuri polipeptidice cu lanțuri lungi și neramificate. O legătură peptidică apare atunci când o grupare carboxil dintr-un aminoacid și o grupare amino a unui alt aminoacid reacționează cu eliberarea apei:
legături peptidice sunt formate numai prin interacțiunea dintre grupările amino și carboxil neapărat incluse în partea generală a compoziției proteinelor polipeptide molekuly.V includ zeci, sute și mii aminokislot.U reziduuri din fiecare polipeptidă resturile de aminoacizi aranjate în ordine strictă, codificate în moleculele de ADN.
De asemenea, peptide, o proteina care se gaseste mai multe legături disulfurice, care sunt, de asemenea, formarea kovalentnymi.V unor astfel de obligațiuni participă doar cisteină aminoacizi conține cisteină .żn radical SH-grup de cisteină prin care moleculele se pot combina unul cu celălalt:
Legătura disulfurică are loc între doi atomi de sulf, prin intermediul cărora se combină cele două resturi ale moleculelor de cisteină.
În moleculele de proteine, se produce o legătură disulfidică între resturile de cisteină care alcătuiesc polipeptidele.
Legătura disulfurică poate, de asemenea, să combine resturile de cisteină localizate în polipeptide diferite, dar se apropie spațial împreună.
Alături de legături covalente și legăturile slabe necovalente pot aparea in molecule de proteine, care includ hidrogen, ionice și alte metode de comunicare svyazi.Eti chimice pot să apară între resturile de aminoacizi situate în zone diferite ale aceleiași polipeptide și spațial apropiate. Ca rezultat, molecula de proteină este o formă voluminos, tridimensională având o anumită formă spațială.
Clasa primară. Este o secvență de aminoacizi în lanțurile de polipeptide, fiind fixată de legături puternice de peptide.
Structura secundară. Descrie forma spațiale a lanțurilor polipeptidice. Este fixată prin disulfură și diferite legături ne-covalente.
Structura terțiară. Ea reflectă struktury.Stabiliziruetsya secundar legături slabe non-covalent și disulfuric formă spațială și este, prin urmare, structura foarte instabilă.
Structura cuaternară. Au doar unele structuri supramoleculare belki.Slozhnoe, constând din mai multe proteine având propria sa primară, proteina struktury.Kazhdy secundară și terțiară, o parte din structura cuaternară numite subunități subedinitsey.Assotsiatsiya într-o structură cuaternară dă naștere unei noi proprietăți biologice absente în subedinits.Obedinyayutsya subunitate liberă în structura cuaternară datorită necovalente slabe, astfel încât structura cuaternară este instabilă și ușor diss otsiiruet în subunități.
4. Amfotericitatea proteinelor.
Amphotericitatea proteinelor (prezența atât a proprietăților acide, cât și a celor alcaline în molecule) se datorează prezenței grupărilor carboxil libere (grupări de acid) și a grupărilor amino (grupări bazice) în moleculele lor. Într-un mediu acid (pH <7) вследствие избытка ионов водорода (протонов) диссоциация карбоксильных групп подавлена. Свободные аминогруппы легко присоединяют к себе имеющиеся в избытке протоны и переходят в протонированную форму:
Prin urmare, proteinele într-un mediu acid se manifestă ca fiindó(alcaline) și sunt în formă cationică (moleculele lor sunt încărcate pozitiv).
În mediu alcalin (pH> 7) predomină ionii de hidroxil (OH-), ionii de hidrogen sunt scăzuți. În aceste condiții, disocierea grupărilor carboxilice se realizează cu ușurință, protonarea grupărilor amino practic nu are loc:
Prin urmare, într-un mediu alcalin, proteinele au proprietăți acide și sunt în formă anionică (moleculele lor sunt încărcate negativ).
Cu toate acestea, la o anumită aciditate în molecula de proteină poate fi același număr de grupări carboxil disociate (-COO-) și grupări amină protonați (-NH3 +). O astfel de moleculă de proteină nu are nicio sarcină și este neutră.
PH-ul la care proteina este molecula neutra, numita punctul izoelectric sau pI notat rNiet. Valoarea PI depinde de raportul unei molecule de proteină între aminoacizii care conțin o grupare carboxil în radicalul (acidul monoaminodikarbonovye), aminoacizi și conținând o grupare amino în radicalul (acidul diaminomonocarboxylic). Dacă proteina cu o grupare carboxil suplimentară, valoarea punctului izoelectric într-un mediu acid (pl <7). В случае преобладания аминокислот со свободными аминогруппами изоэлектрическая точка имеет величину больше 7, т.е. находится в щелочной среде. По значению рI можно установить заряд белка, находящегося в растворе с известным рН. Если рН раствора больше величины изоэлектрической точки, молекулы белка имеют отрицательный заряд.
În consecință, cu aciditatea în creștere sau descreștere, încărcarea moleculelor de proteine se modifică, ceea ce afectează proprietățile proteinei și, în particular, activitatea sa funcțională.
5. Solubilitatea proteinelor.
Proteinele sunt ușor solubile în apă și soluțiile lor sunt aproape de proprietățile soluțiilor coloidale.
Stabilitatea ridicată a soluțiilor proteice este asigurată de factorii de stabilitate. Una dintre ele este prezența unei încărcări în moleculele de proteine.
La o valoare pH definită strict egală cu punctul izoelectric, proteina este neutră, pentru toate celelalte valori ale pH-ului moleculele de proteine au un fel de încărcare. Datorită prezenței unei încărcări în coliziuni, moleculele de proteine se resping reciproc, iar unirea lor în particule mai mari nu are loc.
Al doilea factor este stabilitatea soluțiilor proteice în prezența moleculelor proteice de hidratare (apă) coajă. Formarea de hidratare coajă, datorită faptului că diferite grupuri nepolari (hidrofobi) sunt localizate în mod obișnuit în interiorul moleculei de proteină, și polare (hidrofile) grupele (-COOH, -NH2. -OH, -SH, legături peptidice -CO-NH-), sunt situate pe suprafața proteinei moleculă. Aceste grupări polare sunt unite molecula de apă, în care molecula de proteină înconjurat de un strat de molecule de apă orientate.
6. Salatarea și denaturarea proteinei.
Slăbirea este precipitarea proteinelor în sediment sub acțiunea agenților de îndepărtare a apei, la care, în primul rând, sunt incluse sărurile (Na2S04 ((NH4) 2S04, etc.). Ioni de sare, precum proteinele, leagă de asemenea apa bine. La concentrații ridicate datorate greutății moleculare scăzute a sărurilor, cantitatea de ioni este enormă în comparație cu macromoleculele de proteine. Ca urmare, bóCea mai mare parte a apei este legată de ionii de sare, ceea ce duce la o scădere semnificativă a plicurilor de hidratare a proteinelor, la scăderea solubilității și a precipitării acestora.
Sarea este cea mai eficientă la un pH egal cu punctul izoelectric al proteinei precipitate. În acest caz, proteina nu numai că își pierde învelișul hidratat, ci și își pierde sarcina, ceea ce duce la precipitarea sa completă.
Salting out este un proces reversibil. Atunci când se îndepărtează agentul de deshidratare sau se adaugă apă, precipitatul proteic se dizolvă și se formează o soluție completă de proteină.
Denaturarea proteinelor este o schimbare în conformația nativă a unei molecule de proteine sub acțiunea a diverși factori destabilizatori. Denaturarea este reversibilă și nu reversibilă.
Denaturarea, de regulă, este însoțită de precipitarea proteinelor în precipitat. Denaturarea este cauzată de factori fizici și chimici. Factorii fizici sunt: căldură (peste 50-60 ° C), diferite tipuri de radiații (radiații ultraviolete și ionizante), ultrasunete, vibrații. Factorii chimici includ: acizi și alcalii puternici, săruri ale metalelor grele, unele acizi organici (tricloroacetic și sulfosalicilic [4]). Sub influența acestor factori sunt rupte diverse legătură non-peptidic in moleculele de proteine, care cauzeaza distrugerea mai mare (cu excepția primară) și structurile de tranziție de molecule de proteine într-o nouă formă spațială. O astfel de schimbare în conformație duce la pierderea proteinelor prin activitatea lor biologică.
Renaturarea este procesul de denaturare inversă, în care proteinele își întorc structura naturală.
7. Clasificarea proteinelor
- Prin compoziție chimică: aminoacizi simpli, aminoacizi, globuline, histone, etc.
Complex (proteici) - cromoproteine, nucleoproteine.
- Conform structurii grupului protetic. fosoproteine (ca grup de acid fosforic
Nucleoproteine (conțin acid nucleic)
- Pe baza orientării spațiale: globulele globulare (sub formă de bilă) și globulele din sângele plasmatice
8. Structura enzimelor. Etapele de cataliză enzimatică
Proteine specifice enzimei care catalizează reacțiile chimice. "Centrul activ" este locul moleculei enzimatice, în care apare cataliza. Se formează la nivelul structurii proteice terțiare. În acesta, cele două secțiuni - absorbante - corespund structurii compușilor care reacționează (prin urmare, substraturile sunt mai ușor atașate) și conduce direct catalitic reacția enzimatică
1 - Adăugarea unui substrat la locul absorbant al situsului activ datorită legăturilor slabe - se formează un complex instabil substrat-enzimă
2 - Cu participarea centrului catalitic, diferite reacții au loc la o rată ridicată
3- Separarea produsului din centrul activ al produsului de reacție
9. Specificitatea enzimelor
Două tipuri de specificitate
-Specificitatea acțiunii - capacitatea enzimei de a cataliza un tip strict definit de reacție chimică
Exemplu: glucoza-6-fosfat trece în glucoză cu o precipitare a grupului fosfat, numai sub acțiunea fosfatului
Glucoza-6-fosfat trece în glucoz-1-fosfat numai sub influența mutazei
Glucoza-6-fosfat în fructoză-6-fosfat numai sub acțiunea izomerazei
-enzimă-substrat Specificitatea sposbnost pentru a acționa numai pe anumite substraturi, de exemplu, enzima catalizează conversia numai un substrat
Exemplu de specificitate absolută a substratului: Arginina este singurul substrat al enzimei arginază. (Arginaza scoate urina din aminoacid)
Exemplu de specificitate relativă a substratului - enzima pepsină scindează legăturile peptidice în proteine de orice structură
Sub-specificitatea specifică depinde de structura situsului de adsorbție al enzimei
10) KINETICA CATALIZEI DE ENZIMĂ
Rata reacțiilor enzimatice depinde în mod semnificativ de mulți factori. Acestea includ concentrațiile participanților la cataliză enzimatică (enzimă și substrat) și condițiile de mediu în care are loc reacția enzimatică (temperatură, pH, prezența inhibitorilor și activatorilor).