Proteinele, ca aminoacizii, sunt ioni amfoterici. dar au, spre deosebire de acestea din urmă, un caracter macromolecular. Ca și în cazul aminoacizilor, punctul izoelectric este constanta caracteristică a fiecărei proteine. Punctele izoelectrice ale majorității belo- [c.433]
Prin urmare, rezultă că există o valoare a pH-ului la care aminoacidul din soluție este sub forma unui zwitterion. adică, sarcina totală a moleculei este zero. Valoarea pH la care are loc acest lucru datorită unei anumite poziții a protonului din moleculă) se numește punctul isionic (p /). În mod similar, dacă în anumite condiții experimentale molecula nu poartă o sarcină electrică (de exemplu, nu are mobilitate electrophoretică), pH-ul la care se produce acest lucru se numește punctul izoelectric (p / e). Pentru soluțiile apoase de aminoacizi [c.32]
Printre compușii moleculați înalți, proteinele joacă un rol important. Ele joacă un rol major în toate procesele de viață. și produsele prelucrării lor - în tehnologie și producție. Proteinele sunt electroliți polimerici, deoarece moleculele lor conțin grupe ionogene. De aceea, soluțiile de proteine au o serie de caracteristici în comparație cu soluțiile altor polimeri. Compoziția moleculelor de proteine include o varietate de a-aminoacizi, în general, formula din structura lor poate fi scrisă sub formă de CNG-K-COOH. Într-o soluție apoasă, macromolecul este ionul amfoteric KHZ-K-COO. Dacă numărul grupărilor amino și carboxil disociate este același, atunci molecula de proteină ca un întreg este neutră din punct de vedere electric. O astfel de condiție se numește o stare izoelectrică. și valoarea pH corespunzătoare a soluției este un punct izoelectric (IET). Cel mai adesea proteinele sunt acizi mai puternici. decât bazele, iar pentru ele IET se află la un pH, apoi regiunea anodică a potențialelor de polarizare, respectiv. Acest comportament al acestor aminoacizi este în concordanță cu energia interacțiunii electrostatice a suprafeței polarizate a adsorbantului cu formele încărcate (cationi și anioni) cu un electrolit organic slab. [C.5]
Punctul de topire ridicat, ușurința de cristalizare și, în cea mai mare parte, buna solubilitate a aminoacizilor în apă sunt explicate prin caracterul lor ionic. Soluțiile apoase ale aminoacizilor au proprietăți tampon, iar pH-ul acestor soluții este oarecum diferit pentru diferiți aminoacizi. Deoarece fiecare particulă din soluție are, în acest caz, o încărcătură negativă și pozitivă egală. PH-ul unei astfel de soluții se numește punctul izoelectric (p1). Dacă pH-ul este modificat prin adăugarea de acid sau alcaline, particulele vor acumula o încărcătură la un pH mai mare decât p1, anionii aminoacidului vor predomina, cu mai puțin - cationii [c.350]
La valori medii ale pH-ului, aminoacizii formează ionii de zwitter (nones bipolari) H. N -. Н Р) СОг. Se datorează structurii sale zwiterionice faptul că temperaturile înalte de topire ale imino-nonsonilor sunt egale cu concentrația de echilibru a zwitterionului din soluție. Valoarea pH-ului, la care concentrația zwitterion este maximă. se numește un punct izoelectric. Această valoare este diferită pentru diferiți aminoacizi. [C.731]
Fiecare acid are propriul punct izoelectric p7, care este determinat de structura lui R. Diferența dintre încărcăturile de aminoacizi afectează schimbul cu alte ioni și formarea AS în ulei. [C.62]
Punctul izoelectric al aminoacizilor este rar egal cu 7, deoarece depinde de aciditatea ionului alchil amoniu. bazicitatea anionului carboxilat. influența radicalului asupra lor și prezența oricărui alt element de bază suplimentar al grupului de acizi (vezi Problema 16). [C.386]
și un-point-aminoacizi-Izoelektrncheskie carboxilici sunt aproximativ pH = 6, deoarece constanta de disociere a grupării carboxil MULTI anterior constanta de disociere a unei grupări amino. Introducerea unor aminoacizi grupări funcționale suplimentare -. Acide dacă doar schimburi polare de bază punctul izoelectric (a se vedea tabelul 4.) In mediul acid din disocierea aminoacid suprimat carboxil clorhidric și compusul se comportă ca o amină. Mediul alcalin damps grup de amoniu și de disociere apar svoysgva substanță acidă. [C.459]
Diferența dintre punctele izoelectrice ale aminoacizilor și caracteristicile comportamentului lor la pH-uri diferite sunt utilizate pentru separarea aminoacizilor prin ionoforeză. Foarte importantă a fost metoda ionului foureza pe hârtie, silicagel și în combinație cu cromatografia. Titra [c.459]
Cele mai multe proteine naturale conține cantități semnificative (25-30%) de amino-acizi dicarboxilici (glutamic și aspartic) și, prin urmare, fac parte din proteinele acide. Există un grup relativ mic de proteine de bază cu grupări libere a Predominanța -YNz în detrimentul a crescut (80%) de conținut diamine de aminoacizi (lizină. Arginine, ornitina. Citrulina). Punctul izoelectric al proteinelor acide constă într-un mediu slab acid, principalii fiind într-un mediu ușor alcalin. În tabel. 39 prezintă punctele izoelectrice ale unor proteine. [C.188]
Cel mai simplu aminoacid este glicină (aka glicină, sau glicină) - YNgSNgSOON. Este o substanță cristalină incoloră. ușor solubil în apă. Proprietățile acide ale glicinei exprimate numai foarte slab (/ C = 10,2 „). Prezența proprietățile de bază este detectată prin reacția cu apa Ong 4- YNzSNgSOON OH NYIgSNgSOON. Exprimat aceste proprietăți chiar mai slab acidă K = 3 până la 10). Punctul izoelectric al glicinei se află la pH = 6,2. [c.566]
Scrieți ecuațiile de echilibru protonic, care se stabilesc prin dizolvarea acidului aminoacetic în apă. Indicați care grupă prezintă proprietăți acide. ce - principalele. Ce se poate spune despre aciditatea și bazicitatea acestui compus. în cazul lui / Ca = 1,6-10 „și / Cb = 2,5 10 Va o astfel de soluție pentru a conduce un curent electric ce se numește punctul izoelectric al aminoacizii glicină De ce este mutat într-o regiune de acid (pH 6,1) [c. 99]
În tehnologia unicelulară de procesare a proteinelor, s-au studiat procesele de extracție electroflotație a substanțelor albuminice prin exemplu de globulină de drojdie la concentrații sub 1 g / l la diferite pH-uri. Mărimea fazei dispersate a substanțelor proteice (globulină) depinde de pH și de metoda de preparare a hidrolizatului și variază într-un interval larg (de la 40% la 70%). Restul substanțelor proteice este un amestec de compuși solubili (albumine, peptide, aminoacizi) și nu poate fi extras în condiții date. Gradul de extracție a fazei dispersate la pH = 4,5, care este un punct izoelectric. cea mai mare este 60-90%, în funcție de densitatea de concentrație și de volumul de curent (y = 100-200 mA / dm). [C.133]
Aminoacizii (cu câteva excepții) sunt ușor solubili în apă, amoniac și alți solvenți polari. în solvenți nepolari și slab polari (etanol, metanol, acetonă) se dizolvă prost. Motivul pentru acest comportament este tranziția ușoară a moleculei nefolosite (I) la ionul zwitterion (II), care este asociată cu o creștere a energiei libere de 44,8 - 51,5 kJ / mol. În echilibru, există practic doar zwitter-ion (II). De exemplu, într-o soluție apoasă de alanină P1 = 260 000. În plus, solubilitatea aminoacizilor depinde de structura lor. Se obține o solubilitate mai mare cu lanțul lateral hidrofil. Solubilitatea redusă a majorității aminoacizilor în punctul lor izoelectric se explică prin scăderea hidrofilității grupărilor amino și carboxil. În special aminoacizii aromatici dificil de solubil (Tug, Phe, Trp), alcoolii sunt relativ ușor de dizolvat imino-acizi (Pro și Nur). Datele privind solubilitatea aminoacizilor sunt date în Tabelul. 1-6. [C.30]
La pH 5,97 pentru glicină, curba de titrare are un punct de inflexiune. care se numește punctul izoelectric (pH,). PH-ul corespunzător acestui punct în acidul monoaminocarboxilic. este aritmetice valorile medii ale pK și p / 2 „entitate determină condiții (soluție acidă), în care aproape toate moleculele de aminoacizi sunt sub formă de amfioni. Când formblnom titrare valoare glicină p / j este mutat de la bază până la pH regiune neutru (zona hașurată) . Acest lucru se datorează faptului că primul tradus în acizi hidroxi-metilamino aminoacizi. care este apoi titrat cu fenolftaleina ca indicator ca fiind adevărat acid slab. [C.32]
Punct izoelectric. Valoarea pH la care concentrația profilului de aminoacizi zwitterion atinge valoarea maximă. Pentru un aminoacid care conține o grupare carboxilică și o grupare amino, punctul izoelectric este egal cu valoarea medie a pAg a grupărilor -COOH și -NHg ale acestui aminoacid. [C.413]
Metoda iontoforetică de separare a aminoacizilor se bazează, de asemenea, pe amfotericitatea lor. La pH diferit amino soluție acidă se deplasează spre catod sau anod, în funcție de punctul lor izoelectric și mobilitatea electroforetică la pH Deci, aproape-b, aminoacizii acizi sunt îndreptate spre anod, catod de bază, neutru și să rămână nemișcat. Ionoforeza poate fi de asemenea efectuată în soluție sau pe un purtător solid. Prima metodă permite separarea aminoacizilor numai în fracțiuni relativ mari - acid, bazic și neutru. A doua metodă. precum și cromatografia de distribuție pe hârtie, face posibilă separarea oricăror aminoacizi. Se utilizează ca agent purtător gel de silice, amidon și hârtie. Dintre acestea, cea mai ușoară a fost iono- [c.481]
Aminoacizi Peptide Proteine (1985) - [c.32]