Trimiterea muncii tale bune la baza de cunoștințe este ușoară. Utilizați formularul de mai jos
Elevii, studenții absolvenți, tinerii oameni de știință care folosesc baza de cunoștințe în studiile și activitatea lor vor fi foarte recunoscători.
Catabolism substanțelor organice în țesuturi este însoțită de consumul de oxigen și de eliberare a CO2. Acest proces se numește respirație de țesut. Oxigenul în proces este utilizat ca acceptor de hidrogen prin oxidare (substanțe dehydrogenatable (substraturi), prin procedeul de oxidare a apei sintetizată poate fi reprezentată prin următoarea ecuație :. SH2 + 1/2 O 2 # 97; S + H2O. Diferite substanțe organice oxidate (substraturile S) sunt metaboliți ai catabolismului, dehidrogenarea lor fiind un proces exoergic. Energia eliberată în timpul reacțiilor de oxidare este fie complet disipată sub formă de căldură, fie este parțial folosită pentru fosforilarea ADP cu formarea de ATP. Organismul transformă aproximativ 40% din energia eliberată în timpul oxidării la energia legăturilor ATP macroergice. Cele mai multe organisme din biosferă utilizează această metodă sau sunt foarte asemănătoare cu aceasta (ca acceptor terminal al hidrogenului, nu poate exista oxigen, ci un alt compus) ca sursă principală de energie necesară pentru sinteza ATP intracelulară. În acest fel, celula transformă energia chimică a nutrienților din exterior în energie metabolică metabolizabilă. Reacția de dehidrogenare și metoda de transformare a energiei eliberate prin sinteza ATP sunt reacții cuplate energetic. În întregime întregul proces de conjugare se numește fosforilare oxidativă a ADR:
Fosforilarea oxidativă a ADP. Lanț de transport de electroni - CTS
Ecuația de mai sus pentru reacția de oxidare-reducere este o formă generalizată, deoarece descrie oxidarea substraturilor ca dehidrogenare directă, cu oxigenul acționând ca acceptor direct al hidrogenului. De fapt, oxigenul participă la transportul electronilor într-un mod diferit. Există purtători intermediari atunci când se transportă electroni de la donorul de electroni original SH2 către acceptorul terminal-O2. Procesul complet este un lanț de reacții succesive de reducere a oxidării, în timpul căruia are loc o interacțiune între purtători. Fiecare purtător intermediar acționează inițial ca un acceptor de electroni și protoni și de la o stare oxidată la o formă redusă. Apoi transferă electronul către purtătorul următor și revine la starea oxidată din nou. În ultima etapă, transportatorul transferă electroni către oxigen, care este apoi redus la apă. Un set de reacții succesive de reducere a oxidării este numit un lanț de transport (transport) de electroni sau un lanț respirator:
Transferul de electroni și protoni cu participarea transportatorilor intermediari. SH2 - donatorul inițial de protoni și electroni; P - purtători intermediari; E1, E2, E3, E4 - enzime de reacție de reducere a oxidării.
Vectorul intermediar în lanțul respirator în organisme superioare sunt coenzime: NAD + (nicotinamid adenin), FAD și FMN (flavin adenin dinucleotid și mononucleotidă flavin), Coenzima Q (COQ), o familie de proteine care contin hem -tsitohromov (denumite citocromul b, C1, C, A, A3) și proteine care conțin fier non-fier. Toți membrii acestui circuit este împărțit în patru ubichinonă legate de sistem redox (COQ) și citocromul C. Procesul începe cu transportul de protoni și electroni ai substratului oxidabil coenzimele NAD + sau FAD. Acest lucru este determinat dacă dehidrogenaza catalizează prima etapă, NAD - dependent sau FAD - dependente. Dacă procesul începe cu NAD +. apoi transportatorul următor este FMN.
Secvența purtătorilor intermediari ai protonilor și electronilor din lanțul respirator
Tipul dehidrogenazei participante depinde de natura substratului. Dar, indiferent de substratul sursă, electronii și protonii din flavoni sunt transferați în coenzima Q, și mai departe căile electronilor și protonilor diferă. Electronii cu ajutorul sistemului citocromului ajung la oxigen, care apoi, atașând protonii, se transformă în apă. Pentru a înțelege sistemul de transport al electronilor, este necesar să ne cunoaștem participanții individuali. Dehidrogenaza dependentă de NAD catalizează reacțiile de oxidare direct ale substratului (dehidrogenază primară). NAD + este o coenzima și acționează ca un acceptor de hidrogen:
Simbolul 2H + înseamnă doi electroni și doi protoni, de obicei purtați sub formă de hidrură de ioni. În acest caz, termenii "donor sau acceptor de hidrogen" sunt utilizați uneori în locul termenilor "donor de electroni" și "acceptor de electroni". Dehidrogenaza dependentă de FAD acționează și ca dehidrogenază primară. Coenzima este FAD, care este un acceptor de hidrogen din substrat. NADH dehidrogenaza catalizează oxidarea NADH și reducerea ubicinonei (CoQ). Agentul de transfer de hidrogen este coenzima - FMN (complexul 1). În timpul reacției, hidrogenul se îmbină mai întâi cu FMN, conectat la enzimă și apoi transferat la ubiquinonă. Coenzimele de colagen (FAD și FMN) sunt strâns legate de enzimă ca grupuri protetice, astfel încât enzimele pe care le conțin sunt numite flavoproteine. Flavin mononucleotidul (FMN) sau fosfat de riboflavină este legat în mod inextricabil de porțiunea proteică a enzimei. Strict vorbind, FMN nu este o nucleotidă, deoarece partea flavin este asociată cu ribitol, și nu cu riboza.
Ubiquinona (coenzima Q) este un derivat de izopren:
Numele "ubiquinone" a apărut din cauza ubicuității sale în natură. Coenzima Q acționează ca un purtător de electroni pe citocromi. Citocromii sunt hemoproteinele - proteine care conțin ca grup de proteze legat ferm gemm:
Grupa hemelor protetice în structura citocromului
Un atom de fier dintr-o hemă își poate schimba valența prin atașarea sau eliberarea electronilor:
În lanțul respirator, citocromii servesc drept purtători de electroni și sunt localizați în conformitate cu magnitudinea potențialului de reducere a oxidării, după cum urmează: B, C1, C, a, a3. Grupările heme de citocromi sunt legate de partea proteică prin legături donor-acceptor între ionul de fier și reziduurile de aminoacizi corespunzătoare:
Legarea hemei de partea proteică a citocromului C
Citocromii C și obligațiuni C1 suplimentare covalente sunt formate între cisteină și grupări tio vinii laterale ale hemului. QN2 -degidrogenaza (complex III) reprezintă un complex al citocromului b și C1. Această enzimă catalizează oxidarea redusă Q coenzima și transferul de electroni la citocromul atomi de fier C. Electronii sunt transferate secvențial citocromii b și C1 și apoi alimentat la citocromul C. Protonii după oxidare QH2 sunt eliberate în soluție.
Citocrom oxidaza include un complex de citocromi a și a3 (complex IV). Citocrom oxidaza în plus față de heme conține ioni de cupru care sunt capabili să schimbe valența și astfel să participe la transferul de electroni:
catabolism fosforație oxidativă oxigenată
Citocrom oxidaza transferă electroni de la citocrom C la oxigen. În primul rând, ionii de fier ai citocromilor a și a3 și apoi un ion de cupru al citocromului a3 sunt implicați în transferul de electroni. Molecula de oxigen se leagă de fier în citocromul a3 heme. În consecință, tranziția electronilor la oxigen din ionul de cupru al citocromului a3 are loc pe molecula enzimei. Fiecare dintre atomii moleculei de oxigen atașează doi electroni și un proton, formând o moleculă de apă.
Proteine care conțin fier non-fier. Unii dintre atomii de fier din mitocondrii nu sunt asociați cu hemocitomul citocromului, ci formează complexe cu alte proteine. Aceste proteine sunt denumite și fier-sulf, deoarece atomii de fier se leagă de atomii de sulf ai resturilor de cisteină. Proteinele care conțin fier non-fier participă la transferul de electroni în mai multe etape, însă localizarea și mecanismul de acțiune nu sunt destul de clare.
Energia produsă atunci când trecerea fluxului de electroni prin lanțul respirator, conjugatul este utilizat pentru fosforilarea ADP. Aceste două procese interdependente: oxidare nu se poate proceda în absența ADP. Raportul dintre oxidare și fosforilare raportul determinat P / O (număr de moli de fosforilate ADP 1/2 oxigen mol) raportul F / G este coeficientul de fosforilării oxidative și depinde de punctul de a intra reducând echivalentelor la lanțul de transport de electroni. De exemplu, P / D = 3, pentru substraturi NAD oxidate - dehidrogenaza dependente. deoarece în lanțul respirator au trei porțiuni, în cazul în care transferul de electroni cuplat la sinteza ATP. Nu toate substraturile electroni transmise și protoni la DNA, unele FAD oxidat - dehidrogenaze dependente, care protonii și electronii sunt transferați direct la ubiquinone, ocolind primul set. În acest caz, P / D = 2. De fapt, raportul Fosforilarea este întotdeauna mai mică decât valoarea teoretică, deoarece o parte din energia eliberată în timpul transportului electronilor este consumat decât sinteza ATP și pentru transportul substanțelor prin membrana mitocondrială. O persoană consumă 27 de kilograme de oxigen pe zi. Cantitatea de bază (aproximativ 25 mol) a fost utilizat in mitocondrii lant respirator. Prin urmare, sintetizat zilnic 125 moli ATP sau 62 kg (calculat folosind coeficientul de P / D = 2,5, adică valoarea medie a coeficientului de fosforilare). Masă toate ATP conținute în organism este de aproximativ 20-30 g Prin urmare, putem concluziona că fiecare moleculă de ATP pe zi se execută de 2500 de ori hidroliza și sinteza care caracterizează intensitatea metabolismului ATP.
Conjugarea activității lanțului respirator cu procesul de sinteză a ATP
Existența unei astfel de conjugări este demonstrată de faptul că este posibilă inhibarea formării ATP fără a perturba procesul de transport al electronilor. Acest lucru se realizează prin adăugarea de substanțe chimice numite uncouplers. După eliminarea decuplării, sinteza ATP este restabilită. Studiul mecanismului de cuplare oferă un răspuns la întrebările principale:
1. Cum funcționează transportul de electroni ca sursă de energie?
2. Cum se transferă energia ADP + Pi o reacție ATP?
Există mai multe ipoteze care explică mecanismul de cuplare. Una dintre ele este teoria chemosmotică. Lanțul de transport al electronilor funcționează ca o pompă de protoni (H +), care transportă protoni din matrice prin membrana interioară în spațiul intermetalic. Procesul endoergic al emisiei de protoni din matrice este posibil datorită reacțiilor excesive de oxidare-reducere a lanțului respirator. Transferul de protoni duce la apariția unei diferențe în concentrația de H + de pe ambele părți ale membranei mitocondriale: o concentrație mai mare va fi în exterior și o concentrație mai scăzută în interior. Prin urmare, mitocondriile trec într-o stare "energizată", deoarece apare un gradient de concentrație H + și simultan o diferență de potențiale electrice cu un semn plus pe suprafața exterioară.
Potențialul electrochimic este capabil să facă muncă "utilă", determină ca protonii să se miște în direcția opusă, însă membrana este impenetrabilă pentru ei, cu excepția secțiunilor separate numite canale protonice.
Transmiterea inversă a protonilor în matrice este un proces exoergic, energia eliberată este utilizată pentru fosforilarea ADP. Această reacție este catalizată de enzima H + -ATP sintetază situată în regiunea canalelor de proton pe suprafața interioară a membranei interioare.
Conjugarea lanțului de transport al electronilor și fosforilarea ADP cu ajutorul unui gradient de proton:
Structura componentelor complexului I, care asigură funcționarea "pompei de protoni" în oxidarea NADH
Diseminarea respirației și a fosforilării
Convingerea dovezilor experimentale în favoarea mecanismului descris de conjugare a respirației și fosforilării a fost obținut cu ajutorul ionoforilor. Moleculele acestor substanțe sunt, de regulă, lipofile și sunt capabile să transporte ioni prin membrană. De exemplu, 2,4-dinitrofenolul (protonoforul) difuzează ușor prin membrană, în formă ionizată și neionizată, transferând protoni spre concentrația lor mai mică, ocolind canalele protonice. Astfel, 2,4-dinitrofenolul distruge potențialul electrochimic, iar sinteza ATP devine imposibilă, deși în acest caz are loc oxidarea substraturilor. Energia lanțului respirator în acest caz este complet disipată sub formă de căldură. Aceasta explică efectul pirogen al decuplării. Hormonul tiroidian tiroxină, precum și unele antibiotice cum ar fi valinomicina și gramicidina, au un efect dezactivat.
Rata de respirație a mitocondriilor poate fi controlată de concentrația ADP. Acest lucru se datorează faptului că oxidarea și fosforilarea sunt cuplate strâns. Energia necesară pentru celula de lucru este furnizată prin hidroliza ATP. Creșterea concentrației ADP; Ca urmare, se creează condiții pentru accelerarea respirației, ceea ce duce la reaprovizionarea stocurilor din APR. Inhibitori ai lanțului de transport al electronilor și fosforilare oxidativă. Inhibitorii blochează lanțul respirator, acționează în anumite locuri, interferând cu activitatea enzimelor respiratorii (KCN, barbiturice, rotenone). Există, de asemenea, substanțe care inhibă fosforilarea oxidativă.
Mecanismul de fosforilare oxidativă
Pentru a explica mecanismul de conjugare a oxidării și fosforilării, au fost prezentate două ipoteze principale. Ipoteza chimică presupune conjugarea chimică directă în toate etapele procesului, ca și în formarea ATP în procesul de glicoliză. Se presupune că există un intermediar bogat în energie (I
X), care leagă procesele de oxidare și fosforilare. Întrucât un astfel de compus nu a fost găsit până acum, această ipoteză a fost discreditată într-o oarecare măsură și nu va fi luată în considerare în viitor. Teoria chemiosmotică postulează faptul că, în timpul oxidării componentelor lanțului respirator, sunt generați ioni de hidrogen care ajung la partea exterioară a membranei mitocondriale corespunzătoare. Diferența dintre potențialele electrochimice rezultate din distribuția asimetrică a ionilor de hidrogen (protoni, H +) este utilizată pentru a activa mecanismul de formare a ATP.
Alte ipoteze au fost prezentate; conform uneia dintre ele, energia de oxidare este stocată sub forma unei modificări în conformația moleculelor și apoi este utilizată pentru a genera legături fosfatice bogate în energie.
Găzduit pe Allbest.ru