Porțiunea moleculei enzimatice care interacționează în mod specific cu substratul se numește centrul activ. Centrul activ este o combinație unică de reziduuri de aminoacizi din molecula enzimatică, care asigură interacțiunea sa directă cu molecula de substrat și are o contribuție directă la actul de cataliză. Enzimele complexe conțin de asemenea cofactor în centrul activ. În centrul activ, se disting convențional o regiune catalitică care intră direct într-o interacțiune chimică cu un substrat și un situs de legare care asigură afinitate specifică la substrat și formarea complexului său cu enzima.
Proprietățile centrelor active de enzime:
1. Situl activ reprezintă o parte relativ mică din volumul total al enzimei.
2. Centrul activ are forma unei depresiuni înguste sau a unui gol în globulele enzimei.
3. Centrul activ este o formare tridimensională, în formarea căreia participă grupuri funcționale de aminoacizi separați liniar unul de celălalt.
4. Substraturile sunt asociate relativ slab cu centrul activ.
5. Specificitatea legării substratului depinde de un aranjament strict definit de atomi și grupuri funcționale în centrul activ.
Unele enzime de reglementare au un alt centru, denumit alosteric sau de reglementare. Este împărțit spațial cu centrul activ.
Centrul alosteric este un sit al unei molecule de enzimă cu care se leagă anumite substanțe cu greutate moleculară mică (regulatori alosterici), moleculele cărora nu sunt similare în structură cu substratul. Adăugarea regulatorului în centrul alosteric conduce la o schimbare în structura terțiară și cuaternară a moleculei enzimei și, în consecință, conformarea situsului activ, determinând o scădere sau o creștere a activității enzimatice.
Alte știri corelate: