O valență variabilă de metal: zinc, fier, cupru, magneziu, aluminiu (ei puțin, dar atunci când o mulțime, el taksikant). Condițiile de operare și enzime prezența metalelor de valența variabile: pH, condiții de temperatură, metale grele și radiație. Bărbații Heavy pot substitui în centrul allosteric pe metale active, de 6,7 ori Me opri la (rază mare), activitatea enzimei scade schimbă brusc este toron dăunătoare Me. (Ele sunt foarte greu de îndepărtat și poate aproape).
reglementarea alosteric, controlul debitului în corpul metabolich.protsessov individuale datorită modificărilor activității de reglementare (alosterica) fermentov.Napravlena pentru utilizare mai economica a materialului si energetich. resurse kletki.Allosterich. Enzimele au structura cuaternară (formată din mai multe. polipeptidic penalități) și plus față de centrul activ au centre separate de „alosterice“ (una sau mai multe.) la moleculele poverhnostisvoih. Aceste centre se alăture specificitate. regulatori, m. n. efectori izmenyayuschieaktivnost enzimă și, prin urmare, întreaga metabolich. proces în ansamblul său. Ca nucleotide efectori chastovystupayut (ex. Adenil-wai la-unu ATP și m. P.), aminoacizi (dr.aminokislot reacții de biosinteză), și altele. A. p. anabolizanți. (Biosinteză) Trasee efectuate în DOS. obratnoysvyazi pe principiul că biosintetich produsul final. lanț inhibă acțiunea enzimei kataliziruyuschegonachalnuyu întregul proces pas (r. n. inhibarea reacției inverse). În katabolich. căi furnizează kletkuenergiey, activitatea enzimatică primă este monitorizată compuși la- arată urovenepergetich. stare a celulei la un moment dat, de exemplu. fosfați și nucleotide iad-Nilov. Dlyanek-ryh metabolich. modalități cunosc situația când primul într-un metabolit dovat după-lanț. enzimă reaktsiyaktiviruet catalizarea ultima etapa de furnizare m. n. activarea unui precursor.
reglementarea allosteric - un tip de reglare a activității enzimatice. Acest tip de reglementare este efectul observat în cazurile în care moleculele mici (efectori) legarea la enzimă nu se află în centrul activ, modifica viteza de reacție. O astfel de reglementare poate fi gomotropnoy. când molecula de substrat. care interacționează cu o enzimă modifică afinitatea pentru moleculele de același substrat și heterotrofe. când afinitatea substrat al enzimei se modifică atunci când reacționează cu molecula, spre deosebire de molecula de substrat. Gomotropnye și efectori heterotrofe pot fi activatori sau inhibitori.
activator alosteric care actioneaza asupra enzimei, descrisă de un model simetric. Se va lega preferențial cu R -konformerom, stabilizarea acestei stări. Ca rezultat al activatorului va crește concentrația inițială a R -konformerov peste concentrația de T -konformerov și, prin urmare, crește afinitatea enzimei pentru substratul său (cooperativity pozitiv).
inhibitor allosteric, dimpotrivă, de preferință, se leagă și se stabilizează enzima, situată în T-stat, determinând astfel o reducere a afinității enzimei pentru substratul său (cooperativity negativ).
În general, rolul efectori alosterici este de a extinde fie (în cazul inhibitorului) sau îngust (în cazul activatorului) intervalul de concentrații de substrat, în care enzima este capabilă să crească viteza de reacție.
Regulamentul alosteric. În multe reacții de biosinteză reglementare puternic bazic tip de viteză mai multe etape a unui proces enzimatic este inhibarea feedback. Acest lucru înseamnă că lanțul final de biosintetice produs inhiba activitatea enzimei. cataliza prima etapă a sintezei, care este cheia pentru această reacție în lanț. Deoarece produsul final este diferit structural de substrat. se leagă la un centru de alosteric (necatalitică) a moleculei de enzimă. cauzând inhibarea reacției de sinteză întregului lanț.
Să presupunem că celulele efectuate proces multipas biosintetice, fiecare pas, care este catalizată de enzima propriu:
tipuri similare de inhibare a produsului final și activarea alosterice primul produs caracterizat enzime (reglementare). Când efectoare, modulator, structural diferit de substrat. asociată în special (alosteric) centrul moleculei de enzimă. la distanță spațial de situsul activ. Cu toate acestea, trebuie avut în vedere faptul că modulatori alosterici ai enzimei poate fi la fel de activatori. și inhibitori. Se întâmplă adesea ca substratul în sine are un efect de activare. Enzime. care isubstrat. și un modulator reprezentat de structuri identice sunt numite gomotropnyh, spre deosebire de enzima heterotrophic. care are modulator excelent din structura substratului. Interconversiunea enzimei alosterica active și inactive într-o formă simplificată, precum și modificările conformație observată când apro unește substratul și efectorii sunt prezentate în Fig. 4.25. Aderarea efector alosteric negativ la centru determină modificări semnificative în configurația centrului activ al moleculei de enzimă. prin care enzima își pierde afinitatea pentru substratul său (formarea unui complex inactiv).
enzime alosterice numite enzime a căror activitate este reglementată nu numai de numărul de molecule de substrat, dar și alte substanțe cunoscute ca efectori. Implicată în reglarea efectorilor alosterici - metaboliți celulare este de multe ori în acest fel, reglementarea pe care le efectuează.
Rolul alosterica enzimelor în metabolismul celulei. enzime alosterici joaca un rol important în metabolismul, deoarece acestea sunt extrem de rapid pentru a reacționa la cea mai mică schimbare în starea internă a celulei. reglementarea alosteric este de mare importanță în următoarele situații:
· Atunci când procesele anabolice. Inhibarea activării căii metabolice produsului final și a metaboliților inițiali permit reglarea sintezei acestor compuși;
· În timpul proceselor catabolice. În cazul acumulării de ATP într-o celulă este inhibat căi metabolice care asigură sinteza energiei. Substraturi cu cheltuite pentru reacțiile stocarea nutrienților de rezervă;
· Pentru a coordona anabolice și căile catabolice. ATP și ADP - efectori alosterici care acționează ca antagoniști;
· Trecerea la coordona căile metabolice paralele și interconectate (de exemplu, sinteza purinice și pirimidinice nucleotide care sunt utilizate pentru sinteza acizilor nucleici). Astfel, produsele finale ale unei căi metabolice pot fi efectori alosterici de o alta cale.
Caracteristici ale structurii și funcționării enzimelor alosterici:
· Proteinele De obicei, oligomerice compuse din mai multe protomers sau având o structură de domeniu;
· Ei au centrul alosteric spațial la distanță de centrul catalitic activ;
· Efectori non-covalent atașat la enzimă la alosteric centre (reglementare);
· Centre Allosteric, precum și catalizatorul poate prezenta o specificitate diferită pentru liganzi: poate fi un absolut și grup. Unele enzime alosterici au mai multe centre, dintre care unele sunt specifice activatori, alții - la inhibitor;
· Protomer, care este un centru de allosteric - protomer de reglementare, spre deosebire de protomer catalitică care conține situsul activ în care are loc o reacție chimică;
· Enzimele Allosteric au proprietatea cooperativity: interacțiunea cu allosteric centrul efector alosteric determină secvențial schimbare conformationala cooperativă toate subunitățile, ceea ce conduce la o schimbare în conformația locului activ și schimbarea afinitatea enzimei la substrat, ceea ce reduce sau crește activitatea catalitică a enzimei;
· Reglementarea Allosteric enzimelor este deconectării reversibil de efectorul subunitate regulatoare restaurează activitatea catalitică a enzimei;
· Enzime Allosteric catalizează o reacție cheie a acestei căi.
Reglementarea activității catalitice a enzimelor, interacțiuni proteină-proteină.
Unele enzime schimba activitatea lor catalitică, ca rezultat al interacțiunilor proteină-proteină. Distinge 2 Mecanismul de activare a enzimelor prin intermediul interacțiunilor proteină-proteină:
· Activarea enzimelor în rezultatul fuziunii proteinelor de reglementare;
· Modificarea activității catalitice a enzimelor datorate enzimei de asociere sau protomers de disociere.
Reglementarea activității catalitice a enzimelor parțial (restricționată) proteoliza.
Anumite enzime care operează în afara celulelor (în stomac sau în plasma din sânge), sunt sintetizate ca precursori inactivi și sunt activate numai prin hidroliza legăturilor una sau mai multe tratamente specifice de peptide, ceea ce duce la scindarea porțiunii precursoare a moleculei de proteină. Ca urmare, restul moleculei de proteină și transpoziția conformațională are loc formarea centrului activ al enzimei (trypsinogen - tripsina).