Proprietățile de enzime ca biocatalizatori
Proprietățile de enzime ca biocatalizatori:
1) Specificitatea (selectivitate) acțiunea. Alocați aceste tipuri de ea:
a) specificitate absolută - enzima catalizează doar conversia unui substrat (o enzimă - un substrat). Exemplu - ureazei, arginaza, zaharazei, lactază, și altele.
b) stereostrukturnaya - enzimă catalizează conversia unui anumit stereoizomer (lactat dehidrogenază convertește numai Llaktat)
c) relativa - enzima catalizează transformarea unui grup de substanțe cu un singur tip de comunicare Hee nomic (o enzimă - una de comunicare). peptidaze EXEMPLU, esteraze, glicozidazele.
2) Dependența de temperatură a vitezei de reacție enzimatică. rea TION enzimatica, precum și toate reacțiile chimice sunt accelerate când temperatura crește (de 24 ori pentru fiecare 10 ° C). Cu toate acestea, viteza reacției enzimatice a MUM sale temperaturnyyopti mai sus, care duce la o scădere a activității enzimatice datorată Denaturarea termică a moleculelor. Pentru cele mai multe reacții enzimatice MUM opti temperatură 3840oS și la viteze mai mari și reacții enzimatice 5060oS este mult redusă datorită distrugerii moleculei de enzimă (excl. Miokinaza nu inactivat chiar și la 100 ° C). Dependența activității enzimei de temperatură se numește termolabilității. Enzima mai bine conservate la temperaturi scăzute - activitatea lor este redusă, dar Denaturarea de radio are loc. Această proprietate este utilizată în medicină pentru producerea preparatelor enzimatice. În unele operații, este necesară pentru a reduce rata metabolismului. Apoi folosiți corpurile de răcire (de exemplu, transplantul de rinichi, inimă, și altele. Organele).
3) ZavisimostfermentativnoyaktivnostiotrNsredy. Fiecare enzimă are un pH optim al valorii pH-ului la care activitatea este maximă. O enzimă, ca orice blocare BAA are în structura sa grupările ionice (de exemplu, grupări sau grupări amino din lanțurile laterale carboxil) și de concentrația ionilor de hidrogen depinde de disocierea lor, iar raportul dintre grupurile încărcate pozitiv și negativ. Raportul dintre aceste grupuri și determină structura spațială a moleculei de enzimă (conformația ei), și, prin urmare, activitatea sa. Cele mai multe enzime mai versatile ne la pH = 68. Excepții pepsina (rNopt = 1,52), arginase (rNopt = 1011).
4) Enzime accelerează atât directe, cât și reacții inverse (de exemplu, lactat)
5) Activitatea enzimei poate varia sub influența diferitelor substanțe care ameliorează mo intestin (activatori) sau reducători (inhibitori), viteza reacției catalizate.
6) Enzime, în contrast cu catalizatorii nebiologice prezintă o activitate ridicată a expoziției și capacitatea acestuia de a accelera reacția la concentrații foarte scăzute (de exemplu, o moleculă capabilă să karbangidrazy scindat 36 Mill. N2SO3 molecule).
7) Enzime drept catalizatori nebiologice catalizează numai acele reacții care se supun la legea termodinamicii și II sunt energetic posibile. Fermo nu fac parte din produsele finale nu afectează constanta de echilibru a reacției care crește doar viteza de realizare a acesteia.