1. Multe proteine sunt compuse din mai multe lanțuri polipeptidice. Astfel de proteine sunt denumite oligomeric și lanțuri individuale - protomers.
In protomers proteine oligomere conectate printr-o multitudine de legături slabe, necovalente (hidrofob, ionic, hidrogen).
Reacția se realizează datorită complementarității protomers suprafețele lor de contactare.
Numarul protomers in proteine poate varia larg: hemoglobină cuprinde 4 protomer enzimă aspartattranskarbamoilaza - 12 protomers în proteina virusului mozaic de tutun include protomers 2120 conectate prin legături necovalente. Prin urmare, cu structura cuaternară a proteinelor poate avea o greutate moleculară foarte mare.
2. Interacțiunea altul protomer poate fi considerat ca un caz special de interacțiune cu un ligand proteic. Fiecare protomer este un ligand pentru alte protomers.
3. Numărul și ordinea proteinei protomerovv compus numit structura cuaternară.
OSOBENNOSTISTROENIYAIFUNKTSIONIROVANIYAOLIGOMERNYHBELKOV
1.Oligomernye proteine poate cuprinde un număr diferit de protomers (de exemplu, dimeri, tetra-acțiuni, hexameri și t. D.).
2. Proteina oligomeric poate include aceleași sau diferite protomers, de exemplu-modimery th - protomer identic 2 proteine conțin, heterodimeri - proteine care conțin două protomer diferite.
3. Diferite structuri de protomers pot lega liganzi diferiți.
4. Interacțiunea un protomer la un ligand specific determină o modificare conformațională în întreaga proteină oligomeric și modifică afinitatea pentru liganzi alte protomers. Acest fenomen se numește cooperare modificări conformaționale protomers.
5. Proteinele oligomerice apare noi în comparație cu proteina monocatenar - capacitatea de a alosteric reglarea funcțiilor lor.
Hemoglobina - proteina oligomerică a cărei funcție este reglată de către diferiți liganzi.
1.Gemoglobin (Hb) - proteina oligomerice complex găsit în eritrocite. Se compune din 4 protomers conectate prin legături necovalente.
2. hemoglobina - un mioglobina legat de proteine. Structura secundară și terțiară a mioglobinei și hemoglobinei protomers sunt foarte similare, în ciuda faptului că structura primară a lanțurilor polipeptidice sunt identice, doar 24 de resturi de aminoacizi (fiecare protomer 8 cuprinde oc-helixuri, desemnate prin literele A la H).
Prin urmare, proteinele care diferă în mod semnificativ în secvența de aminoacizi, pot dobândi modele spațiale similare.
3. Fiecare protomer din hemoglobina proteina este asociată cu partea non-proteine - hem și alte 3 protomers.
4. Un compus al hemoglobinei proteină cu heme este similară cu cea a mioglobinei: partea hidrofobă a hemului sunt înconjurate de radical amino acidul hidrofob, cu excepția Gis Gis F8 și E7, care sunt situate pe fiecare parte a planului hemului și joacă un rol major în legarea hemoglobinei la 02.
Hemoglobina A - tetramer (2a2r). Este eritrocite umane aproximativ 98% hemoglobină adulți.
Hemoglobina A2 - tetramerului (2A28 Grom). Conținutul său în celulele roșii din sânge pentru adulți este de 2%.
Hemoglobina embrion - tetramer (2a2e). Detectat în primele stadii ale dezvoltării fetale.
Hemoglobina tetramer F- (2os2u). Acesta înlocuiește hemoglobina fetale mai devreme in luna a 6-a de dezvoltare.
Astfel, toate conțin aceleași tipuri de hemoglobină cu catenă și diferă în al doilea circuit. Funcția principală a hemoglobinei - transport de 02 de țesut izlegkih. Structura hemoglobinei prevede:
1) saturare rapida a hemoglobinei cu oxigen in plamani;
Fig. 1.16. protomer schimbare conformationala
hemoglobinei la conectarea la 02.
2) capacitatea hemoglobinei de a da 02 în capilarele tisulare la un nivel relativ ridicat de presiune parțială 02 (20-40 mm Hg) ..;
3) capacitatea de a regla afinitatea Hb la 02. care o diferențiază de structură similară, dar proteina monomeric - mioglobina.
schimbare conformationala Cooperative protomai proteina Hb moat accelera sarcina 02 in plamani si in tesuturi de descărcare.
Fig. 1.17. Cuplarea 02 cu hem și hemoglobină CO
1.02 protomers se leaga de hemoglobina prin Fe 2+. 4, care este conectat la atomii de azot ai inelelor pirolului hem și formează o legătură de coordonare cu Gis F8 parte proteină protomer (fig. 1.16).
2. În acest sens, din cauza deoxihemoglobină atom Fe 2+ reliefează din planul heme în direcția Gis F8. Cuplarea 02 cu legătura de coordonare rămas liber Fe 2+ are loc pe cealaltă parte a planului hemului în Giese E7.
3. Gies E7 nu interacționează cu 02. dar asigură condițiile optime pentru legarea sa (fig. 1.17).
Fig. 1.18. Interacțiunea hemoglobinei cu 02.
4. Conectarea la 02 atom Fe 2+ un protomer determină deplasarea ei în planul hemul, se deplasează reziduuri Gis F8, asociat cu ea, iar această modificare conformațională și alte lanțuri de polipeptide înrudite.
5. Schimbarea conformație facilitează interacțiunea cu următoarele protomer 02 care determină din nou o cooperativă de schimbare și de accelerare protomers conformaționale se leagă la o altă moleculă 02.
A patra moleculă 02 este atașat hemoglobina este de 300 de ori mai ușoară decât prima moleculă (Fig. 1.18).
In fiecare tesuturi succesive 02 molecula scindat mai ușoară decât cea anterioară, de asemenea, datorită modificărilor în conformație protomers cooperative.
Rolul GIS în O7 hemoglobinei funcțională
Hem caracterizat printr-o mare afinitate pentru legarea la CO hem sale libere apare la aproximativ 25 000 de ori mai puternic decât 02 de legare.
Ca parte din afinitatea hemoglobinei pentru CO a hemului depășește 02 afinitate pentru numai 200 de ori.
Gis E7 creează condiții optime pentru legarea 02 cu hem și hem slăbește interacțiunea CO (vezi. Fig. 1.17).
Bisfosfoglitserat în capilarele țesuturilor prin legarea la deoxyhemoglobin facilitează dissotsiatsiyu02 hemoglobinei oxigenate.
1. În centrul moleculei de hemoglobină tetramerică este o cavitate. Este format din resturile de aminoacizi de toate 4 protomers (fig. 1.19).
2. In molecula deoxyhemoglobin comparativ cu oxihemoglobină au legături ionice suplimentare care fac legătura între protomers. În consecință, dimensiunile schimbării centrale cavității: creșterea deoxyhemoglobin și oxihemoglobină scădere.
3. Cavitatea centrală este punctul de atașare bisfosfoglitserata 2,3 (2,3-BFG) pentru hemoglobina. Din cauza diferențelor de 2,3-BFG dimensiuni cavitate centrala poate fi conectat numai la deoxihemoglobină.
Fig. 1.19. Cavitatea centrală a hemoglobinei.
4. 2,3-BFG este atașat de hemoglobină într-un alt raport cu porțiunea 02. Aceasta se numește un ligand alosteric. Centrul, în cazul în care acesta se leagă la un ligand alosteric, numit centru de alosteric.
2,3-Bisfosfoglitserat - materialul sintetizat în eritrocite din produsul intermediar de oxidare a glucozei - 1,3-bisfosfoglitserata.
În condiții normale BFG prezente în concentrații relativ mari în eritrocite și concentrația totală de (+ BFG NBFG) pentru circulația sângelui de la plamani la tesuturi si invers nu se schimbă. Numărul BFG în eritrocite poate fi crescută cu o deficiență în țesutul 02.
5. 2,3-BFG are o sarcină negativă puternică, și interacționează cu grupurile încărcate pozitiv din 5 2 (3-circuite: un amino-grup de valină la capătul N-terminal (3 Lanțurile și Liz82 Gis14 s (figura 1.20) ..
Reacția 2,3-BFG cu forme oxyhemoglobin dezok-5 legături ionice suplimentare, care reduce afinitatea hemoglobinei la 02.
Fig. 1.20. BFG deoxyhemoglobin în cavitatea centrală. BFG
3 se leagă la grupurile infectate pozitiv în fiecare b circuit.
6. In plamani, cu o presiune parțială ridicată a oxigenului reacționează cu modificări conformaționale ale hemoglobinei, proteina este redusă și există o cavitate centrală 2,3-BFG deplasare.
Și H + C02. format în timpul catabolismului substanțelor organice pentru a reduce afinitatea hemoglobinei 02 proporțional cu concentrația acestora.
Educația în produsele organice de catabolism de țesut
Oxidarea substanțelor organice are loc în mitocondriile celulelor cu hemoglobina 02. livrate din plamani.
Ca urmare a oxidării substanțelor produse majore produse finale de descompunere: H2 0 și C02, numărul care este proporțională cu intensitatea proceselor de oxidare.
1. în eritrocite prin C02 acțiunea enzimei karbangidrazy transformată în acid carbonic, care disociază într-un proton și ion bicarbonat:
2. H + sunt capabili să se alăture radicalii Gis14 utilizați în a și (3 lanțurile de hemoglobină, adică, în zonele îndepărtate de tiv. Protonarea hemoglobinei reduce afinitatea pentru 02 și 02 crește debitul în țesut.
3. Creșterea eliberarea hemoglobinei 02, în funcție de concentrația de H + se numește e ffektom Bora (după fiziologul danez Christian Bohr, descoperit pentru prima data acest efect). 4. lumina 02 cu deoxihemoglobină legarea reduce afinitatea hemoglobinei pentru N +. Sub influența eritrocitelor karbangidrazy eliberate protoni reacționează cu bicarbonați pentru a forma C02.
C02 rezultată curge în spațiul alveolar și îndepărtat din aerul expirat. Astfel, cantitatea de hemoglobina eliberată în țesutul 02 este reglementat produsele catabolice de substanțe organice, dezintegrarea mai intensivă a substanțelor sau concentrație mai mare de N + și C02. mai țesătura 02 este obținută prin acțiunea acestor liganzi pentru hemoglobină și reducând afinitatea la 02.
Rezumat. Proteinele oligomerice posedă proprietăți noi în comparație cu proteinele monomerice. Liganzii de aderare în zone separate spațial una de alta (allosteriche- Sgiach), poate provoca o schimbare conformațională în întreaga proteină. Datorită impactului liganzi de reglementare pot potrivi conformație și funcția proteinei la schimbările din mediul înconjurător.
Cele mai populare:
Tratamentul bolilor de sex feminin Tratamentul nbspnbspnbspnbspnbspnbspnbspnbsp imbinarilor nbspnbspnbspnbspnbspnbspnbspnbsp DENTAR TRATAMENT